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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6k15 | ||||||
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タイトル | RSC substrate-recruitment module | ||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / chromatin remodeler / SWI/SNF family | ||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of sporulation resulting in formation of a cellular spore / chromatin remodeling at centromere / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / plasmid maintenance / DNA translocase activity / RSC-type complex / UV-damage excision repair / sister chromatid cohesion / SWI/SNF complex / nucleosome disassembly ...regulation of sporulation resulting in formation of a cellular spore / chromatin remodeling at centromere / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / plasmid maintenance / DNA translocase activity / RSC-type complex / UV-damage excision repair / sister chromatid cohesion / SWI/SNF complex / nucleosome disassembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nuclear chromosome / sporulation resulting in formation of a cellular spore / rRNA transcription / chromosome, centromeric region / nucleosome binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / meiotic cell cycle / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / cytoskeleton organization / lysine-acetylated histone binding / helicase activity / chromosome segregation / transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / chromatin DNA binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / double-strand break repair via nonhomologous end joining / double-strand break repair / histone binding / DNA helicase / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
![]() | Ye, Y.P. / Wu, H. / Chen, K.J. / Verma, N. / Cairns, B. / Gao, N. / Chen, Z.C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the RSC complex bound to the nucleosome. 著者: Youpi Ye / Hao Wu / Kangjing Chen / Cedric R Clapier / Naveen Verma / Wenhao Zhang / Haiteng Deng / Bradley R Cairns / Ning Gao / Zhucheng Chen / ![]() ![]() 要旨: The RSC complex remodels chromatin structure and regulates gene transcription. We used cryo-electron microscopy to determine the structure of yeast RSC bound to the nucleosome. RSC is delineated into ...The RSC complex remodels chromatin structure and regulates gene transcription. We used cryo-electron microscopy to determine the structure of yeast RSC bound to the nucleosome. RSC is delineated into the adenosine triphosphatase motor, the actin-related protein module, and the substrate recruitment module (SRM). RSC binds the nucleosome mainly through the motor, with the auxiliary subunit Sfh1 engaging the H2A-H2B acidic patch to enable nucleosome ejection. SRM is organized into three substrate-binding lobes poised to bind their respective nucleosomal epitopes. The relative orientations of the SRM and the motor on the nucleosome explain the directionality of DNA translocation and promoter nucleosome repositioning by RSC. Our findings shed light on RSC assembly and functionality, and they provide a framework to understand the mammalian homologs BAF/PBAF and the Sfh1 ortholog INI1/BAF47, which are frequently mutated in cancers. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 591.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 414.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Chromatin structure-remodeling complex subunit ... , 5種, 5分子 FMGXL
#1: タンパク質 | 分子量: 49716.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P32832 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 65289.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: Q03124 |
#5: タンパク質 | 分子量: 48833.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: Q06168 |
#11: タンパク質 | 分子量: 72372.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: Q02206 |
#12: タンパク質 | 分子量: 102443.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: Q06488 |
-Chromatin structure-remodeling complex protein ... , 5種, 6分子 HDIACK
#2: タンパク質 | 分子量: 63253.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P43609 #4: タンパク質 | | 分子量: 54222.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P25632 #6: タンパク質 | | 分子量: 57871.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: Q07979 #9: タンパク質 | | 分子量: 101448.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P38781 #10: タンパク質 | | 分子量: 101833.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: Q06639 |
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-タンパク質 , 2種, 2分子 JE
#7: タンパク質 | 分子量: 156982.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: P32597, DNA helicase |
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#8: タンパク質 | 分子量: 9192.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: S288c / 参照: UniProt: Q9URQ5 |
-非ポリマー , 1種, 1分子 ![](data/chem/img/ZN.gif)
#13: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: RSC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: DARK FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 2 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 280000 / 対称性のタイプ: POINT |