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- PDB-6haz: Crystal structure of the bromodomain of human SMARCA2 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6haz
タイトルCrystal structure of the bromodomain of human SMARCA2 in complex with SMARCA-BD ligand
要素Probable global transcription activator SNF2L2
キーワードGENE REGULATION / bromodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


bBAF complex / npBAF complex / brahma complex / nBAF complex / GBAF complex / regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SWI/SNF complex ...bBAF complex / npBAF complex / brahma complex / nBAF complex / GBAF complex / regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of T cell differentiation / intermediate filament cytoskeleton / positive regulation of stem cell population maintenance / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of cell differentiation / spermatid development / positive regulation of myoblast differentiation / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / positive regulation of cell differentiation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / negative regulation of cell growth / RMTs methylate histone arginines / nervous system development / histone binding / transcription coactivator activity / hydrolase activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
BRK domain / BRK domain / BRK domain superfamily / domain in transcription and CHROMO domain helicases / domain in helicases and associated with SANT domains / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2, ATP coupling domain ...BRK domain / BRK domain / BRK domain superfamily / domain in transcription and CHROMO domain helicases / domain in helicases and associated with SANT domains / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FX5 / Probable global transcription activator SNF2L2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.31 Å
データ登録者Bader, G. / Steurer, S. / Weiss-Puxbaum, A. / Zoephel, A. / Roy, M. / Ciulli, A.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2019
タイトル: BAF complex vulnerabilities in cancer demonstrated via structure-based PROTAC design.
著者: Farnaby, W. / Koegl, M. / Roy, M.J. / Whitworth, C. / Diers, E. / Trainor, N. / Zollman, D. / Steurer, S. / Karolyi-Oezguer, J. / Riedmueller, C. / Gmaschitz, T. / Wachter, J. / Dank, C. / ...著者: Farnaby, W. / Koegl, M. / Roy, M.J. / Whitworth, C. / Diers, E. / Trainor, N. / Zollman, D. / Steurer, S. / Karolyi-Oezguer, J. / Riedmueller, C. / Gmaschitz, T. / Wachter, J. / Dank, C. / Galant, M. / Sharps, B. / Rumpel, K. / Traxler, E. / Gerstberger, T. / Schnitzer, R. / Petermann, O. / Greb, P. / Weinstabl, H. / Bader, G. / Zoephel, A. / Weiss-Puxbaum, A. / Ehrenhofer-Wolfer, K. / Wohrle, S. / Boehmelt, G. / Rinnenthal, J. / Arnhof, H. / Wiechens, N. / Wu, M.Y. / Owen-Hughes, T. / Ettmayer, P. / Pearson, M. / McConnell, D.B. / Ciulli, A.
履歴
登録2018年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月19日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年7月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable global transcription activator SNF2L2
B: Probable global transcription activator SNF2L2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4376
ポリマ－28,7612
非ポリマー6754
水6,143341
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance, Ligand binds to protein using SPR.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area12730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.549, 42.549, 164.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Probable global transcription activator SNF2L2 / ATP-dependent helicase SMARCA2 / BRG1-associated factor 190B / BAF190B / Protein brahma homolog / ...ATP-dependent helicase SMARCA2 / BRG1-associated factor 190B / BAF190B / Protein brahma homolog / hBRM / SNF2-alpha / SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 2


分子量: 14380.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCA2, BAF190B, BRM, SNF2A, SNF2L2 / プラスミド: pDEST15 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P51531, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-FX5 / 2-(6-azanyl-5-piperazin-4-ium-1-yl-pyridazin-3-yl)phenol


分子量: 272.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18N5O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 341 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.16 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 25% (w/v) PEG 6000, 0.1 M HEPES, pH 6.1, 0.01M zinc chloride, 0.01 M cobalt (III) hexamine chloride, 8% (v/v) ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99993 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99993 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.31→42.549 Å / Num. obs: 66651 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 1.31→1.476 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1.059 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 2249 / CC1/2: 0.6 / Rpim(I) all: 0.497 / Rrim(I) all: 1.177 / % possible all: 69.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QY4

4qy4


解像度: 1.31→26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU R Cruickshank DPI: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.071 / SU Rfree Blow DPI: 0.068 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.065 / 詳細: Hydrogens included in refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 2242 4.99 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.179 44968 64.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 145.92 Å2 / Biso mean: 27.14 Å2 / Biso min: 8.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1659 Å20 Å20 Å2
2--1.1659 Å20 Å2
3----2.3319 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.31→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1860 0 42 341 2243
Biso mean--15.37 40.1 -
残基数----226
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d892SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes630HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3900HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion246SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4456SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3900HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7086HARMONIC20.92
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.6
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.87
LS精密化 シェル解像度: 1.31→1.41 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3467 42 4.67 %
Rwork0.23 858 -
all0.235 900 -
obs--6.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3234-0.0841-0.45760.70970.00512.9734-0.04260.183-0.12410.0230.01930.02210.4329-0.00820.0233-0.0530.00040.0041-0.0381-0.0434-0.0967.756-18.12844.847
21.31670.07410.49060.68520.01322.9925-0.0436-0.17770.1228-0.03050.02470.0242-0.4437-0.00940.0189-0.0543-0.002-0.0027-0.0424-0.0429-0.1017-13.4903-3.1459-3.9052
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1378 - 1490
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1378 - 1490

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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