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万見
- PDB-6cm2: SAMHD1 HD domain bound to decitabine triphosphate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cm2
タイトルSAMHD1 HD domain bound to decitabine triphosphate
要素Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
キーワードHYDROLASE / SAMHD1 / analogues / decitabine
機能・相同性
機能・相同性情報


Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / dGTPase activity / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing ...Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / dGTPase activity / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of innate immune response / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / RNA nuclease activity / double-strand break repair via homologous recombination / Interferon alpha/beta signaling / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / defense response to virus / protein homotetramerization / nucleic acid binding / immune response / innate immune response / DNA damage response / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / HD domain profile. / HD domain / HD domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / Sterile alpha motif. / HD/PDEase domain / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-F6G / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Oellerich, T. / Schneider, C. / Thomas, D. / Knecht, K.M. / Buzovetsky, O. / Kaderali, L. / Schliemann, C. / Bohnenberger, H. / Angenendt, L. / Hartmann, W. ...Oellerich, T. / Schneider, C. / Thomas, D. / Knecht, K.M. / Buzovetsky, O. / Kaderali, L. / Schliemann, C. / Bohnenberger, H. / Angenendt, L. / Hartmann, W. / Wardelmann, E. / Rothenburger, T. / Mohr, S. / Scheich, S. / Comoglio, F. / Wilke, A. / Strobel, P. / Serve, H. / Michaelis, M. / Ferreiros, N. / Geisslinger, G. / Xiong, Y. / Keppler, O.T. / Cinatl, J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Selective inactivation of hypomethylating agents by SAMHD1 provides a rationale for therapeutic stratification in AML.
著者: Oellerich, T. / Schneider, C. / Thomas, D. / Knecht, K.M. / Buzovetsky, O. / Kaderali, L. / Schliemann, C. / Bohnenberger, H. / Angenendt, L. / Hartmann, W. / Wardelmann, E. / Rothenburger, T. ...著者: Oellerich, T. / Schneider, C. / Thomas, D. / Knecht, K.M. / Buzovetsky, O. / Kaderali, L. / Schliemann, C. / Bohnenberger, H. / Angenendt, L. / Hartmann, W. / Wardelmann, E. / Rothenburger, T. / Mohr, S. / Scheich, S. / Comoglio, F. / Wilke, A. / Strobel, P. / Serve, H. / Michaelis, M. / Ferreiros, N. / Geisslinger, G. / Xiong, Y. / Keppler, O.T. / Cinatl Jr., J.
履歴
登録2018年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
C: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
B: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
A: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,36820
ポリマ－238,4174
非ポリマー5,95116
水6,630368
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23710 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area69560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.492, 146.536, 98.552
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1 / dNTPase / Dendritic cell-derived IFNG-induced protein / DCIP / Monocyte protein 5 / MOP-5 / SAM ...dNTPase / Dendritic cell-derived IFNG-induced protein / DCIP / Monocyte protein 5 / MOP-5 / SAM domain and HD domain-containing protein 1


分子量: 59604.172 Da / 分子数: 4 / 変異: H94R, D95N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAMHD1, MOP5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y3Z3, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-F6G / 6-amino-3-{2-deoxy-5-O-[(R)-hydroxy{[(S)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]oxy}phosphoryl]-beta-D-erythro-pentofuranosyl}-3,4-dihydro-1,3,5-triazin-2(1H)-one


分子量: 470.161 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17N4O13P3
#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.94 %
結晶化温度: 298 K / 手法: batch mode / 詳細: SPG buffer, PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. obs: 125515 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.14→2.18 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.88 / CC1/2: 0.175

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BZB

4bzb


解像度: 2.14→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 7.059 / SU ML: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.182 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22534 6373 5.1 %RANDOM
Rwork0.17354 ---
obs0.17614 119197 97.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 41.374 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å20 Å20.31 Å2
2---1.28 Å20 Å2
3---0.28 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.14→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15724 0 356 368 16448
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.01916515
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0215149
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.861.98322383
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.034335230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.15251929
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.37124.012815
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.84152931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.04915112
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.22358
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02117968
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023372
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0553.887716
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0543.887715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5765.8079642
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.5765.8089643
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0694.3378799
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.0714.3398787
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.386.30212721
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.04143.97618234
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.04243.94918161
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.117→2.172 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 360 -
Rwork0.337 7560 -
obs--83.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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