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- PDB-5osg: Structure of KSRP in context of Leishmania donovani 80S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5osg
タイトルStructure of KSRP in context of Leishmania donovani 80S
要素
  • 18S rRNA
  • 40S ribosomal protein S6
  • RNA binding protein, putative
キーワードRIBOSOME / Kinetoplastids / cryo-EM / KSRP
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S6, eukaryotic / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S6e signature. / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S6e / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...Ribosomal protein S6, eukaryotic / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S6e signature. / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S6e / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / RNA binding protein, putative / Small ribosomal subunit protein eS6
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Brito Querido, J. / Mancera-Martinez, E. / Vicens, Q. / Bochler, A. / Chicher, J. / Simonetti, A. / Hashem, Y.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-14-ACHN-0024 フランス
LABEXANR-10-LABX-0036_NETRNA フランス
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: The cryo-EM Structure of a Novel 40S Kinetoplastid-Specific Ribosomal Protein.
著者: Jailson Brito Querido / Eder Mancera-Martínez / Quentin Vicens / Anthony Bochler / Johana Chicher / Angelita Simonetti / Yaser Hashem /
要旨: Kinetoplastids are potentially lethal protozoan pathogens affecting more than 20 million people worldwide. There is a critical need for more specific targets for the development of safer anti- ...Kinetoplastids are potentially lethal protozoan pathogens affecting more than 20 million people worldwide. There is a critical need for more specific targets for the development of safer anti-kinetoplastid therapeutic molecules that can replace the scarce and highly cytotoxic current drugs. The kinetoplastid ribosome represents a potential therapeutic target due to its relative structural divergence when compared with its human counterpart. However, several kinetoplastid-specific ribosomal features remain uncharacterized. Here, we present the near-atomic cryoelectron microscopy structure of a novel bona fide kinetoplastid-specific ribosomal (r-) protein (KSRP) bound to the ribosome. KSRP is an essential protein located at the solvent face of the 40S subunit, where it binds and stabilizes kinetoplastid-specific domains of rRNA, suggesting its role in ribosome integrity. KSRP also interacts with the r-protein eS6 at a region that is only conserved in kinetoplastids. The kinetoplastid-specific ribosomal environment of KSRP provides a promising target for the design of safer anti-kinetoplastidian drugs.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structures and stabilization of kinetoplastid-specific split rRNAs revealed by comparing leishmanial and human ribosomes.
著者: Xing Zhang / Mason Lai / Winston Chang / Iris Yu / Ke Ding / Jan Mrazek / Hwee L Ng / Otto O Yang / Dmitri A Maslov / Z Hong Zhou /
要旨: The recent success in ribosome structure determination by cryoEM has opened the door to defining structural differences between ribosomes of pathogenic organisms and humans and to understand ribosome- ...The recent success in ribosome structure determination by cryoEM has opened the door to defining structural differences between ribosomes of pathogenic organisms and humans and to understand ribosome-targeting antibiotics. Here, by direct electron-counting cryoEM, we have determined the structures of the Leishmania donovani and human ribosomes at 2.9 Å and 3.6 Å, respectively. Our structure of the leishmanial ribosome elucidates the organization of the six fragments of its large subunit rRNA (as opposed to a single 28S rRNA in most eukaryotes, including humans) and reveals atomic details of a unique 20 amino acid extension of the uL13 protein that pins down the ends of three of the rRNA fragments. The structure also fashions many large rRNA expansion segments. Direct comparison of our human and leishmanial ribosome structures at the decoding A-site sheds light on how the bacterial ribosome-targeting drug paromomycin selectively inhibits the eukaryotic L. donovani, but not human, ribosome.
履歴
登録2017年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8343
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8343
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
h: RNA binding protein, putative
2: 18S rRNA
P: 40S ribosomal protein S6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)763,8973
ポリマ－763,8973
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area7240 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area24670 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 RNA binding protein, putative / KSRP


分子量: 25254.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
遺伝子: LDBPK_320790
発現宿主: Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
参照: UniProt: E9BNI3
#2: RNA鎖 18S rRNA


分子量: 710272.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
発現宿主: Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
参照: GenBank: 9504
#3: タンパク質 40S ribosomal protein S6 / eS6


分子量: 28370.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
遺伝子: RPS6, L3640.11, Lmj_1130, LmjF21.1780, LmjF_21_1780
発現宿主: Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
参照: UniProt: Q9NE83

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 80S ribosome / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 213108 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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