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- PDB-6z86: human GTP cyclohydrolase I in complex with 7-deaza-GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z86
タイトルhuman GTP cyclohydrolase I in complex with 7-deaza-GTP
要素GTP cyclohydrolase 1
キーワードHYDROLASE / GTP cyclohydrolase I / EC:3.5.4.16 / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis / Cytosol / Zinc Ion Binding / Hydrolase Activity / Metal Ion Binding / Nucleotide Binding / allosteric inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


pteridine-containing compound biosynthetic process / dihydrobiopterin metabolic process / regulation of lung blood pressure / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / neuromuscular process controlling posture / GTP-dependent protein binding / regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / neuron projection terminus ...pteridine-containing compound biosynthetic process / dihydrobiopterin metabolic process / regulation of lung blood pressure / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / neuromuscular process controlling posture / GTP-dependent protein binding / regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / neuron projection terminus / mitogen-activated protein kinase binding / dopamine biosynthetic process / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / response to pain / positive regulation of heart rate / response to type II interferon / negative regulation of cellular senescence / response to tumor necrosis factor / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / tetrahydrofolate biosynthetic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of blood pressure / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / regulation of blood pressure / vasodilation / positive regulation of neuron apoptotic process / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / nuclear membrane / response to lipopolysaccharide / GTPase activity / calcium ion binding / protein-containing complex binding / GTP binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
GTP cyclohydrolase I signature 2. / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I, conserved site / GTP cyclohydrolase I domain / GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I signature 1. / GTP cyclohydrolase I, C-terminal/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase
類似検索 - ドメイン・相同性
7-deaza-GTP / GTP cyclohydrolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.206 Å
データ登録者Ebenhoch, R. / Nar, H.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: A hybrid approach reveals the allosteric regulation of GTP cyclohydrolase I.
著者: Rebecca Ebenhoch / Simone Prinz / Susann Kaltwasser / Deryck J Mills / Robert Meinecke / Martin Rübbelke / Dirk Reinert / Margit Bauer / Lisa Weixler / Markus Zeeb / Janet Vonck / Herbert Nar /
要旨: Guanosine triphosphate (GTP) cyclohydrolase I (GCH1) catalyzes the conversion of GTP to dihydroneopterin triphosphate (H2NTP), the initiating step in the biosynthesis of tetrahydrobiopterin (BH4). ...Guanosine triphosphate (GTP) cyclohydrolase I (GCH1) catalyzes the conversion of GTP to dihydroneopterin triphosphate (H2NTP), the initiating step in the biosynthesis of tetrahydrobiopterin (BH4). Besides other roles, BH4 functions as cofactor in neurotransmitter biosynthesis. The BH4 biosynthetic pathway and GCH1 have been identified as promising targets to treat pain disorders in patients. The function of mammalian GCH1s is regulated by a metabolic sensing mechanism involving a regulator protein, GCH1 feedback regulatory protein (GFRP). GFRP binds to GCH1 to form inhibited or activated complexes dependent on availability of cofactor ligands, BH4 and phenylalanine, respectively. We determined high-resolution structures of human GCH1-GFRP complexes by cryoelectron microscopy (cryo-EM). Cryo-EM revealed structural flexibility of specific and relevant surface lining loops, which previously was not detected by X-ray crystallography due to crystal packing effects. Further, we studied allosteric regulation of isolated GCH1 by X-ray crystallography. Using the combined structural information, we are able to obtain a comprehensive picture of the mechanism of allosteric regulation. Local rearrangements in the allosteric pocket upon BH4 binding result in drastic changes in the quaternary structure of the enzyme, leading to a more compact, tense form of the inhibited protein, and translocate to the active site, leading to an open, more flexible structure of its surroundings. Inhibition of the enzymatic activity is not a result of hindrance of substrate binding, but rather a consequence of accelerated substrate binding kinetics as shown by saturation transfer difference NMR (STD-NMR) and site-directed mutagenesis. We propose a dissociation rate controlled mechanism of allosteric, noncompetitive inhibition.
履歴
登録2020年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP cyclohydrolase 1
B: GTP cyclohydrolase 1
C: GTP cyclohydrolase 1
D: GTP cyclohydrolase 1
E: GTP cyclohydrolase 1
F: GTP cyclohydrolase 1
G: GTP cyclohydrolase 1
H: GTP cyclohydrolase 1
I: GTP cyclohydrolase 1
J: GTP cyclohydrolase 1
K: GTP cyclohydrolase 1
L: GTP cyclohydrolase 1
M: GTP cyclohydrolase 1
N: GTP cyclohydrolase 1
O: GTP cyclohydrolase 1
P: GTP cyclohydrolase 1
Q: GTP cyclohydrolase 1
R: GTP cyclohydrolase 1
S: GTP cyclohydrolase 1
T: GTP cyclohydrolase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)518,25060
ポリマ－506,49820
非ポリマー11,75240
水11,458636
1
A: GTP cyclohydrolase 1
B: GTP cyclohydrolase 1
C: GTP cyclohydrolase 1
D: GTP cyclohydrolase 1
O: GTP cyclohydrolase 1
P: GTP cyclohydrolase 1
Q: GTP cyclohydrolase 1
R: GTP cyclohydrolase 1
S: GTP cyclohydrolase 1
T: GTP cyclohydrolase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)259,12530
ポリマ－253,24910
非ポリマー5,87620
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area50380 Å2
ΔGint-610 kcal/mol
Surface area59520 Å2
手法PISA
2
E: GTP cyclohydrolase 1
F: GTP cyclohydrolase 1
G: GTP cyclohydrolase 1
H: GTP cyclohydrolase 1
I: GTP cyclohydrolase 1
J: GTP cyclohydrolase 1
K: GTP cyclohydrolase 1
L: GTP cyclohydrolase 1
M: GTP cyclohydrolase 1
N: GTP cyclohydrolase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)259,12530
ポリマ－253,24910
非ポリマー5,87620
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area50670 Å2
ΔGint-603 kcal/mol
Surface area58930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.861, 88.595, 163.567
Angle α, β, γ (deg.)85.22, 88.91, 83.55
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
GTP cyclohydrolase 1 / GTP cyclohydrolase I / GTP-CH-I


