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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5apm | ||||||
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タイトル | Multiple capsid-stabilizing protein-RNA and protein-protein interactions revealed in a high-resolution structure of an emerging picornavirus causing neonatal sepsis | ||||||
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![]() | VIRUS / PICORNAVIRUS / PARECHOVIRUS / HUMAN PARECHOVIRUS 3 / HPEV3 / NEONATAL SEPSIS / CRYOEM / IMAGE PROCESSING / SINGLE PARTICLE ANALYSIS | ||||||
機能・相同性 | ![]() RNA-protein covalent cross-linking / : / : / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / viral capsid / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / symbiont entry into host cell ...RNA-protein covalent cross-linking / : / : / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / viral capsid / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / symbiont entry into host cell / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / RNA binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / 解像度: 4.3 Å | ||||||
![]() | Shakeel, S. / Westerhuis, B.M. / Domanska, A. / Koning, R.I. / Matadeen, R. / Koster, A.J. / Bakker, A.Q. / Beaumont, T. / Wolthers, K.C. / Butcher, S.J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Multiple capsid-stabilizing interactions revealed in a high-resolution structure of an emerging picornavirus causing neonatal sepsis. 著者: Shabih Shakeel / Brenda M Westerhuis / Ausra Domanska / Roman I Koning / Rishi Matadeen / Abraham J Koster / Arjen Q Bakker / Tim Beaumont / Katja C Wolthers / Sarah J Butcher / ![]() ![]() 要旨: The poorly studied picornavirus, human parechovirus 3 (HPeV3) causes neonatal sepsis with no therapies available. Our 4.3-Å resolution structure of HPeV3 on its own and at 15 Å resolution in ...The poorly studied picornavirus, human parechovirus 3 (HPeV3) causes neonatal sepsis with no therapies available. Our 4.3-Å resolution structure of HPeV3 on its own and at 15 Å resolution in complex with human monoclonal antibody Fabs demonstrates the expected picornavirus capsid structure with three distinct features. First, 25% of the HPeV3 RNA genome in 60 sites is highly ordered as confirmed by asymmetric reconstruction, and interacts with conserved regions of the capsid proteins VP1 and VP3. Second, the VP0 N terminus stabilizes the capsid inner surface, in contrast to other picornaviruses where on expulsion as VP4, it forms an RNA translocation channel. Last, VP1's hydrophobic pocket, the binding site for the antipicornaviral drug, pleconaril, is blocked and thus inappropriate for antiviral development. Together, these results suggest a direction for development of neutralizing antibodies, antiviral drugs based on targeting the RNA-protein interactions and dissection of virus assembly on the basis of RNA nucleation. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 139.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 100.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 970 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 50 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 71.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 3137MC ![]() 3138C ![]() 3322C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 3.3 TB Data #1: Selected aligned movie frames, aligned-averaged micrographs and particle coordinates of human parechovirus 3 (HPeV3) virions [Aligned movie frames (.mrcs extension), aligned-averaged ...Data #1: Selected aligned movie frames, aligned-averaged micrographs and particle coordinates of human parechovirus 3 (HPeV3) virions [Aligned movie frames (.mrcs extension), aligned-averaged micrographs (.mrc extension) and particle coordinates (.box extension)] Data #2: Unaligned movie frames of human parechovirus 3 (HPeV3) virions [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22393.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 26663.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 28943.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
配列の詳細 | WE MODELLED RESIDUES 24-221. WE MODELLED RESIDUES 20-256. WE MODELLED RESIDUES 20-282. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: HUMAN PARECHOVIRUS 3 / タイプ: VIRUS / 詳細: FORMALDEHYDE-INACTIVATED VIRUS WAS IMAGED. |
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緩衝液 | 名称: 10MM TRIS-HCL, 150MM NACL, 1MM MGCL2 / pH: 7.5 / 詳細: 10MM TRIS-HCL, 150MM NACL, 1MM MGCL2 |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年1月21日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2340 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 420 nm / Cs: 0.01 mm |
撮影 | 電子線照射量: 36 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 1028 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: MICROGRAPHS | ||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: MAXIMUM LIKELIHOOD METHOD. / 解像度: 4.3 Å / 粒子像の数: 8889 / ピクセルサイズ(公称値): 1.14 Å 詳細: WE DID NOT MODELLED DISORDERED REGIONS. THE PROVIDE COORDINATES ARE FOR AN ASYMMETRIC UNIT OF THE VIRUS. IN ORDER TO GENERATE THE WHOLE CAPSID, PLEASE USE THE MATRICES PROVIDED IN REMARK 350. ...詳細: WE DID NOT MODELLED DISORDERED REGIONS. THE PROVIDE COORDINATES ARE FOR AN ASYMMETRIC UNIT OF THE VIRUS. IN ORDER TO GENERATE THE WHOLE CAPSID, PLEASE USE THE MATRICES PROVIDED IN REMARK 350. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3137. (DEPOSITION ID: 13643). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient 詳細: METHOD--LOCAL CORRELATION REFINEMENT PROTOCOL--HOMOLOGY MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 4.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 4.3 Å
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