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- PDB-6dfo: Crystal structure of human GRP78 in complex with 8-bromoadenosine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dfo
タイトルCrystal structure of human GRP78 in complex with 8-bromoadenosine
要素Endoplasmic reticulum chaperone BiP
キーワードCHAPERONE / Endoplasmic reticulum / Unfolded protein response / Nucleoside analog
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / IRE1alpha activates chaperones / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / endoplasmic reticulum chaperone complex ...regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / IRE1alpha activates chaperones / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / endoplasmic reticulum chaperone complex / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / PERK regulates gene expression / protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellar Purkinje cell layer development / misfolded protein binding / post-translational protein targeting to membrane, translocation / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / ER overload response / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / : / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of protein-containing complex assembly / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to glucose starvation / heat shock protein binding / ERAD pathway / protein folding chaperone / substantia nigra development / cellular response to interleukin-4 / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of protein ubiquitination / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / melanosome / unfolded protein binding / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / ribosome binding / protein refolding / midbody / positive regulation of cell migration / cadherin binding / endoplasmic reticulum lumen / protein domain specific binding / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
8-bromoadenosine / Endoplasmic reticulum chaperone BiP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Ferrie, R.P. / Chen, Y. / Antoshchenko, T. / Cooney, O.M. / Huang, Y. / Park, H.W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human GRP78 in complex with 8-bromoadenosine
著者: Ferrie, R.P. / Chen, Y. / Antoshchenko, T. / Cooney, O.M. / Huang, Y. / Park, H.W.
履歴
登録2018年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
B: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,0044
ポリマ－84,3112
非ポリマー6922
水3,531196
1
A: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5022
ポリマ－42,1561
非ポリマー3461
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5022
ポリマ－42,1561
非ポリマー3461
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.556, 74.734, 89.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.780, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum chaperone BiP / 78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Binding-immunoglobulin protein / BiP / Heat shock ...78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Binding-immunoglobulin protein / BiP / Heat shock protein 70 family protein 5 / HSP70 family protein 5 / Heat shock protein family A member 5 / Immunoglobulin heavy chain-binding protein


分子量: 42155.715 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 26-407 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA5, GRP78 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11021, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: 化合物 ChemComp-GBA / 8-bromoadenosine / 8-ブロモアデノシン


分子量: 346.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12BrN5O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.63 % / 解説: Plates
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Triclinic crystals of apo GRP78 were observed in 0.1 M Tris-HCl, 25% PEG3350, 0.1 M sodium/potassium tartrate. Initial crystals were then microseeded in 25% PEG3350, 0.1 M Tris-HCl, 0.2 M ...詳細: Triclinic crystals of apo GRP78 were observed in 0.1 M Tris-HCl, 25% PEG3350, 0.1 M sodium/potassium tartrate. Initial crystals were then microseeded in 25% PEG3350, 0.1 M Tris-HCl, 0.2 M sodium chloride. These new apo monoclinic crystals were soaked with 5 mM 8-bromoadenosine for one week.
Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03327 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月16日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03327 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→88.62 Å / Num. obs: 23826 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 50.76 Å2 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.133 / Rsym value: 0.123 / Net I/av σ(I): 5.6 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
2.54-2.686.70.5661.433190.2330.6130.56695.1
2.68-2.846.70.4111.932930.170.4450.411100
2.84-3.046.60.2682.830860.1130.2910.26899.9
3.04-3.286.90.19429030.0780.2050.19100
3.28-3.66.90.1245.926510.0510.1340.124100
3.6-4.026.60.0957.624240.040.1030.095100
4.02-4.656.90.0739.521500.030.0780.073100
4.65-5.696.60.077917920.0320.0830.07799.9
5.69-8.056.70.0749.214160.0310.080.07499.9
8.05-44.316.30.0569.87920.0240.0620.05699.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.754
最高解像度最低解像度
Rotation44.31 Å4 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSINTEL64_Linux_x86_64データ削減
SCALA3.3.21データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.54→28.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.87 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.318
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1167 4.9 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.19 23796 98.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 126.15 Å2 / Biso mean: 41.31 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.6052 Å20 Å29.1974 Å2
2--4.9258 Å20 Å2
3---5.6794 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.54→28.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5916 0 40 196 6152
Biso mean--50.28 35.26 -
残基数----762
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2174SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes177HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes863HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6049HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion806SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7042SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d6049HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg8163HARMONIC21.15
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.9
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.49
LS精密化 シェル解像度: 2.54→2.65 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 122 4.56 %
Rwork0.242 2553 -
obs--90.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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