分子量: 25324.920 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GCH1, DYT5, GCH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P30793, GTP cyclohydrolase I
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-QBQ / 7-deaza-GTP / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(2-azanyl-4-oxidanylidene-3~{H}-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-7-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate / 7-デアザ-GTP


分子量: 522.192 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17N4O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 636 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.04 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Morpheus Buffer 1, 30 % EDO_P8K and Morpheus ethylene glycols (Morpheus HT-96; E10; Molecular Dimensions)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99988 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.206→87.739 Å / Num. obs: 142765 / % possible obs: 89.7 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.206→2.457 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.337 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 7139 / Rsym value: 0.337 / % possible all: 62.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FB1

1fb1


解像度: 2.206→162.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU R Cruickshank DPI: 0.651 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.559 / SU Rfree Blow DPI: 0.248 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.257
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 2913 -RANDOM
Rwork0.1827 ---
obs0.1832 142496 57.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 48.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8009 Å22.124 Å2-2.67 Å2
2--4.0389 Å2-5.0943 Å2
3----2.2381 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.206→162.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30039 0 660 636 31335
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00831217HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0542314HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d11338SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes5476HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it31217HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion4134SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact23732SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.24
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.85
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.38 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.2311 56
Rwork0.2097 -
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1639-0.2077-0.2010.52280.24881.2386-0.187-0.0874-0.3198-0.0874-0.04230.1047-0.31980.10470.2293-0.03960.0268-0.1067-0.1126-0.20070.0783-18.56672.03939.0807
21.35780.2370.17780.35730.08771.939-0.09960.0878-0.05070.08780.15110.4909-0.05070.4909-0.0515-0.1447-0.0024-0.01680.1188-0.0124-0.074635.1784-0.7086-65.2637
32.4967-0.0939-1.2480.66990.53043.26320.01510.13290.77310.13290.04180.31770.77310.3177-0.05680.05750.1236-0.07-0.1560.0398-0.037120.4509-23.8546-69.1222
42.549-0.26951.04810.69490.08441.1162-0.05890.17340.16160.17340.068-0.12060.1616-0.1206-0.0091-0.032-0.00910.00950.04440.0125-0.11749.8629-0.1873-50.1369
52.54490.56940.84310.90210.54781.7357-0.1043-0.4694-0.7029-0.4694-0.03990.0041-0.70290.00410.14410.15080.0687-0.0737-0.20820.1263-0.0171-1.850627.179-89.3137
62.3662-0.6433-0.46170.9290.42771.243-0.0092-0.047-0.4271-0.047-0.01690.2199-0.42710.21990.0261-0.0112-0.08410.0046-0.0876-0.0719-0.007315.064224.3578-61.8515
