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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6e5g | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human TEAD2-Yap binding domain covalently bound to an allosteric regulator | ||||||
要素 | Transcriptional enhancer factor TEF-4 | ||||||
キーワード | TRANSCRIPTION/INHIBITOR / inhibitor / TRANSCRIPTION-INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 TEAD-YAP complex / lateral mesoderm development / RUNX3 regulates YAP1-mediated transcription / notochord development / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / paraxial mesoderm development / hippo signaling / regulation of stem cell differentiation / Formation of axial mesoderm / embryonic heart tube morphogenesis ...TEAD-YAP complex / lateral mesoderm development / RUNX3 regulates YAP1-mediated transcription / notochord development / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / paraxial mesoderm development / hippo signaling / regulation of stem cell differentiation / Formation of axial mesoderm / embryonic heart tube morphogenesis / embryonic organ development / vasculogenesis / cellular response to retinoic acid / neural tube closure / transcription coactivator binding / disordered domain specific binding / sequence-specific double-stranded DNA binding / protein-containing complex assembly / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / intracellular membrane-bounded organelle / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.43 Å | ||||||
データ登録者 | Bum-Erdene, K. / Gonzalez-Gutierrez, G. / Meroueh, S.O. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2019 タイトル: Small-Molecule Covalent Modification of Conserved Cysteine Leads to Allosteric Inhibition of the TEAD⋅Yap Protein-Protein Interaction. 著者: Bum-Erdene, K. / Zhou, D. / Gonzalez-Gutierrez, G. / Ghozayel, M.K. / Si, Y. / Xu, D. / Shannon, H.E. / Bailey, B.J. / Corson, T.W. / Pollok, K.E. / Wells, C.D. / Meroueh, S.O. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2012 タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine. 著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D. #2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010 タイトル: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution. 著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy ...著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert Oeffner / Randy J Read / David C Richardson / Jane S Richardson / Thomas C Terwilliger / Peter H Zwart / 要旨: Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many ...Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many of these structures because of the need for manual interpretation of complex numerical data using many software packages and the repeated use of interactive three-dimensional graphics. PHENIX has been developed to provide a comprehensive system for macromolecular crystallographic structure solution with an emphasis on the automation of all procedures. This has relied on the development of algorithms that minimize or eliminate subjective input, the development of algorithms that automate procedures that are traditionally performed by hand and, finally, the development of a framework that allows a tight integration between the algorithms. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6e5g.cif.gz | 172.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6e5g.ent.gz | 138.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6e5g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6e5g_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6e5g_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6e5g_validation.xml.gz | 17.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6e5g_validation.cif.gz | 23 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e5/6e5g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e5/6e5g | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 5emvS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26714.248 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TEAD2, TEF4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15562 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.31 % |
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2.4-2.8 M sodium formate, HEPES, pH 7.2- 7.4 / PH範囲: 7.2 - 7.4 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.97625 Å |
検出器 | タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2018年5月17日 |
放射 | モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97625 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.43→48.17 Å / Num. obs: 20219 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.116 / Χ2: 1.08 / Net I/σ(I): 9.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.43→2.52 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 1.198 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 2112 / CC1/2: 0.601 / Rpim(I) all: 0.76 / Rrim(I) all: 1.423 / Χ2: 0.96 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 5EMV 解像度: 2.43→38.89 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.59
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.43→38.89 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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