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万見
- PDB-5v88: Structure of DCN1 bound to NAcM-COV -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v88
タイトルStructure of DCN1 bound to NAcM-COV
要素Lysozyme,DCN1-like protein 1
キーワードLigase / protein binding / E3 Ligase / HYDROLASE / Ligase - protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein neddylation / ubiquitin-like protein binding / regulation of protein neddylation / protein neddylation / ubiquitin conjugating enzyme binding / cullin family protein binding / regulation of protein ubiquitination / ubiquitin ligase complex / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process ...positive regulation of protein neddylation / ubiquitin-like protein binding / regulation of protein neddylation / protein neddylation / ubiquitin conjugating enzyme binding / cullin family protein binding / regulation of protein ubiquitination / ubiquitin ligase complex / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / Neddylation / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cullin, PONY binding domain / Potentiating neddylation domain / Defective-in-cullin neddylation protein / DCN1-like, PONY binding domain / Cullin binding / DCUN1 domain profile. / UBA-like domain / UBA-like superfamily / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type ...Cullin, PONY binding domain / Potentiating neddylation domain / Defective-in-cullin neddylation protein / DCN1-like, PONY binding domain / Cullin binding / DCUN1 domain profile. / UBA-like domain / UBA-like superfamily / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Recoverin; domain 1 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8ZD / Endolysin / Endolysin / DCN1-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.601 Å
データ登録者Guy, R.K. / Schulman, B.A. / Scott, D.C. / Hammill, J.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R37GM069530 米国
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Blocking an N-terminal acetylation-dependent protein interaction inhibits an E3 ligase.
著者: Scott, D.C. / Hammill, J.T. / Min, J. / Rhee, D.Y. / Connelly, M. / Sviderskiy, V.O. / Bhasin, D. / Chen, Y. / Ong, S.S. / Chai, S.C. / Goktug, A.N. / Huang, G. / Monda, J.K. / Low, J. / Kim, ...著者: Scott, D.C. / Hammill, J.T. / Min, J. / Rhee, D.Y. / Connelly, M. / Sviderskiy, V.O. / Bhasin, D. / Chen, Y. / Ong, S.S. / Chai, S.C. / Goktug, A.N. / Huang, G. / Monda, J.K. / Low, J. / Kim, H.S. / Paulo, J.A. / Cannon, J.R. / Shelat, A.A. / Chen, T. / Kelsall, I.R. / Alpi, A.F. / Pagala, V. / Wang, X. / Peng, J. / Singh, B. / Harper, J.W. / Schulman, B.A. / Guy, R.K.
履歴
登録2017年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / citation_author / software
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme,DCN1-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6962
ポリマ－44,1771
非ポリマー5191
水8,503472
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area18800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.392, 98.677, 59.181
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.830, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme,DCN1-like protein 1 / DCUN1 domain-containing protein 1 / Defective in cullin neddylation protein 1-like protein 1 / ...DCUN1 domain-containing protein 1 / Defective in cullin neddylation protein 1-like protein 1 / Squamous cell carcinoma-related oncogene


分子量: 44177.227 Da / 分子数: 1 / 変異: D127A, R154A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: e, T4Tp126, DCUN1D1, DCUN1L1, RP42, SCCRO / プラスミド: pRSF DUET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: D9IEF7, UniProt: Q96GG9, UniProt: P00720*PLUS, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-8ZD / N-{2-[({1-[(2R)-pentan-2-yl]piperidin-4-yl}{[3-(trifluoromethyl)phenyl]carbamoyl}amino)methyl]phenyl}propanamide


分子量: 518.614 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H37F3N4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 472 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 6% PEG3350, 0.2M NH4Br

