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- PDB-5um6: Crystal Structure of S. pombe Uba1 in a closed conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5um6
タイトルCrystal Structure of S. pombe Uba1 in a closed conformation
要素Ubiquitin-activating enzyme E1 1
キーワードligase/ligase inhibitor / ROSSMANN-LIKE FOLD / UBIQUITIN-LIKE FOLD / UBIQUITIN ACTIVATING ENZYME / ATP BINDING / LIGASE ACTIVITY / ATP/MG BINDING / UBIQUITIN E2 BINDING / LIGASE / TRANSFERASE / ligase-ligase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA damage response / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding ...: / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA damage response / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily ...Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Arc Repressor Mutant, subunit A / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-(decylamino)ethane-1-thiol / Chem-8EA / Ubiquitin-activating enzyme E1 1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.794 Å
データ登録者Lv, Z. / Yuan, L. / Aldana-Masangkay, G. / Atkison, J.H. / Chen, Y. / Olsen, S.K.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM115568 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM086171 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Domain alternation and active site remodeling are conserved structural features of ubiquitin E1.
著者: Lv, Z. / Yuan, L. / Atkison, J.H. / Aldana-Masangkay, G. / Chen, Y. / Olsen, S.K.
履歴
登録2017年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,3324
ポリマ－111,6451
非ポリマー6883
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.102, 145.102, 145.102
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-activating enzyme E1 1 / Poly(A)+ RNA transport protein 3


分子量: 111644.906 Da / 分子数: 1 / 変異: C593A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: ptr3, SPBC1604.21c, SPBC211.09 / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: O94609, E1 ubiquitin-activating enzyme
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-8EA / N-(2-{[(4-chlorophenyl)methyl]disulfanyl}ethyl)decan-1-amine


分子量: 374.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H32ClNS2
#4: 化合物 ChemComp-8E7 / 2-(decylamino)ethane-1-thiol / 2-(デシルアミノ)エタンチオ-ル


分子量: 217.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H27NS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.05 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Sodium Citrate pH5.6-6.0 1.0-1.2 Ammonium Sulfate
PH範囲: 5.6-6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 108 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.794→50 Å / Num. obs: 25520 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.2 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 39.2
反射 シェル解像度: 2.79→2.9 Å / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 0.726 / Num. unique all: 2515 / CC1/2: 0.89 / Rsym value: 0.672 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000v705bデータ削減
HKL-2000v705bデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ii3

4ii3


解像度: 2.794→40.244 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.41
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2395 1292 5.07 %
Rwork0.2057 --
obs0.2075 25461 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.794→40.244 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7551 0 42 0 7593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037760
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.50810494
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3774706
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041167
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041359
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.794-2.90590.29041130.27412651X-RAY DIFFRACTION99
2.9059-3.03810.31741490.27572657X-RAY DIFFRACTION100
3.0381-3.19820.2911530.25182630X-RAY DIFFRACTION100
3.1982-3.39850.26691320.23572692X-RAY DIFFRACTION100
3.3985-3.66070.25441520.21512656X-RAY DIFFRACTION100
3.6607-4.02880.2261580.19272685X-RAY DIFFRACTION100
4.0288-4.61110.21721430.16872656X-RAY DIFFRACTION100
4.6111-5.80670.21071520.17832744X-RAY DIFFRACTION100
5.8067-40.24820.20691400.18522798X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4298-0.11160.20460.33580.00230.65580.170.4433-0.2619-0.02610.1313-0.19540.24120.4862-0.0014-0.08560.02980.01830.501-0.2050.2912145.6818173.1186264.2506
21.5424-0.71980.17293.2962-0.46032.4926-0.0429-0.09860.2634-0.1738-0.0465-0.1341-0.69760.34210.04330.5009-0.2022-0.06520.37650.01980.1353119.2938210.1948244.7353
33.5597-1.8529-1.72934.39763.51022.834-0.1679-0.1932-0.14480.0796-0.23470.4401-0.0852-0.38950.21760.70080.05690.01770.7074-0.12620.5505134.2829186.067303.1516
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 39:172) or (resseq 261:580) or (resseq 852:899))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resseq 918:1012))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resseq 173:260))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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