[日本語] English
万見
- PDB-5muu: dsRNA bacteriophage phi6 nucleocapsid -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5muu
タイトルdsRNA bacteriophage phi6 nucleocapsid
要素
  • Major inner protein P1
  • Major outer capsid protein
  • Packaging enzyme P4
キーワードVIRUS / icosahedral virus capsid shell
機能・相同性
機能・相同性情報


T=13 icosahedral viral capsid / T=2 icosahedral viral capsid / viral procapsid / viral genome packaging / viral inner capsid / viral outer capsid / virion component => GO:0044423 / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase ...T=13 icosahedral viral capsid / T=2 icosahedral viral capsid / viral procapsid / viral genome packaging / viral inner capsid / viral outer capsid / virion component => GO:0044423 / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / viral nucleocapsid / RNA binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Major inner capsid protein P1 / Packaging enzyme P4 / ATPase P4 of dsRNA bacteriophage phi-12 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Major outer capsid protein / Packaging enzyme P4 / Major inner protein P1
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Sun, Z. / El Omari, K. / Sun, X. / Ilca, S.L. / Kotecha, A. / Stuart, D.I. / Poranen, M.M. / Huiskonen, J.T.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Double-stranded RNA virus outer shell assembly by bona fide domain-swapping.
著者: Zhaoyang Sun / Kamel El Omari / Xiaoyu Sun / Serban L Ilca / Abhay Kotecha / David I Stuart / Minna M Poranen / Juha T Huiskonen /
要旨: Correct outer protein shell assembly is a prerequisite for virion infectivity in many multi-shelled dsRNA viruses. In the prototypic dsRNA bacteriophage φ6, the assembly reaction is promoted by ...Correct outer protein shell assembly is a prerequisite for virion infectivity in many multi-shelled dsRNA viruses. In the prototypic dsRNA bacteriophage φ6, the assembly reaction is promoted by calcium ions but its biomechanics remain poorly understood. Here, we describe the near-atomic resolution structure of the φ6 double-shelled particle. The outer T=13 shell protein P8 consists of two alpha-helical domains joined by a linker, which allows the trimer to adopt either a closed or an open conformation. The trimers in an open conformation swap domains with each other. Our observations allow us to propose a mechanistic model for calcium concentration regulated outer shell assembly. Furthermore, the structure provides a prime exemplar of bona fide domain-swapping. This leads us to extend the theory of domain-swapping from the level of monomeric subunits and multimers to closed spherical shells, and to hypothesize a mechanism by which closed protein shells may arise in evolution.
履歴
登録2017年1月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / em_software
Item: _em_sample_support.grid_type / _em_software.image_processing_id ..._em_sample_support.grid_type / _em_software.image_processing_id / _em_software.imaging_id / _em_software.name
改定 1.22019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: em_admin / pdbx_data_processing_status ...em_admin / pdbx_data_processing_status / pdbx_database_proc / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _em_admin.last_update
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3571
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3571
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Major inner protein P1
B: Major inner protein P1
C: Packaging enzyme P4
D: Major outer capsid protein
E: Major outer capsid protein
F: Major outer capsid protein
G: Major outer capsid protein
H: Major outer capsid protein
I: Major outer capsid protein
J: Major outer capsid protein
K: Major outer capsid protein
L: Major outer capsid protein
M: Major outer capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)365,54413
ポリマ－365,54413
非ポリマー00
水00
1
A: Major inner protein P1
B: Major inner protein P1
C: Packaging enzyme P4
D: Major outer capsid protein
E: Major outer capsid protein
F: Major outer capsid protein
G: Major outer capsid protein
H: Major outer capsid protein
I: Major outer capsid protein
J: Major outer capsid protein
K: Major outer capsid protein
L: Major outer capsid protein
M: Major outer capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,932,642780
ポリマ－21,932,642780
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
Buried area34980 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area154630 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major inner protein P1
B: Major inner protein P1
C: Packaging enzyme P4
D: Major outer capsid protein
E: Major outer capsid protein
F: Major outer capsid protein
G: Major outer capsid protein
H: Major outer capsid protein
I: Major outer capsid protein
J: Major outer capsid protein
K: Major outer capsid protein
L: Major outer capsid protein
M: Major outer capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.83 MDa, 65 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,827,72065
ポリマ－1,827,72065
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major inner protein P1
B: Major inner protein P1
C: Packaging enzyme P4
D: Major outer capsid protein
E: Major outer capsid protein
F: Major outer capsid protein
G: Major outer capsid protein
H: Major outer capsid protein
I: Major outer capsid protein
J: Major outer capsid protein
K: Major outer capsid protein
L: Major outer capsid protein
M: Major outer capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.19 MDa, 78 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,193,26478
ポリマ－2,193,26478
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質 Major inner protein P1


