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- PDB-6piw: Crystal structure of HCV NS3/4A D168A protease in complex with P4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6piw
タイトルCrystal structure of HCV NS3/4A D168A protease in complex with P4-6 (NR03-67)
要素NS3/A4 protease
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / NS3/4a Protease / Hepatitis C virus / Drug Resistance / Protease inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE Inhibitor complex / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


transformation of host cell by virus / host cell membrane / serine-type peptidase activity / virion component / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / proteolysis / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Thrombin, subunit H - #120 / Hepatitis C virus, NS3 protease, Peptidase S29 / Hepacivirus/Pegivirus NS3 protease domain profile. / Hepatitis C virus NS3 protease / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
cyclohexyl / NS3 protease
類似検索 - 構成要素
生物種Hepacivirus C (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Zephyr, J. / Schiffer, C.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI085051 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31 GM119345 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31 GM131635-01 米国
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2020
タイトル: Avoiding Drug Resistance by Substrate Envelope-Guided Design: Toward Potent and Robust HCV NS3/4A Protease Inhibitors.
著者: Matthew, A.N. / Zephyr, J. / Nageswara Rao, D. / Henes, M. / Kamran, W. / Kosovrasti, K. / Hedger, A.K. / Lockbaum, G.J. / Timm, J. / Ali, A. / Kurt Yilmaz, N. / Schiffer, C.A.
履歴
登録2019年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / citation_author / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _citation.country ..._chem_comp.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NS3/A4 protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4437
ポリマ－23,3481
非ポリマー1,0956
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.087, 58.567, 59.928
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NS3/A4 protease


分子量: 23348.418 Da / 分子数: 1 / 変異: D168A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hepacivirus C (ウイルス) / プラスミド: PET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0B4WYC6
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-OLV / cyclohexyl [(2R,6S,12Z,13aS,14aR,16aS)-2-[(7-methoxy-3-methylquinoxalin-2-yl)oxy]-14a-{[(1-methylcyclopropyl)sulfonyl]carbamoyl}-5, 16-dioxo-1,2,3,5,6,7,8,9,10,11,13a,14,14a,15,16,16a-hexadecahydrocyclopropa[e]pyrrolo[1,2-a][1,4]diazacyclopentadecin-6- yl]carbamate / P4-6 (NR03-67)


分子量: 780.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H52N6O9S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM MES Buffer pH 6.5, 4% (W/V) Ammonium Sulfate, 20-26% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2019年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 14973 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 7 % / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.903 Å / Num. unique obs: 655

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12-2829精密化
HKL-3000703xデータスケーリング
PHASER位相決定
Coot0.8.8モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VOJ

5voj


解像度: 1.9→23.924 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2087 746 5 %
Rwork0.1692 --
obs0.1712 14934 95.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→23.924 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1427 0 72 169 1668
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131534
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2582091
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.221192
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072244
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008265
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.897-2.04340.23471360.18722643X-RAY DIFFRACTION91
2.0434-2.24890.20041530.16632776X-RAY DIFFRACTION95
2.2489-2.5740.22241440.16822835X-RAY DIFFRACTION96
2.574-3.24170.21331510.16952876X-RAY DIFFRACTION97
3.2417-23.92590.19961620.16693058X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.8624 Å / Origin y: -22.0218 Å / Origin z: 8.7849 Å
111213212223313233
T0.1284 Å20.0029 Å20.006 Å2-0.1352 Å2-0.0008 Å2--0.1692 Å2
L1.0591 °2-0.043 °20.5309 °2-1.0035 °2-0.0446 °2--1.4632 °2
S0.0175 Å °0.0075 Å °-0.03 Å °-0.0168 Å °0.0053 Å °-0.0321 Å °0.0399 Å °0.018 Å °-0.021 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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