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- PDB-5wdl: A processive dipeptidyl aminopeptidase secreted from an establish... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wdl
タイトルA processive dipeptidyl aminopeptidase secreted from an established commensal bacterium P. distasonis
要素Aminopeptidase C
キーワードHYDROLASE / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type aminopeptidase activity / L-homocysteine catabolic process / response to toxic substance / proteolysis / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1B, bleomycin hydrolase / Peptidase C1-like family / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-R33 / Aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Parabacteroides distasonis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.625 Å
データ登録者Wolan, D.W. / Xu, J.H. / Solania, A. / Chatterjee, S. / Jiang, Z. / ODonoghue, A.J.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2018
タイトル: A Commensal Dipeptidyl Aminopeptidase with Specificity for N-Terminal Glycine Degrades Human-Produced Antimicrobial Peptides in Vitro.
著者: Xu, J.H. / Jiang, Z. / Solania, A. / Chatterjee, S. / Suzuki, B. / Lietz, C.B. / Hook, V.Y.H. / O'Donoghue, A.J. / Wolan, D.W.
履歴
登録2017年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase C
B: Aminopeptidase C
C: Aminopeptidase C
D: Aminopeptidase C
E: Aminopeptidase C
F: Aminopeptidase C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)277,21724
ポリマ－275,3726
非ポリマー1,84518
水14,052780
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18390 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area84050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.841, 140.299, 221.087
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 33 through 34 or (resid 35...
21(chain B and (resid 33 through 34 or (resid 35...
31(chain C and (resid 33 through 34 or (resid 35...
41(chain D and (resid 33 through 159 or (resid 160...
51(chain E and (resid 33 through 34 or (resid 35...
61(chain F and (resid 33 through 34 or (resid 35...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYPHEPHE(chain A and (resid 33 through 34 or (resid 35...AA33 - 3429 - 30
12VALVALVALVAL(chain A and (resid 33 through 34 or (resid 35...AA3531
13GLYGLYR33R33(chain A and (resid 33 through 34 or (resid 35...AA - G33 - 50129
14GLYGLYR33R33(chain A and (resid 33 through 34 or (resid 35...AA - G33 - 50129
15GLYGLYR33R33(chain A and (resid 33 through 34 or (resid 35...AA - G33 - 50129
16GLYGLYR33R33(chain A and (resid 33 through 34 or (resid 35...AA - G33 - 50129
21GLYGLYPHEPHE(chain B and (resid 33 through 34 or (resid 35...BB33 - 3429 - 30
22VALVALVALVAL(chain B and (resid 33 through 34 or (resid 35...BB3531
23GLYGLYR33R33(chain B and (resid 33 through 34 or (resid 35...BB - J33 - 50129
24GLYGLYR33R33(chain B and (resid 33 through 34 or (resid 35...BB - J33 - 50129
25GLYGLYR33R33(chain B and (resid 33 through 34 or (resid 35...BB - J33 - 50129
26GLYGLYR33R33(chain B and (resid 33 through 34 or (resid 35...BB - J33 - 50129
31GLYGLYPHEPHE(chain C and (resid 33 through 34 or (resid 35...CC33 - 3429 - 30
32VALVALVALVAL(chain C and (resid 33 through 34 or (resid 35...CC3531
33GLYGLYR33R33(chain C and (resid 33 through 34 or (resid 35...CC - M33 - 50129
34GLYGLYR33R33(chain C and (resid 33 through 34 or (resid 35...CC - M33 - 50129
35GLYGLYR33R33(chain C and (resid 33 through 34 or (resid 35...CC - M33 - 50129
36GLYGLYR33R33(chain C and (resid 33 through 34 or (resid 35...CC - M33 - 50129
41GLYGLYGLYGLY(chain D and (resid 33 through 159 or (resid 160...DD33 - 15929 - 155
42LYSLYSLYSLYS(chain D and (resid 33 through 159 or (resid 160...DD160156
43GLYGLYR33R33(chain D and (resid 33 through 159 or (resid 160...DD - P33 - 50129
44GLYGLYR33R33(chain D and (resid 33 through 159 or (resid 160...DD - P33 - 50129
45GLYGLYR33R33(chain D and (resid 33 through 159 or (resid 160...DD - P33 - 50129
46GLYGLYR33R33(chain D and (resid 33 through 159 or (resid 160...DD - P33 - 50129
51GLYGLYPHEPHE(chain E and (resid 33 through 34 or (resid 35...EE33 - 3429 - 30
52VALVALVALVAL(chain E and (resid 33 through 34 or (resid 35...EE3531
53GLYGLYR33R33(chain E and (resid 33 through 34 or (resid 35...EE - S33 - 50129
54GLYGLYR33R33(chain E and (resid 33 through 34 or (resid 35...EE - S33 - 50129
55GLYGLYR33R33(chain E and (resid 33 through 34 or (resid 35...EE - S33 - 50129
56GLYGLYR33R33(chain E and (resid 33 through 34 or (resid 35...EE - S33 - 50129
61GLYGLYPHEPHE(chain F and (resid 33 through 34 or (resid 35...FF33 - 3429 - 30
62VALVALVALVAL(chain F and (resid 33 through 34 or (resid 35...FF3531
63GLYGLYR33R33(chain F and (resid 33 through 34 or (resid 35...FF - V33 - 50129
64GLYGLYR33R33(chain F and (resid 33 through 34 or (resid 35...FF - V33 - 50129
65GLYGLYR33R33(chain F and (resid 33 through 34 or (resid 35...FF - V33 - 50129
66GLYGLYR33R33(chain F and (resid 33 through 34 or (resid 35...FF - V33 - 50129

