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- PDB-5uci: Hsp90b N-terminal domain with inhibitors -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uci
タイトルHsp90b N-terminal domain with inhibitors
要素Heat shock protein HSP 90-beta
キーワードChaperone/Inhibitor / Hsp90 inhibitor / Chaperone-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding ...: / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding / protein kinase regulator activity / negative regulation of protein metabolic process / positive regulation of tau-protein kinase activity / telomerase holoenzyme complex assembly / Respiratory syncytial virus genome replication / Uptake and function of diphtheria toxin / TPR domain binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / dendritic growth cone / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / The NLRP3 inflammasome / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / telomere maintenance via telomerase / chaperone-mediated protein complex assembly / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / HSF1 activation / Attenuation phase / cellular response to interleukin-4 / RHOBTB2 GTPase cycle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / axonal growth cone / DNA polymerase binding / supramolecular fiber organization / : / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / nitric-oxide synthase regulator activity / ESR-mediated signaling / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / peptide binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / tau protein binding / placenta development / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / kinase binding / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of protein localization / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / double-stranded RNA binding / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / MHC class II protein complex binding / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / protein stabilization / protein dimerization activity / regulation of cell cycle / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / virion attachment to host cell / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-874 / Heat shock protein HSP 90-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Peng, S. / Balch, M. / Matts, R. / Deng, J.
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2018
タイトル: Structure-guided design of an Hsp90 beta N-terminal isoform-selective inhibitor.
著者: Khandelwal, A. / Kent, C.N. / Balch, M. / Peng, S. / Mishra, S.J. / Deng, J. / Day, V.W. / Liu, W. / Subramanian, C. / Cohen, M. / Holzbeierlein, J.M. / Matts, R. / Blagg, B.S.J.
履歴
登録2016年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-beta
B: Heat shock protein HSP 90-beta
C: Heat shock protein HSP 90-beta
D: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,13714
ポリマ-98,3314
非ポリマー1,80610
2,090116
1
A: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9883
ポリマ-24,5831
非ポリマー4062
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0804
ポリマ-24,5831
非ポリマー4983
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9883
ポリマ-24,5831
非ポリマー4062
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0804
ポリマ-24,5831
非ポリマー4983
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.273, 129.273, 107.327
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質
Heat shock protein HSP 90-beta / HSP 90 / Heat shock 84 kDa / HSP84


分子量: 24582.738 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-218 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AB1, HSP90B, HSPC2, HSPCB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08238
#2: 化合物
ChemComp-874 / (2,4-Dihydroxy-3-(hydroxymethyl)-5-isopropylphenyl)(isoindolin-2-yl)methanone / (1,3-dihydro-2H-isoindol-2-yl)[2,4-dihydroxy-3-(hydroxymethyl)-5-(propan-2-yl)phenyl]methanone


分子量: 327.374 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C19H21NO4
