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- PDB-6fgc: Crystal structure of Gephyrin E domain in complex with Artesunate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fgc
タイトルCrystal structure of Gephyrin E domain in complex with Artesunate
要素Gephyrin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Antimalarial compound / artemisinins and its derivatives / Inhibitory neurotransmission / Moco biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


Molybdenum cofactor biosynthesis / glycine receptor clustering / molybdopterin cofactor biosynthetic process / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / nitrate reductase activity ...Molybdenum cofactor biosynthesis / glycine receptor clustering / molybdopterin cofactor biosynthetic process / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / nitrate reductase activity / postsynaptic specialization / inhibitory synapse / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / glycinergic synapse / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / response to metal ion / molybdopterin cofactor binding / postsynaptic specialization membrane / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / postsynaptic specialization, intracellular component / protein targeting / GABA-ergic synapse / synapse assembly / tubulin binding / synaptic membrane / establishment of protein localization / cytoplasmic side of plasma membrane / protein-macromolecule adaptor activity / postsynaptic membrane / postsynapse / molecular adaptor activity / postsynaptic density / cytoskeleton / signaling receptor binding / neuronal cell body / dendrite / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily ...Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / Beta Complex / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Artesunate / PHOSPHATE ION / Gephyrin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Kasaragod, V.B. / Schindelin, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationSchi425/8-1 ドイツ
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2019
タイトル: Elucidating the Molecular Basis for Inhibitory Neurotransmission Regulation by Artemisinins.
著者: Kasaragod, V.B. / Hausrat, T.J. / Schaefer, N. / Kuhn, M. / Christensen, N.R. / Tessmer, I. / Maric, H.M. / Madsen, K.L. / Sotriffer, C. / Villmann, C. / Kneussel, M. / Schindelin, H.
履歴
登録2018年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gephyrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,46118
ポリマ－45,6521
非ポリマー1,80917
水7,062392
1
A: Gephyrin
ヘテロ分子

A: Gephyrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,92336
ポリマ－91,3052
非ポリマー3,61834
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
Buried area13200 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area34280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.100, 99.220, 113.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1055-

HOH

21A-1226-

HOH

31A-1290-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Gephyrin / Putative glycine receptor-tubulin linker protein


分子量: 45652.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gphn, Gph / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q03555, molybdopterin adenylyltransferase, molybdopterin molybdotransferase

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非ポリマー , 9種, 409分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 化合物 ChemComp-D95 / Artesunate / アルテスナ-ト


分子量: 384.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H28O8 / コメント: 薬剤*YM
#9: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 392 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 0.1 M sodium acetate 20-36 % MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→43.55 Å / Num. obs: 78437 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 23.2
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / Rmerge(I) obs: 1.464

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2567: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ERR

5err


解像度: 1.5→43.55 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.162 3917 4.99 %
Rwork0.143 --
obs0.144 78431 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→43.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3139 0 117 392 3648
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093570
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1864913
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9082233
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064571
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008640
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.51830.23651320.21542609X-RAY DIFFRACTION100
1.5183-1.53750.23181420.19232634X-RAY DIFFRACTION100
1.5375-1.55770.22731500.18262645X-RAY DIFFRACTION100
1.5577-1.57910.22261400.17832620X-RAY DIFFRACTION100
1.5791-1.60160.21951340.16572624X-RAY DIFFRACTION100
1.6016-1.62560.22131460.16082630X-RAY DIFFRACTION100
1.6256-1.6510.15721210.1462656X-RAY DIFFRACTION100
1.651-1.6780.20341380.14132648X-RAY DIFFRACTION100
1.678-1.7070.19061320.13772667X-RAY DIFFRACTION100
1.707-1.7380.16161300.1342648X-RAY DIFFRACTION100
1.738-1.77140.15981300.12962671X-RAY DIFFRACTION100
1.7714-1.80760.16881340.12822625X-RAY DIFFRACTION100
1.8076-1.84690.1431450.1292621X-RAY DIFFRACTION100
1.8469-1.88990.15511410.13252671X-RAY DIFFRACTION100
1.8899-1.93710.16761750.12452611X-RAY DIFFRACTION100
1.9371-1.98950.15671230.12732645X-RAY DIFFRACTION100
1.9895-2.0480.14681310.12962645X-RAY DIFFRACTION100
2.048-2.11410.15851460.12422675X-RAY DIFFRACTION100
2.1141-2.18970.15361380.12312648X-RAY DIFFRACTION100
2.1897-2.27740.15131570.12292659X-RAY DIFFRACTION100
2.2774-2.3810.14951170.12262668X-RAY DIFFRACTION100
2.381-2.50650.14911370.13062680X-RAY DIFFRACTION99
2.5065-2.66360.17281410.13842662X-RAY DIFFRACTION100
2.6636-2.86920.15871390.13682683X-RAY DIFFRACTION100
2.8692-3.15780.16861550.13882691X-RAY DIFFRACTION100
3.1578-3.61460.14711430.14072708X-RAY DIFFRACTION100
3.6146-4.55320.13811530.13262734X-RAY DIFFRACTION100
4.5532-43.56830.18941470.18522836X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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