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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 6kw4 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | The ClassB RSC-Nucleosome Complex | ||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING PROTEIN/DNA / chromatin remodeler / SWI/SNF family / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報regulation of sporulation resulting in formation of a cellular spore / histone H2A reader activity / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / : / : / : / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / histone H3 reader activity ...regulation of sporulation resulting in formation of a cellular spore / histone H2A reader activity / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / : / : / : / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / histone H3 reader activity / Platelet degranulation / plasmid maintenance / CENP-A containing chromatin assembly / DNA translocase activity / nucleosome array spacer activity / histone H3K14ac reader activity / RSC-type complex / nucleosome disassembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SWI/SNF complex / UV-damage excision repair / sister chromatid cohesion / sporulation resulting in formation of a cellular spore / nuclear chromosome / NuA4 histone acetyltransferase complex / rRNA transcription / histone H4 reader activity / chromosome, centromeric region / nucleosome binding / cytoskeleton organization / DNA helicase activity / helicase activity / meiotic cell cycle / transcription coregulator activity / DNA-templated transcription initiation / chromosome segregation / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / chromatin DNA binding / base-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / double-strand break repair via nonhomologous end joining / G2/M transition of mitotic cell cycle / structural constituent of chromatin / nucleosome / double-strand break repair / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / sequence-specific DNA binding / DNA helicase / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() ![]() Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.55 Å | ||||||
データ登録者 | Ye, Y.P. / Wu, H. / Chen, K.J. / Verma, N. / Cairns, B. / Gao, N. / Chen, Z.C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2019タイトル: Structure of the RSC complex bound to the nucleosome. 著者: Youpi Ye / Hao Wu / Kangjing Chen / Cedric R Clapier / Naveen Verma / Wenhao Zhang / Haiteng Deng / Bradley R Cairns / Ning Gao / Zhucheng Chen / ![]() 要旨: The RSC complex remodels chromatin structure and regulates gene transcription. We used cryo-electron microscopy to determine the structure of yeast RSC bound to the nucleosome. RSC is delineated into ...The RSC complex remodels chromatin structure and regulates gene transcription. We used cryo-electron microscopy to determine the structure of yeast RSC bound to the nucleosome. RSC is delineated into the adenosine triphosphatase motor, the actin-related protein module, and the substrate recruitment module (SRM). RSC binds the nucleosome mainly through the motor, with the auxiliary subunit Sfh1 engaging the H2A-H2B acidic patch to enable nucleosome ejection. SRM is organized into three substrate-binding lobes poised to bind their respective nucleosomal epitopes. The relative orientations of the SRM and the motor on the nucleosome explain the directionality of DNA translocation and promoter nucleosome repositioning by RSC. Our findings shed light on RSC assembly and functionality, and they provide a framework to understand the mammalian homologs BAF/PBAF and the Sfh1 ortholog INI1/BAF47, which are frequently mutated in cancers. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 6kw4.cif.gz | 1.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb6kw4.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 6kw4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kw/6kw4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kw/6kw4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
-タンパク質 , 9種, 15分子 NQBROSfhJVYEPTg
| #1: タンパク質 | 分子量: 15421.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) 発現宿主: ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 14109.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) 遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: ![]() #6: タンパク質 | | 分子量: 53863.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q12406 #7: タンパク質 | | 分子量: 17817.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P53330 #14: タンパク質 | 分子量: 156982.406 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P32597, DNA helicase #15: タンパク質 | | 分子量: 9192.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q9URQ5 #20: タンパク質 | 分子量: 13925.202 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) 遺伝子: XELAEV_18028549mg / 発現宿主: ![]() #21: タンパク質 | | 分子量: 53131.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q05123 |
|---|
-DNA鎖 , 2種, 2分子 UW
| #4: DNA鎖 | 分子量: 51421.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) |
|---|---|
| #5: DNA鎖 | 分子量: 51683.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: DNA helicase |
-Chromatin structure-remodeling complex subunit ... , 5種, 5分子 FMGXL
| #8: タンパク質 | 分子量: 49716.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P32832 |
|---|---|
| #10: タンパク質 | 分子量: 65289.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q03124 |
| #12: タンパク質 | 分子量: 48833.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q06168 |
| #18: タンパク質 | 分子量: 72372.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q02206 |
| #19: タンパク質 | 分子量: 102443.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q06488 |
-Chromatin structure-remodeling complex protein ... , 5種, 6分子 HDIACK
| #9: タンパク質 | 分子量: 63253.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P43609 #11: タンパク質 | | 分子量: 54222.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P25632 #13: タンパク質 | | 分子量: 57871.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q07979 #16: タンパク質 | | 分子量: 101448.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P38781 #17: タンパク質 | | 分子量: 101833.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q06639 |
|---|
-非ポリマー , 1種, 1分子 
| #22: 化合物 | ChemComp-ZN / |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: RSC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#21 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
| 電子レンズ | モード: DARK FIELD |
| 撮影 | 電子線照射量: 2 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
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解析
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
|---|---|
| 3次元再構成 | 解像度: 7.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45256 / 対称性のタイプ: POINT |
ムービー
コントローラー
万見について





Homo sapiens (ヒト)
引用

UCSF Chimera










PDBj













































