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- PDB-6enm: Crystal structure of MMP12 in complex with hydroxamate inhibitor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6enm
タイトルCrystal structure of MMP12 in complex with hydroxamate inhibitor LP168.
要素Macrophage metalloelastase
キーワードHYDROLASE / metzincin / carboxylate inhibitor alternative zinc-binding groups
機能・相同性
機能・相同性情報


macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / lung alveolus development / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway ...macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / lung alveolus development / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of interferon-alpha production / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / core promoter sequence-specific DNA binding / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix / extracellular matrix organization / cellular response to virus / metalloendopeptidase activity / protein import into nucleus / endopeptidase activity / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin ...Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LPW / Macrophage metalloelastase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Vera, L. / Nuti, E. / Rossello, A. / Stura, E.A.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: Development of Thioaryl-Based Matrix Metalloproteinase-12 Inhibitors with Alternative Zinc-Binding Groups: Synthesis, Potentiometric, NMR, and Crystallographic Studies.
著者: Nuti, E. / Cuffaro, D. / Bernardini, E. / Camodeca, C. / Panelli, L. / Chaves, S. / Ciccone, L. / Tepshi, L. / Vera, L. / Orlandini, E. / Nencetti, S. / Stura, E.A. / Santos, M.A. / Dive, V. / Rossello, A.
履歴
登録2017年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage metalloelastase
B: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,52814
ポリマ－35,2312
非ポリマー1,29712
水7,134396
1
A: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2647
ポリマ－17,6161
非ポリマー6486
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2647
ポリマ－17,6161
非ポリマー6486
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.410, 67.090, 68.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Macrophage metalloelastase / MME / Macrophage elastase / hME / Matrix metalloproteinase-12 / MMP-12


分子量: 17615.670 Da / 分子数: 2 / 変異: F171D / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: matrix metalloprotein 12 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: macrophage / 遺伝子: MMP12, HME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39900, macrophage elastase
#2: 化合物 ChemComp-LPW / 2-[2-[4-(4-methoxyphenyl)phenyl]sulfonylphenyl]-~{N}-oxidanyl-ethanamide


分子量: 397.444 Da / 分子数: 2 / 変異: F171D / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H19NO5S / 詳細: matrix metalloprotein 12 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: macrophage / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: macrophage elastase
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 396 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Drops: 1 micro-L hMMP12 at 927 micro-M + 10 mM acetohydroxamic acid, LP168 at 1 milli-M and 1 micro-L precipitant. Precipitant: 17% PEG 20K, 0.2 M imidazole malate, pH 8.5, 0.250 M NaCl ...詳細: Drops: 1 micro-L hMMP12 at 927 micro-M + 10 mM acetohydroxamic acid, LP168 at 1 milli-M and 1 micro-L precipitant. Precipitant: 17% PEG 20K, 0.2 M imidazole malate, pH 8.5, 0.250 M NaCl cryoprotectant: 27% PEG8K, 15% MPEG550, 10% glycerol, 90mM Tris-HCl, pH 8.0
PH範囲: 8.0-8.5 / Temp details: cooled incubator

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryostream
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→47.91 Å / Num. obs: 38794 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.93 % / Rsym value: 0.123 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 1.59→1.68 Å / 冗長度: 8.11 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.85 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4H76

4h76


解像度: 1.59→47.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 1.884 / SU ML: 0.065 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.098 / ESU R Free: 0.093 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 1934 5 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.175 36745 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 18.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.15 Å20 Å20 Å2
2--1.77 Å20 Å2
3----0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→47.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2372 0 66 396 2834
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0192698
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.022319
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7671.9413688
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.09335369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6955341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.7723.206131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.55615394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5541515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2370
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.023190
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02643
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0211.5741316
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9891.571315
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8742.3551673
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8782.3561674
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0611.8961382
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.0611.8951382
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.5812.7222015
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.46921.2883480
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.1120.183345
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.59→1.63 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 142 -
Rwork0.266 2684 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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