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- PDB-5kyh: Structure of Iho670 Flagellar-like Filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kyh
タイトルStructure of Iho670 Flagellar-like Filament
要素Iho670
キーワードCELL ADHESION / immunoglobulin fold / Type IV pili / flagellin
機能・相同性Flagellin/pilin, N-terminal / membrane / Archaeal Type IV pilin N-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Ignicoccus hospitalis (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Braun, T. / Vos, M. / Kalisman, N. / Sherman, N.E. / Rachel, R. / Wirth, R. / Schroeder, G.F. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Biomedical Imaging and Bioengineering (NIH/NIBIB)EB001567 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: Archaeal flagellin combines a bacterial type IV pilin domain with an Ig-like domain.
著者: Tatjana Braun / Matthijn R Vos / Nir Kalisman / Nicholas E Sherman / Reinhard Rachel / Reinhard Wirth / Gunnar F Schröder / Edward H Egelman /
要旨: The bacterial flagellar apparatus, which involves ∼40 different proteins, has been a model system for understanding motility and chemotaxis. The bacterial flagellar filament, largely composed of a ...The bacterial flagellar apparatus, which involves ∼40 different proteins, has been a model system for understanding motility and chemotaxis. The bacterial flagellar filament, largely composed of a single protein, flagellin, has been a model for understanding protein assembly. This system has no homology to the eukaryotic flagellum, in which the filament alone, composed of a microtubule-based axoneme, contains more than 400 different proteins. The archaeal flagellar system is simpler still, in some cases having ∼13 different proteins with a single flagellar filament protein. The archaeal flagellar system has no homology to the bacterial one and must have arisen by convergent evolution. However, it has been understood that the N-terminal domain of the archaeal flagellin is a homolog of the N-terminal domain of bacterial type IV pilin, showing once again how proteins can be repurposed in evolution for different functions. Using cryo-EM, we have been able to generate a nearly complete atomic model for a flagellar-like filament of the archaeon Ignicoccus hospitalis from a reconstruction at ∼4-Å resolution. We can now show that the archaeal flagellar filament contains a β-sandwich, previously seen in the FlaF protein that forms the anchor for the archaeal flagellar filament. In contrast to the bacterial flagellar filament, where the outer globular domains make no contact with each other and are not necessary for either assembly or motility, the archaeal flagellin outer domains make extensive contacts with each other that largely determine the interesting mechanical properties of these filaments, allowing these filaments to flex.
履歴
登録2016年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年9月21日Group: Database references
改定 1.32016年11月30日Group: Refinement description
改定 1.42017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_image_scans / pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8298
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
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  • マップデータ: EMDB-8298
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Iho670
B: Iho670
C: Iho670
D: Iho670
E: Iho670
F: Iho670
G: Iho670
H: Iho670
I: Iho670
J: Iho670
K: Iho670
L: Iho670
M: Iho670
N: Iho670
O: Iho670
P: Iho670
Q: Iho670
R: Iho670
S: Iho670
T: Iho670
U: Iho670


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)682,95221
ポリマ－682,95221
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area94300 Å2
ΔGint-610 kcal/mol
Surface area227200 Å2
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 21 / Rise per n subunits: 5.3 Å / Rotation per n subunits: 106.65 °)

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要素

#1: タンパク質 ...
Iho670


分子量: 32521.539 Da / 分子数: 21 / 断片: UNP residues 8-310 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ignicoccus hospitalis (古細菌) / 遺伝子: Igni_0670 / 発現宿主: Ignicoccus hospitalis (古細菌) / 参照: UniProt: A8AAA0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Iho670 filament / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Ignicoccus hospitalis (古細菌)
緩衝液pH: 6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 106.65 ° / 軸方向距離/サブユニット: 5.3 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 146696 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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