#3: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 30% PEG 8,000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 sodium cacodylate pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97922 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 28083 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.5 % / Rsym value: 0.139 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique obs: 2785 / Rsym value: 0.799 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UYM
解像度: 2.7→33.227 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 1985 7.1 %
Rwork0.1809 --
obs0.1849 27957 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→33.227 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6693 0 124 116 6933
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086934
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0439364
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9284146
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061051
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061188
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7001-2.76760.35961430.27631850X-RAY DIFFRACTION100
2.7676-2.84240.341410.26041866X-RAY DIFFRACTION100
2.8424-2.9260.33091430.24511827X-RAY DIFFRACTION100
2.926-3.02030.26751370.22631845X-RAY DIFFRACTION100
3.0203-3.12820.28911340.22761873X-RAY DIFFRACTION100
3.1282-3.25340.30291450.21671855X-RAY DIFFRACTION100
3.2534-3.40130.24671400.21121854X-RAY DIFFRACTION100
3.4013-3.58040.24861380.19611843X-RAY DIFFRACTION99
3.5804-3.80440.25641450.19171855X-RAY DIFFRACTION100
3.8044-4.09770.23291380.16631828X-RAY DIFFRACTION99
4.0977-4.50920.21721440.14211854X-RAY DIFFRACTION100
4.5092-5.15950.16051410.13721870X-RAY DIFFRACTION100
5.1595-6.49250.2451470.16511873X-RAY DIFFRACTION100
6.4925-33.22990.17961490.15151879X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.57140.1571-0.36793.9322-2.42978.16360.0748-0.0679-0.12-0.95560.711-0.10850.36750.2758-0.24821.05810.23730.23710.51950.02960.777645.36256.977458.75
23.111-0.9930.81152.8440.21765.3309-0.1119-0.2218-0.0942-0.09510.19680.05760.69720.3039-0.05870.28580.0361-0.04770.28470.0180.301246.642828.028833.3862
32.95854.5898-2.26537.4866-3.7751.8976-0.25260.41090.3195-0.41010.43380.2842-0.4633-0.3664-0.12830.3599-0.0066-0.01670.43170.04660.362135.051644.347429.7381
44.95951.19960.78745.75661.09225.5715-0.75990.3464-0.6775-1.29140.66041.02580.7861-1.0862-0.08930.593-0.197-0.12820.70.13680.683118.979924.159127.5723
55.58761.08371.47325.41931.73475.83850.1558-0.74970.13920.7005-0.13470.77880.6195-0.7957-0.10590.44380.1170.11790.59270.06810.365525.485734.828241.5991
62.46640.083-1.89163.4965-0.77312.2498-0.17780.1972-0.4746-0.26110.0084-0.11830.4797-0.31660.2580.4004-0.0231-0.05890.3930.06030.263537.012323.827128.4203
76.42882.762-0.08114.8066-3.43753.2094-0.15780.31340.6434-1.00950.2215-0.8335-0.72730.2496-0.03680.4517-0.02840.06830.36190.06750.435345.516539.818117.8516
83.89871.4876-1.7134.0959-1.00163.7949-0.1191-0.1813-0.18480.06750.10360.1490.3065-0.0992-0.05570.29330.08930.010.3059-0.00710.246835.398630.598332.9502
94.98211.5067-1.40567.0099-2.21493.8223-0.4445-1.60170.28710.75440.6225-0.03540.47710.48550.21530.50180.151-0.07330.490.09070.299642.199626.030939.7026
106.02693.6831-1.62777.83461.04121.8070.3961-0.79410.11521.5529-0.03770.56080.5172-0.0709-0.00880.42110.0878-0.03460.5870.08870.322231.664631.15942.3343
117.628-1.02751.89414.8385-0.8945.49860.2299-0.49430.53780.44430.53470.7264-0.4145-0.5528-0.3720.3840.16560.04310.5007-0.00990.620428.8448.665836.4134
124.5768-0.4149-0.79174.8794-1.42385.16290.467-0.2202-0.103-0.1050.97460.9797-0.3176-1.0641-0.31640.31780.06120.04330.66950.18430.73419.695239.64335.1591
136.4872-3.6212-0.48067.51240.00352.79720.4637-0.01050.8487-0.1922-0.2976-0.74240.06590.0921-0.11970.48580.04930.09020.30910.05070.394743.291836.039669.8604
148.29234.66612.09855.61841.81391.61910.9429-1.7883-0.1061.2458-0.9483-0.52510.49430.0970.04550.47940.08850.01360.52460.06310.3538.098118.505273.6055
153.1866-1.3743-2.76814.9981-0.05957.48271.1564-1.3433-1.09810.2706-0.52430.25960.7536-0.5987-0.27960.8256-0.1351-0.0790.61260.06620.745524.027210.206571.2598
167.0887-0.2045-3.61563.305-0.9238.11370.09441.02010.0176-1.1531-0.074-0.79920.5319-0.4415-0.22910.83220.28820.05480.38590.01840.511543.880419.220957.9758
