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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6377 | |||||||||
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タイトル | A putative ATPase mediates RNA transcription and capping in a dsRNA virus | |||||||||
![]() | Reconstruction of SGA-CPV | |||||||||
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![]() | Viral ATPase / histidine-mediated guanylyl transfer / conformational changes / regulation of transcription | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
![]() | Yu XK / Jiang JS / Sun JC / Zhou ZH | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: A putative ATPase mediates RNA transcription and capping in a dsRNA virus. 著者: Xuekui Yu / Jiansen Jiang / Jingchen Sun / Z Hong Zhou / ![]() 要旨: mRNA transcription in dsRNA viruses is a highly regulated process but the mechanism of this regulation is not known. Here, by nucleoside triphosphatase (NTPase) assay and comparisons of six high- ...mRNA transcription in dsRNA viruses is a highly regulated process but the mechanism of this regulation is not known. Here, by nucleoside triphosphatase (NTPase) assay and comparisons of six high-resolution (2.9-3.1 Å) cryo-electron microscopy structures of cytoplasmic polyhedrosis virus with bound ligands, we show that the large sub-domain of the guanylyltransferase (GTase) domain of the turret protein (TP) also has an ATP-binding site and is likely an ATPase. S-adenosyl-L-methionine (SAM) acts as a signal and binds the methylase-2 domain of TP to induce conformational change of the viral capsid, which in turn activates the putative ATPase. ATP binding/hydrolysis leads to an enlarged capsid for efficient mRNA synthesis, an open GTase domain for His217-mediated guanylyl transfer, and an open methylase-1 domain for SAM binding and methyl transfer. Taken together, our data support a role of the putative ATPase in mediating the activation of mRNA transcription and capping within the confines of the virus. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 538.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 9.6 KB 9.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() ![]() | 77.7 KB 3.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 402.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 401.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 9.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 3jb3MC ![]() 6371C ![]() 6374C ![]() 6375C ![]() 6376C ![]() 6378C ![]() 3jayC ![]() 3jazC ![]() 3jb0C ![]() 3jb1C ![]() 3jb2C C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Reconstruction of SGA-CPV | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.104 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Cytoplasmic polyhedrosis virus with SAM, GTP and ATP
全体 | 名称: Cytoplasmic polyhedrosis virus with SAM, GTP and ATP |
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要素 |
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-超分子 #1000: Cytoplasmic polyhedrosis virus with SAM, GTP and ATP
超分子 | 名称: Cytoplasmic polyhedrosis virus with SAM, GTP and ATP タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: icosahedral / Number unique components: 1 |
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-超分子 #1: Bombyx mori cypovirus 1
超分子 | 名称: Bombyx mori cypovirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 110829 / 生物種: Bombyx mori cypovirus 1 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 720 Å / T番号(三角分割数): 1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK II |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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アライメント法 | Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 135,000 times magnification. |
日付 | 2012年12月20日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000 平均電子線量: 25 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 60535 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.75 mm / 倍率(公称値): 59000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
CTF補正 | 詳細: Each particle |
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最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMIRS / 使用した粒子像数: 40898 |