[日本語] English
万見
- PDB-6gzy: HOIP-fragment5 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gzy
タイトルHOIP-fragment5 complex
要素E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
キーワードLIGASE / Ubiquitin ligase / E3 / inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / ubiquitin binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FHH / TRIETHYLENE GLYCOL / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Johansson, H. / Tsai, Y.C.I. / Fantom, K. / Chung, C.W. / Martino, L. / House, D. / Rittinger, K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
FC001142 英国
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2019
タイトル: Fragment-Based Covalent Ligand Screening Enables Rapid Discovery of Inhibitors for the RBR E3 Ubiquitin Ligase HOIP.
著者: Johansson, H. / Isabella Tsai, Y.C. / Fantom, K. / Chung, C.W. / Kumper, S. / Martino, L. / Thomas, D.A. / Eberl, H.C. / Muelbaier, M. / House, D. / Rittinger, K.
履歴
登録2018年7月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,39626
ポリマ－50,1992
非ポリマー2,19724
水3,729207
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,32114
ポリマ－25,1001
非ポリマー1,22113
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,07512
ポリマ－25,1001
非ポリマー97511
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.202, 117.249, 37.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 25099.658 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EP0, RING-type E3 ubiquitin transferase

-
非ポリマー , 7種, 231分子

#2: 化合物 ChemComp-FHH / methyl 4-[(2-oxidanylidene-1,5,6,7-tetrahydrocyclopenta[b]pyridin-3-yl)carbonylamino]butanoate


分子量: 278.304 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18N2O4
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.07 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris HCl pH 8.5, 28% w/v PEG 4000, 0.2 M Li2SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→117.25 Å / Num. obs: 22028 / % possible obs: 91.6 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.173 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.99 Å / Rmerge(I) obs: 1.174

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
pointlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LJO

4ljo


解像度: 2.15→80.685 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.57
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 1109 5.04 %
Rwork0.1985 --
obs0.2009 22017 78.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→80.685 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3157 0 111 207 3475
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033366
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.594538
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4462032
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041456
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003594
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.24790.2715700.22591491X-RAY DIFFRACTION46
2.2479-2.36640.2406990.23011742X-RAY DIFFRACTION54
2.3664-2.51470.2977910.21342035X-RAY DIFFRACTION62
2.5147-2.70890.28191160.22962464X-RAY DIFFRACTION75
2.7089-2.98150.25791790.21413026X-RAY DIFFRACTION93
2.9815-3.41290.24181790.19763315X-RAY DIFFRACTION100
3.4129-4.29990.21121710.16113348X-RAY DIFFRACTION100
4.2999-80.74160.25192040.20733487X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 139.0814 Å / Origin y: 114.3752 Å / Origin z: 47.4549 Å
111213212223313233
T0.1262 Å2-0.0153 Å20.0374 Å2-0.1827 Å2-0.0418 Å2--0.1079 Å2
L0.3705 °2-0.6812 °20.4782 °2-2.8539 °2-1.3901 °2--1.4494 °2
S0.0352 Å °0.0286 Å °-0.0203 Å °-0.0491 Å °0.0015 Å °0.0633 Å °0.0523 Å °-0.0545 Å °-0.0513 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る