172.20621.2116-0.46232.8424-0.44842.40230.4183-0.306-0.1079-0.3699-0.231-0.11480.0895-0.0776-0.03890.44140.0163-0.05870.30770.04570.320531.598925.036867.8946
185.2697-0.67596.24283.6322-0.30357.9113-0.0005-0.15751.28080.1406-0.1484-0.784-0.4570.35150.21170.5232-0.0237-0.00190.507-0.09280.518242.982136.119681.335
193.59880.11390.54434.36912.03843.3690.23870.1807-0.1821-0.21180.1141-0.441-0.33140.128-0.19640.42750.10080.04520.2738-0.01240.431443.441129.582771.035
205.47352.8843-0.89552.93370.00524.5169-0.00460.60710.4245-1.4345-0.23970.98730.1941-1.07070.21250.65920.1839-0.14270.475-0.11990.498526.332126.145563.5453
213.4213-2.6439-0.21543.1308-0.06473.04070.63960.76450.4233-1.9925-0.47170.0572-0.3761-0.38260.19150.87440.3503-0.05320.61280.07680.209932.996733.455460.028
222.6577-0.4131-0.10674.78930.69742.19760.14210.1705-0.3701-0.21470.0617-0.90590.14670.3388-0.19240.58610.16630.06250.3911-0.01260.502247.068618.100364.4862
233.2565-2.20191.07562.7935-0.87690.35680.54160.7724-0.3312-0.26960.20010.00791.58421.2892-0.8310.92160.4179-0.11560.725-0.25550.730534.124830.859499.4437
243.9790.6903-0.48412.9613-0.09172.1448-0.17490.1346-0.08920.02540.14870.3980.5006-0.34150.05460.4212-0.0632-0.01630.3759-0.06440.295510.714743.001774.9139
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303.9799-3.08460.7334.34471.4985.68320.16730.2507-0.880.2788-0.0520.0637-0.03530.8699-0.13160.35980.0796-0.02910.389-0.11270.355351.230558.432560.6255
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346.49720.1795-0.48283.2582-1.42345.71810.4149-0.4154-0.38660.6238-0.1910.31740.0026-0.2349-0.14880.40450.05720.03520.4131-0.02730.349744.941462.800370.7816
354.384-0.5405-0.10424.7865-0.55643.45170.24620.81120.0249-0.3099-0.3814-0.37830.01380.49560.03420.28120.08860.02230.53520.03750.252649.688568.4954.2861
363.59510.75970.15843.1532-0.38753.44610.29150.26340.3588-0.0635-0.16530.6533-0.2577-0.6639-0.1210.3910.19790.03230.48-0.01270.492332.403472.513455.8649
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid -1:8)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 9:31)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 32:44)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 45:65)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 66:88)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 89:111)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 112:122)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 123:156)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 157:170)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 171:187)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain A and resid 188:207)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain A and resid 208:217)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain B and resid 10:39)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain B and resid 40:54)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain B and resid 55:70)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain B and resid 71:83)
17X-RAY DIFFRACTION17(chain B and resid 84:101)
18X-RAY DIFFRACTION18(chain B and resid 102:122)
19X-RAY DIFFRACTION19(chain B and resid 123:147)
20X-RAY DIFFRACTION20(chain B and resid 148:158)
21X-RAY DIFFRACTION21(chain B and resid 159:173)
22X-RAY DIFFRACTION22(chain B and resid 174:217)
23X-RAY DIFFRACTION23(chain C and resid 0:12)
24X-RAY DIFFRACTION24(chain C and resid 13:74)
25X-RAY DIFFRACTION25(chain C and resid 75:96)
26X-RAY DIFFRACTION26(chain C and resid 97:134)
27X-RAY DIFFRACTION27(chain C and resid 135:171)
28X-RAY DIFFRACTION28(chain C and resid 172:187)
29X-RAY DIFFRACTION29(chain C and resid 188:217)
30X-RAY DIFFRACTION30(chain D and resid 10:30)
31X-RAY DIFFRACTION31(chain D and resid 31:56)
32X-RAY DIFFRACTION32(chain D and resid 57:78)
33X-RAY DIFFRACTION33(chain D and resid 79:96)
34X-RAY DIFFRACTION34(chain D and resid 97:133)
35X-RAY DIFFRACTION35(chain D and resid 134:173)
36X-RAY DIFFRACTION36(chain D and resid 174:217)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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