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- PDB-5gka: cryo-EM structure of human Aichi virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gka
タイトルcryo-EM structure of human Aichi virus
要素
  • Genome polyprotein
  • capsid protein VP0
  • capsid protein VP1
キーワードVIRUS / Picornavirus / entry / receptor binding / gastroenteritis
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA helicase activity / RNA helicase ...host cell Golgi membrane / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA helicase activity / RNA helicase / symbiont entry into host cell / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
LRAT domain profile. / LRAT domain / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Jelly Rolls - #20 / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. ...LRAT domain profile. / LRAT domain / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Jelly Rolls - #20 / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Aichi virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Zhu, L. / Wang, X.X. / Ren, J.S. / Tuthill, T.J. / Fry, E.E. / Rao, Z.H. / Stuart, D.I.
資金援助 中国, 英国, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology2014CB542800 中国
Medical Research Council (United Kingdom)G100099 英国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2016
タイトル: Structure of human Aichi virus and implications for receptor binding.
著者: Ling Zhu / Xiangxi Wang / Jingshan Ren / Abhay Kotecha / Thomas S Walter / Shuai Yuan / Teruo Yamashita / Tobias J Tuthill / Elizabeth E Fry / Zihe Rao / David I Stuart /
要旨: Aichi virus (AiV), an unusual and poorly characterized picornavirus, classified in the genus Kobuvirus, can cause severe gastroenteritis and deaths in children below the age of five years, especially ...Aichi virus (AiV), an unusual and poorly characterized picornavirus, classified in the genus Kobuvirus, can cause severe gastroenteritis and deaths in children below the age of five years, especially in developing countries. The seroprevalence of AiV is approximately 60% in children under the age of ten years and reaches 90% later in life. There is no available vaccine or effective antiviral treatment. Here, we describe the structure of AiV at 3.7 Å. This first high-resolution structure for a kobuvirus is intermediate between those of the enteroviruses and cardioviruses, with a shallow, narrow depression bounded by the prominent VP0 CD loops (linking the C and D strands of the β-barrel), replacing the depression known as the canyon, frequently the site of receptor attachment in enteroviruses. VP0 is not cleaved to form VP2 and VP4, so the 'VP2' β-barrel structure is complemented with a unique extended structure on the inside of the capsid. On the outer surface, a polyproline helix structure, not seen previously in picornaviruses is present at the C terminus of VP1, a position where integrin binding motifs are found in some other picornaviruses. A peptide corresponding to this polyproline motif somewhat attenuates virus infectivity, presumably blocking host-cell attachment. This may guide cellular receptor identification.
履歴
登録2016年7月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Source and taxonomy
改定 1.22017年4月26日Group: Other / Source and taxonomy
改定 1.32017年10月18日Group: Author supporting evidence / Data processing / カテゴリ: em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-9517
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9517
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: capsid protein VP1
B: capsid protein VP0
C: Genome polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,1283
ポリマ－90,1283
非ポリマー00
水00
1
A: capsid protein VP1
B: capsid protein VP0
C: Genome polyprotein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,407,669180
ポリマ－5,407,669180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: capsid protein VP1
B: capsid protein VP0
C: Genome polyprotein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 451 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)450,63915
ポリマ－450,63915
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: capsid protein VP1
B: capsid protein VP0
C: Genome polyprotein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 541 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)540,76718
ポリマ－540,76718
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: capsid protein VP1
B: capsid protein VP0
C: Genome polyprotein
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 5.41 MDa, 180 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,407,669180
ポリマ－5,407,669180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation59
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
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53generate(-0.67082037, 0.16245988, -0.72360681), (0.68819098, 0.5, -0.5257311), (0.27639319, -0.8506508, -0.44721361)
54generate(-0.94721357, 0.16245988, -0.27639326), (0.16245988, -0.5, -0.85065081), (-0.27639325, -0.85065079, 0.44721358)
55generate(-0.809017, 0.58778525, -7.0E-8), (-0.58778525, -0.80901699, -2.0E-8), (-7.0E-8, 3.0E-8, 1)
56generate(-0.13819655, -0.42532538, -0.89442722), (0.95105652, -0.309017, 3.0E-8), (-0.27639323, -0.85065081, 0.44721355)
57generate(-0.80901699, -0.58778525, -6.0E-8), (0.58778525, -0.809017, 2.0E-8), (-7.0E-8, -2.0E-8, 1)
58generate(-0.63819666, 0.26286554, 0.72360676), (0.26286554, -0.80901699, 0.52573113), (0.72360675, 0.52573112, 0.44721365)
59generate(0.13819656, 0.95105651, 0.27639323), (0.42532537, -0.30901699, 0.85065083), (0.8944272, 4.0E-8, -0.44721356)
60generate(0.44721361, 0.52573114, -0.72360677), (0.85065079, 0.52573115), (0.27639323, -0.85065078, -0.44721361)

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要素

#1: タンパク質 capsid protein VP1


分子量: 27195.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aichi virus (strain Human/A846/88/1989) (ウイルス)
発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: O91464*PLUS
#2: タンパク質 capsid protein VP0


分子量: 38978.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aichi virus (strain Human/A846/88/1989) (ウイルス)
発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: O91464*PLUS
#3: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 23954.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aichi virus (strain Human/A846/88/1989) (ウイルス)
Cell (発現宿主): green monkey kidney (Vero) cells / 発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: O91464*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Aichi virus A846/88 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 6 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Aichi virus A846/88 (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 細胞: green monkey kidney (Vero) cells / プラスミド: No plasmids
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Aichi virus A846/88
ウイルス殻名称: Capsid / 直径: 300 nm / 三角数 (T数): 1
緩衝液pH: 7 / 詳細: 1*PBS, pH 7.0
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: Blot for 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 37027 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ凍結剤: HELIUM
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 1 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 776
画像スキャン横: 3710 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 25 / 利用したフレーム数/画像: 3-22

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
9RELION1.3初期オイラー角割当
10RELION1.3最終オイラー角割当
11RELION1.3分類
12RELION1.3３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18566 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficent

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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