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要素

#1: タンパク質
Aminopeptidase C


分子量: 45895.367 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 33-405 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis (strain ATCC 8503 / DSM 20701 / CIP 104284 / JCM 5825 / NCTC 11152) (バクテリア)
株: ATCC 8503 / DSM 20701 / CIP 104284 / JCM 5825 / NCTC 11152
遺伝子: BDI_2249
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A6LE66
#2: 化合物
ChemComp-R33 / N-[(3S)-6-carbamimidamido-2-oxohexan-3-yl]glycinamide


分子量: 229.279 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C9H19N5O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 780 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.27 M K/Na Tartrate, 22% PEG3350, 1 mM ZnCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月6日
詳細: Flat Si Rh coated M0, Kirkpatrick-Baez flat bent Si M1 & M2
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→50 Å / Num. obs: 96577 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 34.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Rpim(I) all: 0.071 / Rsym value: 0.161 / Net I/av σ(I): 12.6 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.65→2.7 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 1.721 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 4696 / CC1/2: 0.564 / Rpim(I) all: 0.498 / Rsym value: 1.068 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PW3

3pw3


解像度: 2.625→49.105 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2124 4868 5.04 %
Rwork0.1708 91627 -
obs0.1729 96495 98.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 113.63 Å2 / Biso mean: 39.3289 Å2 / Biso min: 8.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.625→49.105 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17387 0 108 780 18275
Biso mean--44.92 33.71 -
残基数----2226
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00217958
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.47924373
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0392575
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033156
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.47110469
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A9979X-RAY DIFFRACTION5.016TORSIONAL
12B9979X-RAY DIFFRACTION5.016TORSIONAL
13C9979X-RAY DIFFRACTION5.016TORSIONAL
14D9979X-RAY DIFFRACTION5.016TORSIONAL
15E9979X-RAY DIFFRACTION5.016TORSIONAL
16F9979X-RAY DIFFRACTION5.016TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6252-2.6550.31611070.26271957206464
2.655-2.68630.28631750.24843039321499
2.6863-2.7190.29041590.23932992315199
2.719-2.75340.28581640.23183070323499
2.7534-2.78970.28031740.22673022319699
2.7897-2.82790.30551560.222730903246100
2.8279-2.86830.25071810.217930403221100
2.8683-2.91110.28431440.222430933237100
2.9111-2.95660.30271580.215730303188100
2.9566-3.0050.28261540.217931073261100
3.005-3.05680.25511740.218730443218100
3.0568-3.11240.26511690.21463067323699
3.1124-3.17230.26871720.20983038321099
3.1723-3.2370.21271490.20113075322499
3.237-3.30740.23071660.185230653231100
3.3074-3.38430.24731390.184931073246100
3.3843-3.46890.23241570.178330833240100
3.4689-3.56270.22351610.168530863247100
3.5627-3.66750.2191730.165730843257100
3.6675-3.78580.19981680.153130723240100
3.7858-3.92110.18481490.15431293278100
3.9211-4.0780.20641710.146430943265100
4.078-4.26350.15251610.133431193280100
4.2635-4.48810.16061680.127631193287100
4.4881-4.76910.14331620.12363094325699
4.7691-5.13690.15481700.127231143284100
5.1369-5.65320.19331630.138831583321100
5.6532-6.46970.20021730.156731413314100
6.4697-8.14510.18121760.159431953371100
8.1451-49.11340.16451750.14873303347899

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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