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万見
- PDB-5vfo: Nucleotide-driven Triple-state Remodeling of the AAA-ATPase Chann... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vfo
タイトルNucleotide-driven Triple-state Remodeling of the AAA-ATPase Channel in the Activated Human 26S Proteasome
要素
  • (Proteasome subunit alpha type- ...) x 7
  • (Proteasome subunit beta type- ...) x 7
キーワードHYDROLASE / 26S proteasome / ATP-dependent protease / AAA-ATPase / peptide-unfolding channel / 20S core particle
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleoside triphosphate binding / Antigen processing: Ub, ATP-independent proteasomal degradation / sperm glycocalyx / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / proteasome core complex / perinuclear theca / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / myofibril ...purine ribonucleoside triphosphate binding / Antigen processing: Ub, ATP-independent proteasomal degradation / sperm glycocalyx / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / proteasome core complex / perinuclear theca / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / myofibril / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / sperm head-tail coupling apparatus / immune system process / proteasome endopeptidase complex / NF-kappaB binding / proteasome core complex, beta-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasome assembly / proteasome core complex, alpha-subunit complex / ciliary tip / : / proteasome complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / sarcomere / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / centriole / sperm end piece / P-body / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / lipopolysaccharide binding / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of CRY and PER proteins / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / G2/M Checkpoints / Hedgehog ligand biogenesis / Degradation of GLI1 by the proteasome / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Hedgehog 'on' state / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of CDH1 / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ABC-family protein mediated transport / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / response to virus / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / nuclear matrix / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Downstream TCR signaling / peptidase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / sperm principal piece / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / ER-Phagosome pathway / Neddylation / regulation of inflammatory response / response to oxidative stress / sperm midpiece / secretory granule lumen / endopeptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / cilium / nuclear body
類似検索 - 分子機能
Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome subunit alpha6 ...Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 ...Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit beta type-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhu, Y. / Wang, W.L. / Yu, D. / Ouyang, Q. / Lu, Y. / Mao, Y.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural mechanism for nucleotide-driven remodeling of the AAA-ATPase unfoldase in the activated human 26S proteasome.
著者: Yanan Zhu / Wei Li Wang / Daqi Yu / Qi Ouyang / Ying Lu / Youdong Mao /
要旨: The proteasome is a sophisticated ATP-dependent molecular machine responsible for protein degradation in all known eukaryotic cells. It remains elusive how conformational changes of the AAA-ATPase ...The proteasome is a sophisticated ATP-dependent molecular machine responsible for protein degradation in all known eukaryotic cells. It remains elusive how conformational changes of the AAA-ATPase unfoldase in the regulatory particle (RP) control the gating of the substrate-translocation channel leading to the proteolytic chamber of the core particle (CP). Here we report three alternative states of the ATP-γ-S-bound human proteasome, in which the CP gates are asymmetrically open, visualized by cryo-EM at near-atomic resolutions. At least four nucleotides are bound to the AAA-ATPase ring in these open-gate states. Variation in nucleotide binding gives rise to an axial movement of the pore loops narrowing the substrate-translation channel, which exhibit remarkable structural transitions between the spiral-staircase and saddle-shaped-circle topologies. Gate opening in the CP is thus regulated by nucleotide-driven conformational changes of the AAA-ATPase unfoldase. These findings demonstrate an elegant mechanism of allosteric coordination among sub-machines within the human proteasome holoenzyme.
履歴
登録2017年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年7月18日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年7月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年7月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02018年7月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update
改定 1.22025年5月28日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
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  • マップデータ: EMDB-8662
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Proteasome subunit alpha type-6
H: Proteasome subunit alpha type-2
I: Proteasome subunit alpha type-4
J: Proteasome subunit alpha type-7
K: Proteasome subunit alpha type-5
L: Proteasome subunit alpha type-1
M: Proteasome subunit alpha type-3
N: Proteasome subunit beta type-6
O: Proteasome subunit beta type-7
P: Proteasome subunit beta type-3
Q: Proteasome subunit beta type-2
R: Proteasome subunit beta type-5
S: Proteasome subunit beta type-1
T: Proteasome subunit beta type-4
g: Proteasome subunit alpha type-6
h: Proteasome subunit alpha type-2
i: Proteasome subunit alpha type-4
j: Proteasome subunit alpha type-7
k: Proteasome subunit alpha type-5
l: Proteasome subunit alpha type-1
m: Proteasome subunit alpha type-3
n: Proteasome subunit beta type-6
o: Proteasome subunit beta type-7
p: Proteasome subunit beta type-3
q: Proteasome subunit beta type-2
r: Proteasome subunit beta type-5
s: Proteasome subunit beta type-1
t: Proteasome subunit beta type-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)694,17928
ポリマ－694,17928
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area100800 Å2
ΔGint-380 kcal/mol
Surface area232800 Å2

