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万見
- PDB-6oy3: nhTMEM16 L302A +Ca2+ in nanodiscs -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oy3
タイトルnhTMEM16 L302A +Ca2+ in nanodiscs
要素nhTMEM16
キーワードLIPID TRANSPORT / TMEM16 / scramblase / anoactamin
機能・相同性
機能・相同性情報


cortical endoplasmic reticulum / chloride channel activity / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
: / Alpha-beta plait domain in TMEM16 lipid scramblase / Anoctamin / : / Calcium-activated chloride channel
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasma membrane channel protein
類似検索 - 構成要素
生物種Nectria haematococca (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Falzone, M. / Lee, B.C. / Accardi, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM106717 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Dynamic modulation of the lipid translocation groove generates a conductive ion channel in Ca-bound nhTMEM16.
著者: George Khelashvili / Maria E Falzone / Xiaolu Cheng / Byoung-Cheol Lee / Alessio Accardi / Harel Weinstein /
要旨: Both lipid and ion translocation by Ca-regulated TMEM16 transmembrane proteins utilizes a membrane-exposed hydrophilic groove. Several conformations of the groove are observed in TMEM16 protein ...Both lipid and ion translocation by Ca-regulated TMEM16 transmembrane proteins utilizes a membrane-exposed hydrophilic groove. Several conformations of the groove are observed in TMEM16 protein structures, but how these conformations form, and what functions they support, remains unknown. From analyses of atomistic molecular dynamics simulations of Ca-bound nhTMEM16 we find that the mechanism of a conformational transition of the groove from membrane-exposed to occluded from the membrane involves the repositioning of transmembrane helix 4 (TM4) following its disengagement from a TM3/TM4 interaction interface. Residue L302 is a key element in the hydrophobic TM3/TM4 interaction patch that braces the open-groove conformation, which should be changed by an L302A mutation. The structure of the L302A mutant determined by cryogenic electron microscopy (cryo-EM) reveals a partially closed groove that could translocate ions, but not lipids. This is corroborated with functional assays showing severely impaired lipid scrambling, but robust channel activity by L302A.
履歴
登録2019年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年11月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20221
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: nhTMEM16
A: nhTMEM16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,4766
ポリマ－166,3162
非ポリマー1604
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 nhTMEM16


分子量: 83157.930 Da / 分子数: 2 / 変異: L302A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nectria haematococca (strain 77-13-4 / ATCC MYA-4622 / FGSC 9596 / MPVI) (菌類)
株: 77-13-4 / ATCC MYA-4622 / FGSC 9596 / MPVI / 遺伝子: NECHADRAFT_66456 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: C7Z7K1
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: nhTMEM16 L302A reconstituted in nanodiscs in the presence of Ca2+
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 166 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Nectria haematococca mpVI (菌類)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 6.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: nhTMEM16 L302A reconstituted in nanodiscs in the absence of Ca2+
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 288 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 70.7 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon画像取得
4CTFFIND4CTF補正
9PHENIXモデル精密化
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47243 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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