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- PDB-6baj: Cryo-EM structure of lipid bilayer in the native cell membrane na... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6baj
タイトルCryo-EM structure of lipid bilayer in the native cell membrane nanoparticles of AcrB
要素Multidrug efflux pump subunit AcrB
キーワードMEMBRANE PROTEIN / lipid bilayer / native cell membrane nanoparticles system / Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) family / phospholipid
機能・相同性
機能・相同性情報


xenobiotic detoxification by transmembrane export across the cell outer membrane / efflux pump complex / periplasmic side of plasma membrane / efflux transmembrane transporter activity / xenobiotic transmembrane transporter activity / outer membrane-bounded periplasmic space / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Multidrug efflux transporter AcrB transmembrane fold / Multidrug efflux transporter AcrB transmembrane domain / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain; DN and DC subdomains / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain; DN and DC subdomains / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain like / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain / Hydrophobe/amphiphile efflux-1 HAE1 / Acriflavin resistance protein / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain, DN/DC subdomains ...Multidrug efflux transporter AcrB transmembrane fold / Multidrug efflux transporter AcrB transmembrane domain / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain; DN and DC subdomains / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain; DN and DC subdomains / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain like / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain / Hydrophobe/amphiphile efflux-1 HAE1 / Acriflavin resistance protein / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain, DN/DC subdomains / AcrB/AcrD/AcrF family / Alpha-Beta Plaits / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DODECANE / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / Multidrug efflux pump subunit AcrB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Qiu, W. / Fu, Z. / Guo, Y.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
School of Pharmacy, Virginia Commonwealth University147019 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM29169 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Structure and activity of lipid bilayer within a membrane-protein transporter.
著者: Weihua Qiu / Ziao Fu / Guoyan G Xu / Robert A Grassucci / Yan Zhang / Joachim Frank / Wayne A Hendrickson / Youzhong Guo /
要旨: Membrane proteins function in native cell membranes, but extraction into isolated particles is needed for many biochemical and structural analyses. Commonly used detergent-extraction methods destroy ...Membrane proteins function in native cell membranes, but extraction into isolated particles is needed for many biochemical and structural analyses. Commonly used detergent-extraction methods destroy naturally associated lipid bilayers. Here, we devised a detergent-free method for preparing cell-membrane nanoparticles to study the multidrug exporter AcrB, by cryo-EM at 3.2-Å resolution. We discovered a remarkably well-organized lipid-bilayer structure associated with transmembrane domains of the AcrB trimer. This bilayer patch comprises 24 lipid molecules; inner leaflet chains are packed in a hexagonal array, whereas the outer leaflet has highly irregular but ordered packing. Protein side chains interact with both leaflets and participate in the hexagonal pattern. We suggest that the lipid bilayer supports and harmonizes peristaltic motions through AcrB trimers. In AcrB D407A, a putative proton-relay mutant, lipid bilayer buttresses protein interactions lost in crystal structures after detergent-solubilization. Our detergent-free system preserves lipid-protein interactions for visualization and should be broadly applicable.
履歴
登録2017年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7074
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Multidrug efflux pump subunit AcrB
C: Multidrug efflux pump subunit AcrB
A: Multidrug efflux pump subunit AcrB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)368,83845
ポリマ－344,2093
非ポリマー24,62942
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area53550 Å2
ΔGint-261 kcal/mol
Surface area111310 Å2

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要素

#1: タンパク質 Multidrug efflux pump subunit AcrB / AcrAB-TolC multidrug efflux pump subunit AcrB / Acridine resistance protein B


分子量: 114736.289 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: acrB, acrE, b0462, JW0451 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31224
#2: 化合物...
ChemComp-PTY / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE


分子量: 734.039 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H80NO8P / コメント: リン脂質*YM
#3: 化合物
ChemComp-D12 / DODECANE / ドデカン


分子量: 170.335 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Native cell membrane nanoparticles of AcrB / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.8
試料濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 35 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 57395 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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