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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5vfu | ||||||
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タイトル | Nucleotide-driven Triple-state Remodeling of the AAA-ATPase Channel in the Activated Human 26S Proteasome | ||||||
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![]() | HYDROLASE / 26S proteasome / ATP-dependent protease / AAA-ATPase / peptide-unfolding channel / 20S core particle | ||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of inclusion body assembly / thyrotropin-releasing hormone receptor binding / modulation by host of viral transcription / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / proteasome accessory complex / purine ribonucleoside triphosphate binding / meiosis I / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome regulatory particle / cytosolic proteasome complex ...positive regulation of inclusion body assembly / thyrotropin-releasing hormone receptor binding / modulation by host of viral transcription / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / proteasome accessory complex / purine ribonucleoside triphosphate binding / meiosis I / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome regulatory particle / cytosolic proteasome complex / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / protein K63-linked deubiquitination / metal-dependent deubiquitinase activity / regulation of endopeptidase activity / negative regulation of programmed cell death / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / proteasome core complex / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / K63-linked deubiquitinase activity / immune system process / myofibril / proteasome binding / regulation of protein catabolic process / proteasome storage granule / transcription factor binding / blastocyst development / general transcription initiation factor binding / NF-kappaB binding / endopeptidase activator activity / polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome assembly / proteasome endopeptidase complex / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / enzyme regulator activity / regulation of proteasomal protein catabolic process / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / ERAD pathway / inclusion body / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / : / sarcomere / proteasome complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / ciliary basal body / proteolysis involved in protein catabolic process / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / stem cell differentiation / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Hh mutants are degraded by ERAD / lipopolysaccharide binding / Degradation of AXIN / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / G2/M Checkpoints / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Hedgehog 'on' state / Regulation of RUNX3 expression and activity / P-body / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / double-strand break repair via homologous recombination / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / MAPK6/MAPK4 signaling / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / response to virus / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / response to organic cyclic compound / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Metalloprotease DUBs / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / nuclear matrix 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.8 Å | ||||||
![]() | Zhu, Y. / Wang, W.L. / Yu, D. / Ouyang, Q. / Lu, Y. / Mao, Y. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural mechanism for nucleotide-driven remodeling of the AAA-ATPase unfoldase in the activated human 26S proteasome. 著者: Yanan Zhu / Wei Li Wang / Daqi Yu / Qi Ouyang / Ying Lu / Youdong Mao / ![]() ![]() 要旨: The proteasome is a sophisticated ATP-dependent molecular machine responsible for protein degradation in all known eukaryotic cells. It remains elusive how conformational changes of the AAA-ATPase ...The proteasome is a sophisticated ATP-dependent molecular machine responsible for protein degradation in all known eukaryotic cells. It remains elusive how conformational changes of the AAA-ATPase unfoldase in the regulatory particle (RP) control the gating of the substrate-translocation channel leading to the proteolytic chamber of the core particle (CP). Here we report three alternative states of the ATP-γ-S-bound human proteasome, in which the CP gates are asymmetrically open, visualized by cryo-EM at near-atomic resolutions. At least four nucleotides are bound to the AAA-ATPase ring in these open-gate states. Variation in nucleotide binding gives rise to an axial movement of the pore loops narrowing the substrate-translation channel, which exhibit remarkable structural transitions between the spiral-staircase and saddle-shaped-circle topologies. Gate opening in the CP is thus regulated by nucleotide-driven conformational changes of the AAA-ATPase unfoldase. These findings demonstrate an elegant mechanism of allosteric coordination among sub-machines within the human proteasome holoenzyme. | ||||||
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8668MC ![]() 8662C ![]() 8663C ![]() 8664C ![]() 8665C ![]() 8666C ![]() 8667C ![]() 5vfoC ![]() 5vfpC ![]() 5vfqC ![]() 5vfrC ![]() 5vfsC ![]() 5vftC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 2.8 TB Data #1: Motion-corrected single frame micrographs of ATP-gS-bound human proteasome [micrographs - single frame] Data #2: Single-particle stacks of classified conformations [picked particles - multiframe - processed]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-26S proteasome non-ATPase regulatory subunit ... , 11種, 11分子 UVWXYZabcdf
#1: タンパク質 | 分子量: 101263.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 54755.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 52979.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 42868.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 44336.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 32382.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 42592.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 20866.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 32329.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 参照: UniProt: O00487, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ |
#10: タンパク質 | 分子量: 30039.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#32: タンパク質 | 分子量: 100313.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-26S protease regulatory subunit ... , 6種, 6分子 ABCDEF
#12: タンパク質 | 分子量: 40494.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#13: タンパク質 | 分子量: 38799.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 43114.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 43303.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#16: タンパク質 | 分子量: 39840.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 42104.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-Proteasome subunit alpha type- ... , 7種, 14分子 GgHhIiJjKkLlMm
#18: タンパク質 | 分子量: 26727.658 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #19: タンパク質 | 分子量: 25725.260 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #20: タンパク質 | 分子量: 28118.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #21: タンパク質 | 分子量: 27382.178 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #22: タンパク質 | 分子量: 25569.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #23: タンパク質 | 分子量: 26728.428 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #24: タンパク質 | 分子量: 27287.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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-Proteasome subunit beta type- ... , 7種, 14分子 NnOoPpQqRrSsTt
#25: タンパク質 | 分子量: 20471.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #26: タンパク質 | 分子量: 23745.256 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #27: タンパク質 | 分子量: 22841.701 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #28: タンパク質 | 分子量: 22720.146 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #29: タンパク質 | 分子量: 22199.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #30: タンパク質 | 分子量: 23578.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #31: タンパク質 | 分子量: 23994.324 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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-タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 2分子 e![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#11: タンパク質 | 分子量: 8284.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#33: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: 26S proteasome bound to ATPgammaS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8, #10-#32 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23567 / 対称性のタイプ: POINT |