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万見
- PDB-6w3e: Structure of phosphorylated IRE1 in complex with G-0701 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w3e
タイトルStructure of phosphorylated IRE1 in complex with G-0701
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードTRANSFERASE / kinase / UPR
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / peptidyl-serine autophosphorylation / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / IRE1-RACK1-PP2A complex ...peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / peptidyl-serine autophosphorylation / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / IRE1-RACK1-PP2A complex / platelet-derived growth factor receptor binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / nuclear inner membrane / endothelial cell proliferation / IRE1-mediated unfolded protein response / mRNA catabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to unfolded protein / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / regulation of macroautophagy / positive regulation of JUN kinase activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / response to endoplasmic reticulum stress / Hsp70 protein binding / RNA endonuclease activity / positive regulation of RNA splicing / cellular response to glucose stimulus / ADP binding / Hsp90 protein binding / cellular response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SJV / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.737 Å
データ登録者Ferri, E. / Wang, W. / Joachim, R. / Mortara, K.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Activation of the IRE1 RNase through remodeling of the kinase front pocket by ATP-competitive ligands.
著者: Ferri, E. / Le Thomas, A. / Wallweber, H.A. / Day, E.S. / Walters, B.T. / Kaufman, S.E. / Braun, M.G. / Clark, K.R. / Beresini, M.H. / Mortara, K. / Chen, Y.A. / Canter, B. / Phung, W. / Liu, ...著者: Ferri, E. / Le Thomas, A. / Wallweber, H.A. / Day, E.S. / Walters, B.T. / Kaufman, S.E. / Braun, M.G. / Clark, K.R. / Beresini, M.H. / Mortara, K. / Chen, Y.A. / Canter, B. / Phung, W. / Liu, P.S. / Lammens, A. / Ashkenazi, A. / Rudolph, J. / Wang, W.
履歴
登録2020年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22021年6月16日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0554
ポリマ－99,0862
非ポリマー9692
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4040 Å2
ΔGint15 kcal/mol
Surface area33360 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)61.670, 139.240, 63.950
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.900, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1SERSERPHEPHEchain AAA562 - 96216 - 416
2VALVALSJVSJVchain BBB - D563 - 100117

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Inositol-requiring protein 1 / hIRE1p / Ire1-alpha / IRE1a


分子量: 49543.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERN1, IRE1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O75460, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SJV / methyl ~{N}-[6-methyl-5-[3-[2-[[(3~{S})-piperidin-3-yl]amino]pyrimidin-4-yl]pyridin-2-yl]oxy-naphthalen-1-yl]carbamate


分子量: 484.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H28N6O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 0.1 M potassium dihydrogen phosphate, 16 %w/v PEG 8K, 5.2 mM FOS-MEA-10

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.737→55.937 Å / Num. obs: 17906 / % possible obs: 85.4 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 43.82 Å2 / CC1/2: 0.974 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Rpim(I) all: 0.122 / Rrim(I) all: 0.218 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.023-3.0332.81.0165441960.4920.7181.2511.195.6
13.926-49.4563.10.0475681820.9990.030.05615.391

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HGI

5hgi


解像度: 2.737→55.937 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3169 1742 10.01 %
Rwork0.2618 --
obs0.2674 17403 67.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 309.42 Å2 / Biso mean: 85.2883 Å2 / Biso min: 11.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.737→55.937 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5959 0 74 0 6033
Biso mean--61.64 --
残基数----755
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036182
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7778372
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031908
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041077
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2272239
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4161X-RAY DIFFRACTION9.732TORSIONAL
12B4161X-RAY DIFFRACTION9.732TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7373-2.81780.3847110.3488854
2.8178-2.90880.4039400.360435218
2.9088-3.01270.3394730.35364734
3.0127-3.13330.38721030.344490247
3.1333-3.27590.35531410.3128122364
3.2759-3.44860.33281740.3047159282
3.4486-3.66460.33932040.2812183394
3.6646-3.94750.31491920.267181094
3.9475-4.34460.31061930.2366173490
4.3446-4.9730.28182090.2331184295
4.973-6.26410.31071930.2626181492
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.3156 Å / Origin y: -22.0839 Å / Origin z: 28.209 Å
111213212223313233
T0.0767 Å20.048 Å20.0106 Å2-0.0857 Å20.0108 Å2--0.1082 Å2
L0.1164 °20.11 °20.0773 °2-0.2662 °2-0.4329 °2--0.7716 °2
S0.024 Å °-0.0118 Å °0.0408 Å °0.0121 Å °0.0426 Å °0.0474 Å °-0.1765 Å °-0.1287 Å °0.0305 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA562 - 962
2X-RAY DIFFRACTION1allA1001
3X-RAY DIFFRACTION1allB563 - 1001

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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