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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 6hls | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Yeast apo RNA polymerase I* | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSCRIPTION / polymerase / nucleotide / elongation | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening ...RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA-templated transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / regulation of cell size / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / termination of RNA polymerase I transcription / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase III / Dual incision in TC-NER / RNA polymerase I complex / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase III complex / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / transcription by RNA polymerase I / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / promoter-specific chromatin binding / ribonucleoside binding / DNA-directed RNA polymerase / DNA-directed RNA polymerase activity / peroxisome / ribosome biogenesis / nucleic acid binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / protein dimerization activity / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å | ||||||
データ登録者 | Tafur, L. / Sadian, Y. / Weis, F. / Muller, C.W. | ||||||
| 資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2019タイトル: The cryo-EM structure of a 12-subunit variant of RNA polymerase I reveals dissociation of the A49-A34.5 heterodimer and rearrangement of subunit A12.2. 著者: Lucas Tafur / Yashar Sadian / Jonas Hanske / Rene Wetzel / Felix Weis / Christoph W Müller / ![]() 要旨: RNA polymerase (Pol) I is a 14-subunit enzyme that solely transcribes pre-ribosomal RNA. Cryo-electron microscopy (EM) structures of Pol I initiation and elongation complexes have given first ...RNA polymerase (Pol) I is a 14-subunit enzyme that solely transcribes pre-ribosomal RNA. Cryo-electron microscopy (EM) structures of Pol I initiation and elongation complexes have given first insights into the molecular mechanisms of Pol I transcription. Here, we present cryo-EM structures of yeast Pol I elongation complexes (ECs) bound to the nucleotide analog GMPCPP at 3.2 to 3.4 Å resolution that provide additional insight into the functional interplay between the Pol I-specific transcription-like factors A49-A34.5 and A12.2. Strikingly, most of the nucleotide-bound ECs lack the A49-A34.5 heterodimer and adopt a Pol II-like conformation, in which the A12.2 C-terminal domain is bound in a previously unobserved position at the A135 surface. Our structural and biochemical data suggest a mechanism where reversible binding of the A49-A34.5 heterodimer could contribute to the regulation of Pol I transcription initiation and elongation. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 6hls.cif.gz | 703.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb6hls.ent.gz | 561.8 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 6hls.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 6hls_validation.pdf.gz | 1020.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 6hls_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 6hls_validation.xml.gz | 101.7 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 6hls_validation.cif.gz | 157.5 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hl/6hls ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hl/6hls | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
-DNA-directed RNA polymerase I subunit ... , 5種, 5分子 ABDGI
| #1: タンパク質 | 分子量: 186676.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P10964, DNA-directed RNA polymerase |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 135910.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P22138, DNA-directed RNA polymerase |
| #4: タンパク質 | 分子量: 14599.128 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P50106 |
| #7: タンパク質 | 分子量: 36264.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P46669 |
| #9: タンパク質 | 分子量: 13676.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P32529 |
-DNA-directed RNA polymerases I and III subunit ... , 2種, 2分子 CK
| #3: タンパク質 | 分子量: 37732.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P07703 |
|---|---|
| #11: タンパク質 | 分子量: 16167.860 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P28000 |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5種, 5分子 EFHJL
| #5: タンパク質 | 分子量: 25117.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P20434 |
|---|---|
| #6: タンパク質 | 分子量: 17931.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P20435 |
| #8: タンパク質 | 分子量: 16525.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P20436 |
| #10: タンパク質 | 分子量: 8290.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P22139 |
| #12: タンパク質 | 分子量: 7729.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P40422 |
-非ポリマー , 1種, 7分子 
| #13: 化合物 | ChemComp-ZN / |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Yeast apo RNA polymerase I* / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 分子量 | 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K 詳細: 30 seconds incubation 3 seconds blotting blotting force 3 |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
| 撮影 | 電子線照射量: 39 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
| ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 73660 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL 詳細: Initial rigid body fitting was done in Chimera and model building was done in Coot. | ||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 |
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| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について






ドイツ, 1件
引用
UCSF Chimera

















PDBj










