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- PDB-6kc5: HOIP-HOIPIN1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kc5
タイトルHOIP-HOIPIN1 complex
要素E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
キーワードLIGASE / UBIQUITIN / E3 / INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / ubiquitin binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D5U / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.543 Å
データ登録者Sato, Y. / Fukai, S.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science16H06575 日本
Japan Society for the Promotion of Science18H02619 日本
Japan Society for the Promotion of Science18H05501 日本
Japan Society for the Promotion of Science18K06967 日本
Japan Society for the Promotion of Science19H05296 日本
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Molecular bases for HOIPINs-mediated inhibition of LUBAC and innate immune responses.
著者: Oikawa, D. / Sato, Y. / Ohtake, F. / Komakura, K. / Hanada, K. / Sugawara, K. / Terawaki, S. / Mizukami, Y. / Phuong, H.T. / Iio, K. / Obika, S. / Fukushi, M. / Irie, T. / Tsuruta, D. / ...著者: Oikawa, D. / Sato, Y. / Ohtake, F. / Komakura, K. / Hanada, K. / Sugawara, K. / Terawaki, S. / Mizukami, Y. / Phuong, H.T. / Iio, K. / Obika, S. / Fukushi, M. / Irie, T. / Tsuruta, D. / Sakamoto, S. / Tanaka, K. / Saeki, Y. / Fukai, S. / Tokunaga, F.
履歴
登録2019年6月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,52211
ポリマ－25,3691
非ポリマー1,15310
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area11370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.350, 60.227, 92.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 B

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 25369.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EP0, RBR-type E3 ubiquitin transferase

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非ポリマー , 5種, 137分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-D5U / 2-[3-(2-methoxyphenyl)-3-oxidanylidene-propyl]benzoic acid


分子量: 284.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES-Na (pH 7.5), 200 mM NaCl, 25% PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→50 Å / Num. obs: 32942 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 8.68 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 18.22
反射 シェル解像度: 1.54→1.64 Å / 冗長度: 6.39 % / Rmerge(I) obs: 1.58 / Num. unique obs: 5152 / CC1/2: 0.745 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LJQ

4ljq


解像度: 1.543→46.14 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2169 1645 5 %
Rwork0.1982 --
obs0.1991 32894 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.543→46.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1452 0 64 127 1643
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081567
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4452117
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.198605
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042212
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006272
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5428-1.58820.40321290.37672460X-RAY DIFFRACTION96
1.5882-1.63950.34751360.30422560X-RAY DIFFRACTION100
1.6395-1.69810.31791360.26452570X-RAY DIFFRACTION100
1.6981-1.7660.29151330.22562559X-RAY DIFFRACTION100
1.766-1.84640.24131360.20512592X-RAY DIFFRACTION100
1.8464-1.94380.18971370.19092603X-RAY DIFFRACTION100
1.9438-2.06560.23811360.19292591X-RAY DIFFRACTION100
2.0656-2.2250.24771370.19912591X-RAY DIFFRACTION100
2.225-2.44890.20951380.19912627X-RAY DIFFRACTION100
2.4489-2.80330.25791390.19452629X-RAY DIFFRACTION100
2.8033-3.53160.19291400.20012670X-RAY DIFFRACTION100
3.5316-46.16060.19151480.18282797X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -4.7581 Å / Origin y: -8.212 Å / Origin z: 22.4241 Å
111213212223313233
T0.2087 Å2-0.0287 Å2-0.0098 Å2-0.1678 Å2-0.0251 Å2--0.1963 Å2
L1.7534 °2-0.3413 °20.2885 °2-1.6202 °2-0.7148 °2--1.2616 °2
S-0.0804 Å °0.1647 Å °-0.0043 Å °-0.0898 Å °0.0686 Å °-0.0144 Å °0.0552 Å °-0.0747 Å °0.0125 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain B and resseq 868:1070)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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