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万見
- PDB-6cxc: 3.9A Cryo-EM structure of murine antibody bound at a novel epitop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cxc
タイトル3.9A Cryo-EM structure of murine antibody bound at a novel epitope of respiratory syncytial virus fusion protein
要素
  • Fusion glycoprotein F0, Envelope glycoprotein chimera
  • R4.C6 Fab Heavy Chain
  • R4.C6 Fab Light Chain
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / respiratory syncytial virus fusion protein / murine antibody / novel epitope / complex / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of syncytium formation by virus / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane ...positive regulation of syncytium formation by virus / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0 / Fibritin C-terminal / Fibritin C-terminal region
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein / Fusion glycoprotein F0
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Human respiratory syncytial virus A (ウイルス)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Xie, Q. / Wang, Z. / Chen, X. / Ni, F. / Ma, J. / Wang, Q.
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2019
タイトル: Structure basis of neutralization by a novel site II/IV antibody against respiratory syncytial virus fusion protein.
著者: Qingqing Xie / Zhao Wang / Fengyun Ni / Xiaorui Chen / Jianpeng Ma / Nita Patel / Hanxin Lu / Ye Liu / Jing-Hui Tian / David Flyer / Michael J Massare / Larry Ellingsworth / Gregory Glenn / ...著者: Qingqing Xie / Zhao Wang / Fengyun Ni / Xiaorui Chen / Jianpeng Ma / Nita Patel / Hanxin Lu / Ye Liu / Jing-Hui Tian / David Flyer / Michael J Massare / Larry Ellingsworth / Gregory Glenn / Gale Smith / Qinghua Wang /
要旨: Globally, human respiratory syncytial virus (RSV) is a leading cause of lower respiratory tract infections in newborns, young children, and the elderly for which there is no vaccine. The RSV fusion ...Globally, human respiratory syncytial virus (RSV) is a leading cause of lower respiratory tract infections in newborns, young children, and the elderly for which there is no vaccine. The RSV fusion (F) glycoprotein is a major target for vaccine development. Here, we describe a novel monoclonal antibody (designated as R4.C6) that recognizes both pre-fusion and post-fusion RSV F, and binds with nanomole affinity to a unique neutralizing site comprised of antigenic sites II and IV on the globular head. A 3.9 Å-resolution structure of RSV F-R4.C6 Fab complex was obtained by single particle cryo-electron microscopy and 3D reconstruction. The structure unraveled detailed interactions of R4.C6 with antigenic site II on one protomer and site IV on a neighboring protomer of post-fusion RSV F protein. These findings significantly further our understanding of the antigenic complexity of the F protein and provide new insights into RSV vaccine design.
履歴
登録2018年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp / citation / citation_author
Item: _chem_comp.type / _citation.country ..._chem_comp.type / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7774
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: R4.C6 Fab Heavy Chain
Y: R4.C6 Fab Light Chain
G: R4.C6 Fab Heavy Chain
J: R4.C6 Fab Light Chain
I: R4.C6 Fab Heavy Chain
K: R4.C6 Fab Light Chain
A: Fusion glycoprotein F0, Envelope glycoprotein chimera
B: Fusion glycoprotein F0, Envelope glycoprotein chimera
C: Fusion glycoprotein F0, Envelope glycoprotein chimera
D: Fusion glycoprotein F0, Envelope glycoprotein chimera
E: Fusion glycoprotein F0, Envelope glycoprotein chimera
F: Fusion glycoprotein F0, Envelope glycoprotein chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)444,56118
ポリマ－443,23412
非ポリマー1,3276
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area55030 Å2
ΔGint-358 kcal/mol
Surface area93000 Å2

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要素

#1: 抗体 R4.C6 Fab Heavy Chain


分子量: 12831.376 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 R4.C6 Fab Light Chain


分子量: 13457.151 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: タンパク質
Fusion glycoprotein F0, Envelope glycoprotein chimera / Protein F


分子量: 60728.047 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human respiratory syncytial virus A (strain A2) (ウイルス), (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: A2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P03420, UniProt: M1E1E4
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of R4.C6 Fab with RSV F proteinCOMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2R4.C6 FabCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3RSV F proteinCOMPLEX#31RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Human respiratory syncytial virus A2 (ウイルス)11259
22Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
22Mus musculus (ハツカネズミ)10090
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: NITROGEN / 湿度: 98 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9EMAN2初期オイラー角割当
10RELION2最終オイラー角割当
12RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 543639 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01415468
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.07320948
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.7919335
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0632454
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062628

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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