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- PDB-6mdp: The D1 and D2 domain rings of NSF engaging the SNAP-25 N-terminus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mdp
タイトルThe D1 and D2 domain rings of NSF engaging the SNAP-25 N-terminus within the 20S supercomplex (focused refinement on D1/D2 rings, class 2)
要素
  • Synaptosomal-associated protein 25
  • Vesicle-fusing ATPase
キーワードHYDROLASE / SNARE / NSF / SNAP / ATPase / AAA / disassembly / synapse / membrane fusion / exocytosis
機能・相同性
機能・相同性情報


BLOC-1 complex / SNARE complex disassembly / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle ...BLOC-1 complex / SNARE complex disassembly / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / extrinsic component of presynaptic membrane / regulation of establishment of protein localization / ribbon synapse / SNAP receptor activity / SNARE complex / ATP-dependent protein disaggregase activity / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of hormone secretion / Golgi stack / neurotransmitter secretion / vesicle-fusing ATPase / syntaxin-1 binding / endosomal transport / Neutrophil degranulation / SNARE complex assembly / synaptic vesicle priming / regulation of synapse assembly / myosin binding / regulation of neuron projection development / positive regulation of receptor recycling / exocytosis / associative learning / synaptic vesicle exocytosis / voltage-gated potassium channel activity / long-term memory / axonal growth cone / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / voltage-gated potassium channel complex / photoreceptor inner segment / axonogenesis / SNARE binding / PDZ domain binding / filopodium / locomotory behavior / intracellular protein transport / trans-Golgi network / potassium ion transport / terminal bouton / positive regulation of insulin secretion / long-term synaptic potentiation / neuron differentiation / positive regulation of protein catabolic process / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / lamellipodium / actin cytoskeleton / presynaptic membrane / growth cone / midbody / cell cortex / vesicle / transmembrane transporter binding / cytoskeleton / neuron projection / endosome / protein domain specific binding / axon / neuronal cell body / synapse / lipid binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 ...: / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Vesicle-fusing ATPase / Synaptosomal-associated protein 25
類似検索 - 構成要素
生物種Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者White, K.I. / Zhao, M. / Brunger, A.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R37MH63105 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Structural principles of SNARE complex recognition by the AAA+ protein NSF.
著者: K Ian White / Minglei Zhao / Ucheor B Choi / Richard A Pfuetzner / Axel T Brunger /
要旨: The recycling of SNARE proteins following complex formation and membrane fusion is an essential process in eukaryotic trafficking. A highly conserved AAA+ protein, NSF (-ethylmaleimide sensitive ...The recycling of SNARE proteins following complex formation and membrane fusion is an essential process in eukaryotic trafficking. A highly conserved AAA+ protein, NSF (-ethylmaleimide sensitive factor) and an adaptor protein, SNAP (soluble NSF attachment protein), disassemble the SNARE complex. We report electron-cryomicroscopy structures of the complex of NSF, αSNAP, and the full-length soluble neuronal SNARE complex (composed of syntaxin-1A, synaptobrevin-2, SNAP-25A) in the presence of ATP under non-hydrolyzing conditions at ~3.9 Å resolution. These structures reveal electrostatic interactions by which two αSNAP molecules interface with a specific surface of the SNARE complex. This interaction positions the SNAREs such that the 15 N-terminal residues of SNAP-25A are loaded into the D1 ring pore of NSF via a spiral pattern of interactions between a conserved tyrosine NSF residue and SNAP-25A backbone atoms. This loading process likely precedes ATP hydrolysis. Subsequent ATP hydrolysis then drives complete disassembly.
履歴
登録2018年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9103
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-fusing ATPase
B: Vesicle-fusing ATPase
C: Vesicle-fusing ATPase
D: Vesicle-fusing ATPase
E: Vesicle-fusing ATPase
F: Vesicle-fusing ATPase
H: Synaptosomal-associated protein 25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)541,98718
ポリマ－536,5687
非ポリマー5,41911
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Vesicle-fusing ATPase / N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein / NEM-sensitive fusion protein / Vesicular-fusion protein NSF


分子量: 85509.227 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
遺伝子: NSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18708, vesicle-fusing ATPase
#2: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 23512.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snap25, Snap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60881
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
120S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, alpha-SNAP, and N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF)COMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2N-ethylmaleimide sensitive factorCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Synaptosomal-associated protein 25COMPLEX#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.628533 MDaNO
210.496812 MDaNO
310.023625 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
33Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
10.05 MTris HClC4H11NO31
20.150 MSodium chlorideNaCl1
30.001 MAdenosine triphosphateC10H16N5O13P31
40.001 MEthylenediaminetetraacetic acidC10H16N2O81
50.001 MDithiothreitolC4H10O2S21
60.05 % v/vNonidet P-401
試料濃度: 15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K / 詳細: Blot for 3.5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 58 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5418
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 2-40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4RELION2.1CTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11Cootモデル精密化
12RELION2.1初期オイラー角割当
13RELION2.1最終オイラー角割当
14RELION2.1分類
15RELION2.1３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction was carried out in Relion with reconstruction step.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 475680
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 184555 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 3J96

3j96


Accession code: 3J96 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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