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- PDB-5nrw: Crystal structure of the human bromodomain of CREBBP bound to the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nrw
タイトルCrystal structure of the human bromodomain of CREBBP bound to the inhibitor XDM4
要素CREB-binding protein
キーワードTRANSCRIPTION / bromodomain / protein-inhibitor complex / CBP / epigenetics
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide lactyltransferase (CoA-dependent) activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / peptide N-acetyltransferase activity / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / regulation of smoothened signaling pathway / histone H3K18 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity ...peptide lactyltransferase (CoA-dependent) activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / peptide N-acetyltransferase activity / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / regulation of smoothened signaling pathway / histone H3K18 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / MRF binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Nuclear events mediated by NFE2L2 / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Regulation of NFE2L2 gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / FOXO-mediated transcription of cell death genes / embryonic digit morphogenesis / homeostatic process / protein acetylation / Notch-HLH transcription pathway / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Formation of paraxial mesoderm / acetyltransferase activity / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Zygotic genome activation (ZGA) / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / histone acetyltransferase complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Attenuation phase / cellular response to nutrient levels / canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of cellular response to heat / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / RORA activates gene expression / NPAS4 regulates expression of target genes / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / CD209 (DC-SIGN) signaling / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PPARA activates gene expression / Heme signaling / protein destabilization / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Cytoprotection by HMOX1 / Evasion by RSV of host interferon responses / chromatin DNA binding / p53 binding / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Pre-NOTCH Transcription and Translation / transcription coactivator binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / positive regulation of protein localization to nucleus / rhythmic process / transcription corepressor activity / cellular response to UV / Circadian Clock / HATs acetylate histones / TRAF3-dependent IRF activation pathway / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / protein-containing complex assembly / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / response to hypoxia / nuclear body / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of DNA-templated transcription / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain ...Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Bromodomain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-96N / CREB-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Huegle, M. / Wohlwend, D.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationWO 2012/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / 年: 2017
タイトル: Beyond the BET Family: Targeting CBP/p300 with 4-Acyl Pyrroles.
著者: Hugle, M. / Lucas, X. / Ostrovskyi, D. / Regenass, P. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Hau, M. / Jung, M. / Breit, B. / Gunther, S. / Wohlwend, D.
履歴
登録2017年4月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8066
ポリマ－14,2231
非ポリマー5835
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, Right-Angle Light Scattering proved monomeric state
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area400 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area7370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.030, 34.130, 40.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.650, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1327-

HOH

21A-1441-

HOH

31A-1468-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 CREB-binding protein


分子量: 14223.349 Da / 分子数: 1 / 断片: bromodomain, UNP residues 1081-1197 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CREBBP, CBP / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92793, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-96N / 4-ethanoyl-3-ethyl-5-methyl-~{N}-(naphthalen-1-ylmethyl)-1~{H}-pyrrole-2-carboxamide / XDM4


分子量: 334.412 Da / 分子数: 1 / 断片: XDM4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H22N2O2
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.42 % / Mosaicity: 0.29 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5 / 詳細: LiSO4, PEG 3350, ethylene glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月21日
放射モノクロメーター: Fixed-exit LN2 cooled Double Crystal Monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→44.97 Å / Num. obs: 12221 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 2.4 % / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.7-1.732.30.1380.9240.1080.17791.9
9-44.972.40.0840.9590.0640.10681.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.7 Å44.97 Å
Translation1.7 Å44.97 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.17データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DWY

3dwy


解像度: 1.7→44.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 5.281 / SU ML: 0.099 / SU R Cruickshank DPI: 0.1672 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.167 / ESU R Free: 0.151
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2599 704 5.8 %RANDOM
Rwork0.2193 ---
obs0.2218 11516 89.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 58.25 Å2 / Biso mean: 17.886 Å2 / Biso min: 6.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.54 Å2-0 Å20.2 Å2
2--1.9 Å20 Å2
3----1.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→44.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数966 0 41 170 1177
Biso mean--20.92 25.88 -
残基数----115
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.021061
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021005
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5142.011438
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97632320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5935120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.75824.90653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.71715183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.565156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2145
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211182
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02241
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 44 -
Rwork0.225 864 -
all-908 -
obs--92.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6998-2.41791.82069.7459-2.06436.96910.26060.17050.4845-0.6765-0.31390.1104-0.55090.08660.05320.2134-0.01330.02190.18040.01890.12315.165835.405837.3325
22.851-4.64682.24928.9225-6.73738.77770.16210.0717-0.2022-0.3286-0.02790.3190.288-0.1058-0.13420.0495-0.0055-0.00250.1067-0.00560.04312.815225.139142.7629
33.6951-0.8362-0.9043.5046-0.20786.22950.02860.2348-0.2175-0.0834-0.0780.06330.2897-0.39810.04950.0439-0.013-0.03070.035-0.0150.042110.488316.424855.536
42.739-0.1940.25198.2185-2.30314.01320.0029-0.072-0.12240.6106-0.15060.44020.0725-0.4970.14770.0863-0.01340.05890.1597-0.03130.05792.600422.499367.3049
51.9238-1.16513.9211.3892-1.87888.35430.0381-0.0739-0.1817-0.15530.19930.2813-0.0281-0.0545-0.23740.033-0.0096-0.04630.1110.01250.07443.267825.601948.5813
61.9498-0.76342.12772.976-2.7067.7158-0.05940.04390.1610.08230.17440.0573-0.6099-0.1133-0.11490.06660.00980.02010.02430.00530.036410.428630.88455.3413
71.55841.20640.66047.3937-5.19236.43140.04150.0098-0.2182-0.03-0.1713-0.26050.0640.3840.12980.00920.0131-0.0170.070.01010.066419.157421.982160.3981
89.89850.11850.46089.5267-2.940210.08860.29190.57710.565-0.3422-0.1584-0.436-0.46310.2197-0.13350.109-0.040.04970.13050.00490.094818.119933.973442.5904
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1083 - 1091
2X-RAY DIFFRACTION2A1092 - 1101
3X-RAY DIFFRACTION3A1102 - 1118
4X-RAY DIFFRACTION4A1119 - 1131
5X-RAY DIFFRACTION5A1132 - 1147
6X-RAY DIFFRACTION6A1148 - 1168
7X-RAY DIFFRACTION7A1169 - 1187
8X-RAY DIFFRACTION8A1188 - 1197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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