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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6iac | |||||||||||||||
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タイトル | Portal and tail of native bacteriophage P68 | |||||||||||||||
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![]() | STRUCTURAL PROTEIN / structural proteins / bacteriophage portal / bacteriophage tail / native complex | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() : / Phage 5-bladed beta propeller receptor binding platform domain / Portal protein Gp10 / Phage Connector (GP10) / Portal protein Gp10 superfamily 類似検索 - ドメイン・相同性 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||||||||
![]() | Hrebik, D. / Skubnik, K. / Fuzik, T. / Plevka, P. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and genome ejection mechanism of phage P68. 著者: Dominik Hrebík / Dana Štveráková / Karel Škubník / Tibor Füzik / Roman Pantůček / Pavel Plevka / ![]() 要旨: Phages infecting can be used as therapeutics against antibiotic-resistant bacterial infections. However, there is limited information about the mechanism of genome delivery of phages that infect ...Phages infecting can be used as therapeutics against antibiotic-resistant bacterial infections. However, there is limited information about the mechanism of genome delivery of phages that infect Gram-positive bacteria. Here, we present the structures of native phage P68, genome ejection intermediate, and empty particle. The P68 head contains 72 subunits of inner core protein, 15 of which bind to and alter the structure of adjacent major capsid proteins and thus specify attachment sites for head fibers. Unlike in the previously studied phages, the head fibers of P68 enable its virion to position itself at the cell surface for genome delivery. The unique interaction of one end of P68 DNA with one of the 12 portal protein subunits is disrupted before the genome ejection. The inner core proteins are released together with the DNA and enable the translocation of phage genome across the bacterial membrane into the cytoplasm. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 231 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 163.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 782.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 789.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 42.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 64.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4435MC ![]() 4436C ![]() 4437C ![]() 4438C ![]() 4440C ![]() 4442C ![]() 4449C ![]() 4450C ![]() 4451C ![]() 4453C ![]() 4454C ![]() 4455C ![]() 4456C ![]() 4457C ![]() 4458C ![]() 4459C ![]() 6iabC ![]() 6iatC ![]() 6iawC ![]() 6ib1C ![]() 6q3gC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37874.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 29164.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||
#3: タンパク質 | 分子量: 74833.750 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 15250.671 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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ウイルスについての詳細 |
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天然宿主 |
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ウイルス殻 | 名称: Capsid / 直径: 485 nm / 三角数 (T数): 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K / 詳細: blot time 2s; blot force -2; 3.6 ul of sample |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 21 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 2891 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 1.063 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 7 / 利用したフレーム数/画像: 1-7 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: (dev_3042: ???) / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 37218 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C12 (12回回転対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21703 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 3.9→49.893 Å / SU ML: 0.82 / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 40.19 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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