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 48294 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.035 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.047 / Χ2: 1.381 / Net I/σ(I): 18.5 / Num. measured all: 87116
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.6-1.661.70.2830.8170.2610.3860.71883.7
1.66-1.721.70.210.8910.1910.2850.78690.1
1.72-1.81.80.1510.9440.1360.2040.92297.3
1.8-1.91.80.1030.9720.0930.1391.12297.5
1.9-2.021.80.0740.9820.0670.1011.55697.7
2.02-2.171.80.0550.990.050.0751.96297.8
2.17-2.391.80.0430.9930.0380.0571.40797.2
2.39-2.741.80.040.9930.0360.0541.75396.2
2.74-3.451.80.0410.9930.0360.0552.22194.7
3.45-501.90.0240.9970.0220.0331.03786.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: residues 65-250 of Chain A from 3TDU and residues 6-158 from 2LZM

3tdu

2lzm


解像度: 1.601→28.515 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18.83
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1885 2465 5.11 %
Rwork0.1593 --
obs0.1608 48262 93.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 135.71 Å2 / Biso mean: 35.9045 Å2 / Biso min: 14.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.601→28.515 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2933 0 37 472 3442
Biso mean--28.9 43.87 -
残基数----363
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113056
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3244125
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052440
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006530
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9821169
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.601-1.63180.25621150.21822049216477
1.6318-1.66510.23171430.20752328247186
1.6651-1.70130.25161290.21632408253789
1.7013-1.74090.2661480.19732556270495
1.7409-1.78440.22581580.19142628278697
1.7844-1.83260.19161340.1842635276998
1.8326-1.88660.25241080.18222677278597
1.8866-1.94740.22121270.18322675280298
1.9474-2.0170.21831550.17132632278798
2.017-2.09780.21311550.16742667282298
2.0978-2.19320.18331360.16012662279898
2.1932-2.30880.19061570.14932598275597
2.3088-2.45340.22151340.15462643277797
2.4534-2.64270.18221630.16442617278096
2.6427-2.90840.19551310.16322612274396
2.9084-3.32870.17941350.15942572270794
3.3287-4.19160.14961180.13432547266593
4.1916-28.51980.16751190.15132291241082
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1876-0.0444-0.28731.5460.39582.161-0.09360.28390.0953-0.0795-0.15160.1273-0.2351-0.75870.00320.17310.0427-0.030.3454-0.06190.2321-4.332819.4082-0.7862
21.2745-1.0291-0.48782.4621.26051.2102-0.0492-0.0788-0.0210.0825-0.0028-0.01330.153-0.12430.00270.1853-0.04420.01890.19820.01420.16887.0251.6031-5.8507
32.8964-0.42770.46840.35130.21981.78480.10540.0876-0.3804-0.3072-0.0902-0.32220.53320.2380.070.3850.01090.02470.18910.0040.353915.9195-18.4869-17.4672
43.55360.4194-1.04910.8317-0.09970.6133-0.1678-0.0795-0.0576-0.11320.06840.1391-0.006-0.1121-0.00450.17430.0125-0.00470.2348-0.00340.2029-7.988210.427124.7117
50.8729-0.8395-0.38343.04820.23071.65350.06370.1208-0.1623-0.5414-0.1653-0.24950.4916-0.0964-0.00130.4031-0.01650.00070.2074-0.0380.2469-0.0101-6.22817.0335
60.7070.2263-0.09711.10080.32431.87080.0471-0.0515-0.06440.0253-0.04530.0295-0.0563-0.1408-0.00790.1575-0.0037-0.00220.1680.01180.18590.50057.506133.3553
71.0056-0.1129-0.03221.11120.20781.33370.0079-0.08450.06970.1175-0.0301-0.0898-0.23450.2188-0.00460.1889-0.0225-0.00810.18370.00510.18269.377819.120528.7138
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1062 through 1092 )A1062 - 1092
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1093 through 1222 )A1093 - 1222
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1223 through 1252 )A1223 - 1252
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid -11 through 10 )A-11 - 10
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 11 through 59 )A11 - 59
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 60 through 92 )A60 - 92
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 93 through 164 )A93 - 164

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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