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- PDB-6jka: Crystal structure of metallo-beta-lactamse, IMP-1, in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jka
タイトルCrystal structure of metallo-beta-lactamse, IMP-1, in complex with a thiazole-bearing inhibitor
要素Metallo-beta-lactamase type 2
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / periplasmic space / response to antibiotic / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamases class B signature 2. / Beta-lactamases class B signature 1. / Beta-lactamase, class-B, conserved site / : / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like ...Beta-lactamases class B signature 2. / Beta-lactamases class B signature 1. / Beta-lactamase, class-B, conserved site / : / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BQU / Chem-BS0 / Metallo-beta-lactamase IMP-1
類似検索 - 構成要素
生物種Serratia marcescens (霊菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.006 Å
データ登録者Kamo, T. / Kuroda, K. / Kondo, S. / Hayashi, U. / Fudo, S. / Nukaga, M. / Hoshino, T.
引用ジャーナル: Chem Pharm Bull (Tokyo) / 年: 2021
タイトル: Identification of the Inhibitory Compounds for Metallo-beta-lactamases and Structural Analysis of the Binding Modes.
著者: Kamo, T. / Kuroda, K. / Kondo, S. / Hayashi, U. / Fudo, S. / Yoneda, T. / Takaya, A. / Nukaga, M. / Hoshino, T.
履歴
登録2019年2月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月15日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metallo-beta-lactamase type 2
B: Metallo-beta-lactamase type 2
C: Metallo-beta-lactamase type 2
D: Metallo-beta-lactamase type 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,61315
ポリマ－100,0624
非ポリマー1,55111
水6,539363
1
A: Metallo-beta-lactamase type 2
C: Metallo-beta-lactamase type 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9658
ポリマ－50,0312
非ポリマー9346
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Metallo-beta-lactamase type 2
D: Metallo-beta-lactamase type 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6477
ポリマ－50,0312
非ポリマー6165
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.477, 77.764, 261.527
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Metallo-beta-lactamase type 2 / B2 metallo-beta-lactamase / BLA-IMP / IMP-1 / Beta-lactamase type II / Metallo-beta-lactamase type II


分子量: 25015.523 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Serratia marcescens (霊菌) / プラスミド: pET48b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLys / 参照: UniProt: P52699, beta-lactamase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-BS0 / 6-[2-(phenoxymethyl)-1,3-thiazol-4-yl]-3,4-dihydro-1H-quinolin-2-one


分子量: 336.408 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H16N2O2S
#4: 化合物 ChemComp-BQU / 3-[2-azanyl-5-[2-(phenoxymethyl)-1,3-thiazol-4-yl]phenyl]propanoic acid


分子量: 354.423 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H18N2O3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.07 % / Mosaicity: 0.293 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.1M Sodium Citrate, 0.2M Sodium Acetate, 28%(v/v) PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月27日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 59827 / % possible obs: 88.7 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 29.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.147 / Χ2: 1.051 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 388681
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
2-2.0350.95119390.6210.4390.9758.8
2.03-2.075.10.79521650.670.3621.002660.879
2.07-2.115.30.7524020.7420.3331.04171.70.825
2.11-2.155.40.62327210.8040.2751.07882.60.685
2.15-2.260.51329100.8830.2211.07887.30.561
2.2-2.256.60.46829840.9230.1921.08690.20.507
2.25-2.316.90.40329880.9510.1621.07489.30.436
2.31-2.376.90.37630040.9420.1511.07190.90.406
2.37-2.446.90.32329940.9620.131.07289.40.348
2.44-2.526.90.28830350.9650.1161.05890.50.311
2.52-2.616.90.25930190.9670.1041.06290.20.279
2.61-2.716.90.22930340.970.0921.06991.20.248
2.71-2.846.80.18931170.980.0771.064920.205
2.84-2.996.80.16431170.9830.0671.06992.80.177
2.99-3.176.70.13832170.9870.0561.04795.30.149
3.17-3.426.60.11833100.9860.0491.03797.40.128
3.42-3.766.70.10933540.9890.0451.02198.70.118
3.76-4.316.80.134080.990.0410.98199.20.109
4.31-5.436.90.09334790.9920.0381.02999.70.101
5.43-506.70.08936300.9920.0371.06198.70.097

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WXC

3wxc


解像度: 2.006→33.676 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2498 2919 4.89 %
Rwork0.1932 56821 -
obs0.196 59740 88.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 94.41 Å2 / Biso mean: 35.5173 Å2 / Biso min: 1.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.006→33.676 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6975 0 81 363 7419
Biso mean--51.64 36.13 -
残基数----895
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0227237
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.4359820
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0941075
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0121230
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.5934241
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.006-2.03890.3659880.28441673176155
2.0389-2.07410.3485940.25521938203265
2.0741-2.11180.26561120.24382129224170
2.1118-2.15240.27511180.23612396251481
2.1524-2.19630.29341250.23112670279587
2.1963-2.2440.29471330.21952651278489
2.244-2.29620.28481380.21552771290990
2.2962-2.35360.26871440.20282679282389
2.3536-2.41730.26041430.20592749289291
2.4173-2.48840.28281390.20282706284590
2.4884-2.56870.30221470.2062725287290
2.5687-2.66040.30231310.20592797292891
2.6604-2.76690.23691480.20082757290591
2.7669-2.89280.27871310.20452831296293
2.8928-3.04520.28131460.20132856300293
3.0452-3.23580.25961580.18592932309096
3.2358-3.48540.23241460.18213011315798
3.4854-3.83580.21781720.17593035320799
3.8358-4.38980.23061550.16913109326499
4.3898-5.52670.21911890.172231103299100
5.5267-33.68070.23041620.19563296345899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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