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要素

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Proteasome subunit alpha type- ... , 7種, 14分子 GgHhIiJjKkLlMm

#1: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-6 / 27 kDa prosomal protein / p27K / Macropain iota chain / Multicatalytic endopeptidase complex iota ...27 kDa prosomal protein / p27K / Macropain iota chain / Multicatalytic endopeptidase complex iota chain / Proteasome iota chain / alpha1


分子量: 26727.658 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA6, PROS27 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60900, proteasome endopeptidase complex
#2: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-2 / Macropain subunit C3 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C3 / Proteasome component C3 / alpha2


分子量: 25725.260 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA2, HC3, PSC3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P25787, proteasome endopeptidase complex
#3: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-4 / Macropain subunit C9 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C9 / Proteasome component C9 / ...Macropain subunit C9 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C9 / Proteasome component C9 / Proteasome subunit L / alpha3


分子量: 28118.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA4, HC9, PSC9 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P25789, proteasome endopeptidase complex
#4: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit RC6-1 / Proteasome subunit XAPC7 / alpha4


分子量: 27382.178 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA7, HSPC / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14818, proteasome endopeptidase complex
#5: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-5 / Macropain zeta chain / Multicatalytic endopeptidase complex zeta chain / Proteasome zeta chain / alpha5


分子量: 25569.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P28066, proteasome endopeptidase complex
#6: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-1 / 30 kDa prosomal protein / PROS-30 / Macropain subunit C2 / Multicatalytic endopeptidase complex ...30 kDa prosomal protein / PROS-30 / Macropain subunit C2 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C2 / Proteasome component C2 / Proteasome nu chain / alpha6


分子量: 26728.428 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA1, HC2, NU, PROS30, PSC2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P25786, proteasome endopeptidase complex
#7: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-3 / Macropain subunit C8 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C8 / Proteasome component C8 / alpha7


分子量: 27287.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA3, HC8, PSC8 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P25788, proteasome endopeptidase complex

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Proteasome subunit beta type- ... , 7種, 14分子 NnOoPpQqRrSsTt

#8: タンパク質 Proteasome subunit beta type-6 / Macropain delta chain / Multicatalytic endopeptidase complex delta chain / Proteasome delta chain / ...Macropain delta chain / Multicatalytic endopeptidase complex delta chain / Proteasome delta chain / Proteasome subunit Y / beta1


分子量: 20471.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB6, LMPY, Y / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P28072, proteasome endopeptidase complex
#9: タンパク質 Proteasome subunit beta type-7 / Macropain chain Z / Multicatalytic endopeptidase complex chain Z / Proteasome subunit Z / beta2


分子量: 23745.256 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB7, Z / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99436, proteasome endopeptidase complex
#10: タンパク質 Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome chain 13 / Proteasome component C10-II / Proteasome theta chain / beta3


分子量: 22841.701 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49720, proteasome endopeptidase complex
#11: タンパク質 Proteasome subunit beta type-2 / Macropain subunit C7-I / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C7-I / Proteasome component C7-I / beta4


分子量: 22720.146 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49721, proteasome endopeptidase complex
#12: タンパク質 Proteasome subunit beta type-5 / Macropain epsilon chain / Multicatalytic endopeptidase complex epsilon chain / Proteasome chain 6 / ...Macropain epsilon chain / Multicatalytic endopeptidase complex epsilon chain / Proteasome chain 6 / Proteasome epsilon chain / Proteasome subunit MB1 / Proteasome subunit X / beta5


分子量: 22199.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB5, LMPX, MB1, X / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P28074, proteasome endopeptidase complex
#13: タンパク質 Proteasome subunit beta type-1 / Macropain subunit C5 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C5 / Proteasome component C5 / ...Macropain subunit C5 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C5 / Proteasome component C5 / Proteasome gamma chain / beta6


分子量: 23578.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB1, PSC5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P20618, proteasome endopeptidase complex
#14: タンパク質 Proteasome subunit beta type-4 / 26 kDa prosomal protein / PROS-26 / Macropain beta chain / Multicatalytic endopeptidase complex ...26 kDa prosomal protein / PROS-26 / Macropain beta chain / Multicatalytic endopeptidase complex beta chain / Proteasome beta chain / Proteasome chain 3 / HsN3 / beta7


分子量: 23994.324 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB4, PROS26 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P28070, proteasome endopeptidase complex

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 26S proteasome bound to ATP-gammaS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 228086 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00748173
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.96765265
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.45528865
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0597404
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0078473

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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