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万見
- PDB-6vyj: Human UHRF1 TTD domain in complex with a fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vyj
タイトルHuman UHRF1 TTD domain in complex with a fragment
要素E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly ...histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly / protein autoubiquitination / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / heterochromatin / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / positive regulation of protein metabolic process / DNA methylation / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / nuclear matrix / spindle / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / histone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleic acid binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily ...: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-glucopyranose / 2,4-dimethylpyridine / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.39 Å
データ登録者Campbell, J.C. / Chang, L. / Young, D.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)5P20CA221731-02 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2021
タイトル: Discovery of small molecules targeting the tandem tudor domain of the epigenetic factor UHRF1 using fragment-based ligand discovery.
著者: Chang, L. / Campbell, J. / Raji, I.O. / Guduru, S.K.R. / Kandel, P. / Nguyen, M. / Liu, S. / Tran, K. / Venugopal, N.K. / Taylor, B.C. / Holt, M.V. / Young, N.L. / Samuel, E.L.G. / Jain, P. / ...著者: Chang, L. / Campbell, J. / Raji, I.O. / Guduru, S.K.R. / Kandel, P. / Nguyen, M. / Liu, S. / Tran, K. / Venugopal, N.K. / Taylor, B.C. / Holt, M.V. / Young, N.L. / Samuel, E.L.G. / Jain, P. / Santini, C. / Sankaran, B. / MacKenzie, K.R. / Young, D.W.
履歴
登録2020年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6074
ポリマ－19,2121
非ポリマー3943
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.280, 55.350, 66.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / hNp95 / RING finger protein 106 / RING-type E3 ubiquitin transferase UHRF1 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / hUHRF1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 19212.295 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96T88, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-RVV / 2,4-dimethylpyridine / 2,4-ジメチルピリジン


分子量: 107.153 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H9N / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.01 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 50 mM Bis-Tris, pH 5.75, 35 % w/v PEG 3350. The crystals were cryo-preserved by 25% glucose

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データ収集

回折平均測定温度: 83 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→66.26 Å / Num. obs: 30553 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 14.13 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 1.39→1.41 Å / Num. unique obs: 1464 / CC1/2: 0.364

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QQD

4qqd


解像度: 1.39→42.48 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.586 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 1510 4.95 %
Rwork0.1976 28973 -
obs0.199 30483 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.39→42.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1200 0 28 154 1382
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081271
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9841726
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0777185
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0066225
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.0855458
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.39-1.430.37211400.35382573X-RAY DIFFRACTION99.82
1.43-1.490.31141360.31842602X-RAY DIFFRACTION99.85
1.49-1.550.34671490.28932561X-RAY DIFFRACTION99.89
1.55-1.620.2991330.26332621X-RAY DIFFRACTION99.96
1.62-1.70.28081280.24222589X-RAY DIFFRACTION99.85
1.7-1.810.25781480.21252609X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.950.21131280.19422631X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.140.18251390.16512636X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.450.23061420.1632647X-RAY DIFFRACTION99.96
2.45-3.090.19021380.17342688X-RAY DIFFRACTION99.89
3.09-42.480.20011290.18152816X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.63249462844-0.4259496209361.036233308514.12474643896-0.1749880537533.88935130384-0.0779282538201-0.1699284524720.09570070436850.1326703060530.00565634973904-0.202211849991-0.1684020802090.1952903238480.06964761458650.0741513666932-0.00222052707657-0.004178449106210.1059299461-0.01262914323280.08746931494946.94398877047-1.841740697730.9535847071
23.02630796208-1.017622565163.207155619570.965856041605-0.2081286860644.654291966540.05161524155050.19208821572-0.190816479365-0.08945848800750.05667053168880.05934813881930.06883376105040.0906784901661-0.0886234697150.103557449581-0.04128301364090.003214234003550.106982830730.0004065746722280.112809933053-6.694200736333.989841120389.24535200928
32.29873441382-0.96740306427-0.3582307828565.262642061424.445217771724.98707088281-0.03774213492310.137774116953-0.1319249706960.08435927633110.142239996091-0.1209997933460.002024689503350.136514269846-0.09614750087890.0938129716071-0.0177944263927-0.004208440329280.1114053768060.01004555558980.11600531816-5.969791107956.831274049336.67986929846
41.4668934371-0.6574689976370.6086326963572.73764633064-3.20346910265.57297833925-0.06378740939570.005519235006890.0040697718751-0.1180637399670.1135204422680.02170429859190.153742984549-0.279251827913-0.02341261583460.0773833940422-0.00732806590354-0.01415524612330.0664816659983-0.02412883991670.0845047315036-3.16414394736-0.082562254340717.4393947243
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 214 through 283 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 125 through 162 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 163 through 196 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 197 through 213 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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