70.799-0.1551-0.02971.4687-0.69712.3521-0.0107-0.17140.2415-0.17140.03810.8020.24150.802-0.0273-0.14590.07090.03960.1665-0.122-0.100230.6816-13.3774-94.6632
81.07960.59510.11891.30550.81041.43870.00060.0727-0.12390.0727-0.1532-0.4443-0.1239-0.44430.1526-0.08640.0786-0.00320.0172-0.1038-0.0068-12.807415.8658-66.5096
90.80410.17260.63070.3454-0.24452.68990.1102-0.02010.4283-0.0201-0.0467-0.16180.4283-0.1618-0.06340.0353-0.0337-0.0158-0.0419-0.121-0.07324.6751-22.403-96.8826
101.01240.1626-0.54240.23780.72141.9659-0.03430.072-0.01670.0720.11120.2612-0.01670.2612-0.0769-0.08250.0197-0.07310.0872-0.0789-0.08264.5181-20.108712.8649
110.74090.21750.06191.88490.82461.29670.0333-0.316-0.2715-0.316-0.01680.209-0.27150.209-0.01650.018-0.0651-0.00630.11970.0105-0.22397.90833.6187-109.3289
121.0024-0.35360.29081.5483-0.60790.9258-0.0414-0.10870.1325-0.1087-0.0222-0.30830.1325-0.30830.0636-0.0815-0.0194-0.02690.0464-0.0726-0.0452-44.3801-31.3959-19.2992
131.0550.11860.14772.32470.08241.331-0.053-0.1776-0.0557-0.1776-0.164-0.4902-0.0557-0.49020.217-0.11280.0553-0.10110.1058-0.0649-0.0938-15.78581.93-95.0421
141.96810.37370.55540.6069-0.02581.4498-0.1277-0.1143-0.3338-0.1143-0.0631-0.0448-0.3338-0.04480.1908-0.00440.0619-0.0994-0.11090.02450.0334-33.628-3.9186-18.6977
151.0786-0.0163-0.12622.26820.42360.63450.0256-0.2046-0.0169-0.2046-0.03050.1429-0.01690.14290.0049-0.02850.0083-0.01250.0269-0.0595-0.1018-20.0037-29.9142-32.2639
161.92040.29910.57840.44310.04241.09150.01330.13940.15790.1394-0.0303-0.29790.1579-0.29790.0171-0.0843-0.0404-0.00380.1927-0.1241-0.1779-21.6795-19.380426.3498
170.9702-0.38090.3271.072-0.56651.92480.0017-0.06710.1732-0.06710.02670.44720.17320.4472-0.0284-0.07970.1014-0.01140.0344-0.0775-0.03223.7399-39.8712-12.8088
181.57630.79810.45541.49210.63560.5379-0.07610.08620.00530.0862-0.171-0.45220.0053-0.45220.2471-0.12670.1011-0.02390.1198-0.1948-0.0393-44.7637-10.89765.5963
192.6897-0.3255-0.69680.85680.46261.58080.0340.26160.57580.2616-0.01560.15140.57580.1514-0.01840.05630.0518-0.0657-0.060.0903-0.1016-6.6598-45.390414.2912
200.92250.3340.2910.53440.1582.63830.09440.04720.50460.0472-0.0645-0.04680.5046-0.0468-0.02990.06340.01390.017-0.1728-0.08120.0283-20.7352-52.9556-14.0488
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ N|* }N58 - 250
2X-RAY DIFFRACTION1{ N|* }N300 - 401
3X-RAY DIFFRACTION2{ A|* }A58 - 249
4X-RAY DIFFRACTION2{ A|* }A300 - 401
5X-RAY DIFFRACTION3{ O|* }O60 - 250
6X-RAY DIFFRACTION3{ O|* }O300 - 401
7X-RAY DIFFRACTION4{ B|* }B59 - 248
8X-RAY DIFFRACTION4{ B|* }B300 - 401
9X-RAY DIFFRACTION5{ P|* }P60 - 248
10X-RAY DIFFRACTION5{ P|* }P300 - 401
11X-RAY DIFFRACTION6{ C|* }C58 - 248
12X-RAY DIFFRACTION6{ C|* }C300 - 401
13X-RAY DIFFRACTION7{ Q|* }Q59 - 248
14X-RAY DIFFRACTION7{ Q|* }Q300 - 401
15X-RAY DIFFRACTION8{ D|* }D59 - 249
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17X-RAY DIFFRACTION9{ R|* }R60 - 250
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23X-RAY DIFFRACTION12{ F|* }F59 - 248
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25X-RAY DIFFRACTION13{ T|* }T64 - 249
26X-RAY DIFFRACTION13{ T|* }T300 - 401
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31X-RAY DIFFRACTION16{ I|* }I58 - 249
32X-RAY DIFFRACTION16{ I|* }I300 - 401
33X-RAY DIFFRACTION17{ J|* }J59 - 248
34X-RAY DIFFRACTION17{ J|* }J300 - 401
35X-RAY DIFFRACTION18{ K|* }K59 - 250
36X-RAY DIFFRACTION18{ K|* }K300 - 401
37X-RAY DIFFRACTION19{ L|* }L58 - 248
38X-RAY DIFFRACTION19{ L|* }L300 - 401
39X-RAY DIFFRACTION20{ M|* }M58 - 248
40X-RAY DIFFRACTION20{ M|* }M300 - 401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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