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万見
- PDB-6ksp: Rat GluD1 receptor(splayed conformation) in complex with 7-CKA an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ksp
タイトルRat GluD1 receptor(splayed conformation) in complex with 7-CKA and Calcium ions
要素Glutamate receptor ionotropic, delta-1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


GABA receptor activity / trans-synaptic protein complex / negative regulation of synaptic plasticity / G protein-coupled receptor activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic signaling via neuropeptide / regulation of postsynapse organization / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / social behavior / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels ...GABA receptor activity / trans-synaptic protein complex / negative regulation of synaptic plasticity / G protein-coupled receptor activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic signaling via neuropeptide / regulation of postsynapse organization / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / social behavior / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / GABA-ergic synapse / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / dendritic spine / postsynaptic membrane / glutamatergic synapse / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, delta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.1 Å
データ登録者Burada, A.P. / Kumar, J.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustIA/I/13/2/5010023 インド
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures of the ionotropic glutamate receptor GluD1 reveal a non-swapped architecture.
著者: Ananth Prasad Burada / Rajesh Vinnakota / Janesh Kumar /
要旨: Ionotropic orphan delta (GluD) receptors are not gated by glutamate or any other endogenous ligand but are grouped with ionotropic glutamate receptors (iGluRs) based on sequence similarity. GluD1 ...Ionotropic orphan delta (GluD) receptors are not gated by glutamate or any other endogenous ligand but are grouped with ionotropic glutamate receptors (iGluRs) based on sequence similarity. GluD1 receptors play critical roles in synaptogenesis and synapse maintenance and have been implicated in neuronal disorders, including schizophrenia, cognitive deficits, and cerebral ataxia. Here we report cryo-EM structures of the rat GluD1 receptor complexed with calcium and the ligand 7-chlorokynurenic acid (7-CKA), elucidating molecular architecture and principles of receptor assembly. The structures reveal a non-swapped architecture at the interface of the extracellular amino-terminal domain (ATD) and the ligand-binding domain (LBD). This finding is in contrast with structures of other families of iGluRs, where the dimer partners between the ATD and LBD layers are swapped. Our results demonstrate that principles of architecture and symmetry are not conserved between delta receptors and other iGluRs and provide a molecular blueprint for understanding the functions of the 'orphan' class of iGluRs.
履歴
登録2019年8月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0773
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, delta-1
B: Glutamate receptor ionotropic, delta-1
C: Glutamate receptor ionotropic, delta-1
D: Glutamate receptor ionotropic, delta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)382,8724
ポリマ－382,8724
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area19230 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area154860 Å2

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要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor ionotropic, delta-1 / GluR delta-1 subunit


分子量: 95718.039 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grid1 / プラスミド: pEGBacMam / 細胞株 (発現宿主): HEK293SGnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q62640
構成要素の詳細The distance between Residue A LYS 527 and Residue A ILE 532 is 20.50 Angstrom. The distance ...The distance between Residue A LYS 527 and Residue A ILE 532 is 20.50 Angstrom. The distance between Residue B LYS 527 and Residue B ILE 532 is 22.35 Angstrom. The distance between Residue C LYS 527 and Residue C ILE 532 is 20.85 Angstrom.
Has protein modificationY
配列の詳細Thrombin recognition site

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GluD1 / タイプ: COMPLEX / 詳細: Recombinantly expressed protein / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.388 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293S GnTI- / プラスミド: pEG Bac Mam
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20mM Tris, 150mM NaCl, 0.75mM DDM, 0.025mM CHS
試料濃度: 0.9 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 40.38 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 4120
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 0-40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARCv2.9.0粒子像選択template picker
2EPU画像取得FEI EPU
4Gctfv1.06CTF補正Gctf
7UCSF Chimera1.12モデルフィッティング
9cryoSPARCv2.9.0初期オイラー角割当
10cryoSPARCv2.9.0最終オイラー角割当local refinement
11cryoSPARCv2.9.0分類
12cryoSPARCv2.9.0３次元再構成
19PHENIX1.16モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2000
詳細: Particles were picked manually, which were used as reference for autopicking.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 8.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 14939 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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