分子量: 85080.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas phage phi6 (ファージ) / 参照: UniProt: P11126
#2: タンパク質 Packaging enzyme P4


分子量: 35198.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
参照: UniProt: P11125, nucleoside-triphosphate phosphatase
#3: タンパク質
Major outer capsid protein / Protein P8


分子量: 16018.418 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas phage phi6 (ファージ) / 参照: UniProt: P07579

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法
結晶の対称性∠γ: 90 ° / A: 1 Å / B: 1 Å / C: 1 Å / Space group name H-M: P1

-
試料調製

構成要素名称: Pseudomonas phage phi6 / タイプ: VIRUS
詳細: The viral envelope was removed by Triton X-114 extraction
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Pseudomonas syringae / 株: pv.phaseolicola HB10Y
ウイルス殻
IDEntity assembly-ID名称直径 (nm)三角数 (T数)
11Outer shell56513
21Inner shell5001
緩衝液pH: 7.2
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 160000 X / 倍率（補正後）: 37037 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 300 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: OTHER / 最高温度: 120 K / 最低温度: 80 K
撮影平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 0.73 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 900
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3710 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 22 / 利用したフレーム数/画像: 1-22

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2044: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細Fitting-ID
1ETHAN1.2粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND3CTF補正CTFFIND was used to determine CTF parameters
5RELION1.3CTF補正RELION was used to apply CTF correction
8Coot0.8.7モデルフィッティング1
10RELION1.3初期オイラー角割当
11RELION1.3最終オイラー角割当
12RELION1.3分類
13RELION1.3３次元再構成
21Coot0.8.7モデル精密化1
22PHENIX1.10.1_2155モデル精密化1
42Coot0.8.7モデルフィッティング2
43Coot0.8.7モデル精密化2
44PHENIX1.10.1_2155モデル精密化2
64Coot0.8.7モデルフィッティング3
65Coot0.8.7モデル精密化3
66PHENIX1.10.1_2155モデル精密化3
結晶の対称性∠γ: 90 ° / A: 1 Å / B: 1 Å / C: 1 Å / Space group name H-M: P1
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 16466
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 13291 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間詳細
1RIGID BODY FITREALThe structure of P1 was fitted in the map using COOT as a rigid body in two different positions corresponding to subunits P1A and P1B. P1A and P1B main-chains and side-chains were adjusted using manual and real space fitting in COOT. Structure was refined in Phenix.real_space_refine applying secondary structure, rotamer, and Ramachandran plot restraints.
2AB INITIO MODELREALThe structure of P8 (L3 to Y147) was built manually in COOT and side-chains were adjusted using manual and real space fitting in COOT. Structure was refined in Phenix.real_space_refine applying secondary structure, rotamer, and Ramachandran plot restraints.
3AB INITIO MODELThe structure of P4 C-terminus (R292 to L332) was built manually in COOT and side-chains were adjusted using manual and real space fitting in COOT. Structure was refined in Phenix.real_space_refine applying secondary structure, rotamer, and Ramachandran plot restraints.
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue rangeSource nameタイプ
14K7H

4k7h

A14K7H11-760PDBexperimental model
22
33
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00923680
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.00332128
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.53314416
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.053724
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044173

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る