+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5w7v | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | CryoEM structure of the segment, DLIIKGISVHI, assembled into a triple-helical fibril | ||||||
要素 | TAR DNA-binding protein 43 | ||||||
キーワード | PROTEIN FIBRIL / Amyloid / steric zipper | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing / negative regulation of protein phosphorylation / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / regulation of protein stability / positive regulation of insulin secretion / regulation of circadian rhythm / positive regulation of protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / mRNA processing / rhythmic process / regulation of gene expression / double-stranded DNA binding / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||
データ登録者 | Guenther, E.L. / Ge, P. / Eisenberg, D.S. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018 タイトル: Atomic-level evidence for packing and positional amyloid polymorphism by segment from TDP-43 RRM2. 著者: Elizabeth L Guenther / Peng Ge / Hamilton Trinh / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Tamir Gonen / Z Hong Zhou / David S Eisenberg / 要旨: Proteins in the fibrous amyloid state are a major hallmark of neurodegenerative disease. Understanding the multiple conformations, or polymorphs, of amyloid proteins at the molecular level is a ...Proteins in the fibrous amyloid state are a major hallmark of neurodegenerative disease. Understanding the multiple conformations, or polymorphs, of amyloid proteins at the molecular level is a challenge of amyloid research. Here, we detail the wide range of polymorphs formed by a segment of human TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) as a model for the polymorphic capabilities of pathological amyloid aggregation. Using X-ray diffraction, microelectron diffraction (MicroED) and single-particle cryo-EM, we show that the DLIIKGISVHI segment from the second RNA-recognition motif (RRM2) forms an array of amyloid polymorphs. These associations include seven distinct interfaces displaying five different symmetry classes of steric zippers. Additionally, we find that this segment can adopt three different backbone conformations that contribute to its polymorphic capabilities. The polymorphic nature of this segment illustrates at the molecular level how amyloid proteins can form diverse fibril structures. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5w7v.cif.gz | 24.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5w7v.ent.gz | 16.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5w7v.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5w7v_validation.pdf.gz | 987.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 5w7v_full_validation.pdf.gz | 987.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5w7v_validation.xml.gz | 9.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5w7v_validation.cif.gz | 12.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w7/5w7v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w7/5w7v | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
| x 30
2 |
|
3 |
|
対称性 | らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 30 / Rise per n subunits: 1.598 Å / Rotation per n subunits: -120.441 °) |
-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1209.479 Da / 分子数: 9 / 断片: RRM2 peptide (UNP residues 247-257) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13148 |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: DLIIKGISVHI fibril / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
---|---|
分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7 |
緩衝液成分 | 名称: Water / 式: H2O |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1.2 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 610 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 4-20 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -120.441 ° / 軸方向距離/サブユニット: 1.598 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | |||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 18818 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL | |||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|