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Yorodumi- PDB-5emv: Crystal structure of the palmitoylated human TEAD2 transcription ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5emv | ||||||
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Title | Crystal structure of the palmitoylated human TEAD2 transcription factor | ||||||
Components | Transcriptional enhancer factor TEF-4 | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / palmitoylated protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information TEAD-YAP complex / lateral mesoderm development / RUNX3 regulates YAP1-mediated transcription / notochord development / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / paraxial mesoderm development / hippo signaling / regulation of stem cell differentiation / Formation of axial mesoderm / embryonic heart tube morphogenesis ...TEAD-YAP complex / lateral mesoderm development / RUNX3 regulates YAP1-mediated transcription / notochord development / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / paraxial mesoderm development / hippo signaling / regulation of stem cell differentiation / Formation of axial mesoderm / embryonic heart tube morphogenesis / embryonic organ development / vasculogenesis / cellular response to retinoic acid / neural tube closure / transcription coactivator binding / disordered domain specific binding / sequence-specific double-stranded DNA binding / protein-containing complex assembly / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / intracellular membrane-bounded organelle / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Noland, C.L. / Gierke, S. / Schnier, P.D. / Murray, J. / Sandoval, W.N. / Sagolla, M. / Dey, A. / Hannoush, R.N. / Fairbrother, W.J. / Cunningham, C.N. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2016 Title: Palmitoylation of TEAD Transcription Factors Is Required for Their Stability and Function in Hippo Pathway Signaling. Authors: Noland, C.L. / Gierke, S. / Schnier, P.D. / Murray, J. / Sandoval, W.N. / Sagolla, M. / Dey, A. / Hannoush, R.N. / Fairbrother, W.J. / Cunningham, C.N. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5emv.cif.gz | 186.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5emv.ent.gz | 146.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5emv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5emv_validation.pdf.gz | 430.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5emv_full_validation.pdf.gz | 437.5 KB | Display | |
Data in XML | 5emv_validation.xml.gz | 19.5 KB | Display | |
Data in CIF | 5emv_validation.cif.gz | 26.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/em/5emv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/em/5emv | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5emwC 3l15S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 26941.543 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: YAP binding domain, unp residues 219-435 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TEAD2, TEF4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q15562 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 51.9 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.3 / Details: 1.7-2.1 M Sodium Formate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.9787 Å | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Aug 6, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9787 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→58.32 Å / Num. obs: 36163 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 3.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.043 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 137128 / Scaling rejects: 35 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3L15 Resolution: 2→53.543 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.46 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 117.39 Å2 / Biso mean: 47.2304 Å2 / Biso min: 16.26 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2→53.543 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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