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- EMDB-6637: The novel asymmetric entry intermediate of a picornavirus capture... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6637
タイトルThe novel asymmetric entry intermediate of a picornavirus captured with nanodiscs
マップデータIcosahedral reconstruction of CVB3 A-particle (sharpened)
試料
  • 試料: Locally-stimulated A-particle of CVB3
  • ウイルス: Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
キーワードPicornavirus / entry intermediate
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-protein covalent cross-linking / : / : / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C ...RNA-protein covalent cross-linking / : / : / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / DNA replication / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) ...Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Lee H / Shingler KL / Organtini LJ / Ashley RE / Makhov AM / Conway JF / Hafenstein S
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2016
タイトル: The novel asymmetric entry intermediate of a picornavirus captured with nanodiscs.
著者: Hyunwook Lee / Kristin L Shingler / Lindsey J Organtini / Robert E Ashley / Alexander M Makhov / James F Conway / Susan Hafenstein /
要旨: Many nonenveloped viruses engage host receptors that initiate capsid conformational changes necessary for genome release. Structural studies on the mechanisms of picornavirus entry have relied on in ...Many nonenveloped viruses engage host receptors that initiate capsid conformational changes necessary for genome release. Structural studies on the mechanisms of picornavirus entry have relied on in vitro approaches of virus incubated at high temperatures or with excess receptor molecules to trigger the entry intermediate or A-particle. We have induced the coxsackievirus B3 entry intermediate by triggering the virus with full-length receptors embedded in lipid bilayer nanodiscs. These asymmetrically formed A-particles were reconstructed using cryo-electron microscopy and a direct electron detector. These first high-resolution structures of a picornavirus entry intermediate captured at a membrane with and without imposing icosahedral symmetry (3.9 and 7.8 Å, respectively) revealed a novel A-particle that is markedly different from the classical A-particles. The asymmetric receptor binding triggers minimal global capsid expansion but marked local conformational changes at the site of receptor interaction. In addition, viral proteins extrude from the capsid only at the site of extensive protein remodeling adjacent to the nanodisc. Thus, the binding of the receptor triggers formation of a unique site in preparation for genome release.
履歴
登録2016年4月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年7月13日-
マップ公開2016年9月14日-
更新2016年9月14日-
現状2016年9月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3
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  • 原子モデル: PDB-3jd7
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3jd7
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6637.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6637.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 238.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Icosahedral reconstruction of CVB3 A-particle (sharpened)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.0 / ムービー #1: 3
最小 - 最大-9.92152214 - 15.55272293
平均 (標準偏差)0.0 (±0.99999994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-200-200-200
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 548.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.371.371.37
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z548.000548.000548.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-200-200-200
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-9.92215.553-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Locally-stimulated A-particle of CVB3

全体名称: Locally-stimulated A-particle of CVB3
要素
  • 試料: Locally-stimulated A-particle of CVB3
  • ウイルス: Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)

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超分子 #1000: Locally-stimulated A-particle of CVB3

超分子名称: Locally-stimulated A-particle of CVB3 / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: Human coxsackievirus B3

超分子名称: Human coxsackievirus B3 / タイプ: virus / ID: 1
詳細: CAR-nanodisc was incubated with the virus sample at 37 degrees Celsius for 30 minutes.
NCBI-ID: 12072 / 生物種: Human coxsackievirus B3 / Sci species strain: 28 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: VP1-4 / 直径: 300 Å / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 102 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
日付2014年11月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 9685
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.875 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.362 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 57203

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1cov


Chain - #0 - Chain ID: 1 / Chain - #1 - Chain ID: 2 / Chain - #2 - Chain ID: 3 / Chain - #3 - Chain ID: 4
ソフトウェア名称: Phenix
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3jd7:
The novel asymmetric entry intermediate of a picornavirus captured with nanodiscs

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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