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- PDB-5n51: Crystal structure of human Pim-1 kinase in complex with a consens... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n51
タイトルCrystal structure of human Pim-1 kinase in complex with a consensus peptide and fragment like molecule 3,4-Dibromothiophene-2-carboxylic acid
要素
  • Pimtide
  • Serine/threonine-protein kinase pim-1
キーワードTRANSFERASE / Serine Threonine Kinase / proto-oncogene / Fragment / PIM-1 / Consensus peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of innate immune response ...positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of innate immune response / positive regulation of brown fat cell differentiation / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of TORC1 signaling / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3,4-bis(bromanyl)thiophene-2-carboxylic acid / Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.118 Å
データ登録者Siefker, C. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: A crystallographic fragment study with human Pim-1 kinase
著者: Siefker, C. / Heine, A. / Hardes, K. / Steinmetzer, A. / Klebe, G.
履歴
登録2017年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns_shell.pdbx_Rrim_I_all
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase pim-1
B: Pimtide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5913
ポリマ－37,3052
非ポリマー2861
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area12910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.995, 97.995, 80.275
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase pim-1


分子量: 35712.578 Da / 分子数: 1 / 変異: R250G / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Isofrom 2 of PIM-1 kinase Phosphorylation of Ser261 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1 / プラスミド: pLIC-SGC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS
参照: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Pimtide


分子量: 1592.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PIM-1 consensus peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-8N8 / 3,4-bis(bromanyl)thiophene-2-carboxylic acid


分子量: 285.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H2Br2O2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 % / 解説: hexagonal rod
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: HEPES CaCl2 Glycerol DTT BIS-TRIS-propane PEG3350 Ethylene-glycol DMSO

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918409 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月17日 / 詳細: Silicon
放射モノクロメーター: Si-111 crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918409 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→50 Å / Num. obs: 47470 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 2.68 % / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 11.86
反射 シェル解像度: 2.12→2.25 Å / 冗長度: 2.63 % / Mean I/σ(I) obs: 2.11 / Num. unique obs: 7565 / CC1/2: 0.71 / Rrim(I) all: 0.634 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WE8

3we8


解像度: 2.118→48.998 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.31 / 位相誤差: 21.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 2377 5.01 %
Rwork0.1809 --
obs0.1823 47466 96.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.118→48.998 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2196 0 10 107 2313
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7743119
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.9881359
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005417
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1184-2.16160.3191350.28452600X-RAY DIFFRACTION95
2.1616-2.20860.29091390.28122643X-RAY DIFFRACTION96
2.2086-2.260.27011410.23572624X-RAY DIFFRACTION96
2.26-2.31650.29081420.22062623X-RAY DIFFRACTION96
2.3165-2.37920.22951420.20522665X-RAY DIFFRACTION97
2.3792-2.44920.23051400.20872638X-RAY DIFFRACTION97
2.4492-2.52820.24221370.19342657X-RAY DIFFRACTION97
2.5282-2.61860.22881380.20662635X-RAY DIFFRACTION97
2.6186-2.72340.22621430.1972685X-RAY DIFFRACTION97
2.7234-2.84730.23231320.19482650X-RAY DIFFRACTION97
2.8473-2.99740.21771430.18572640X-RAY DIFFRACTION97
2.9974-3.18520.20491420.1832677X-RAY DIFFRACTION97
3.1852-3.43110.20951400.17562682X-RAY DIFFRACTION98
3.4311-3.77620.18871400.16832666X-RAY DIFFRACTION97
3.7762-4.32240.1761410.15242661X-RAY DIFFRACTION98
4.3224-5.44460.16541400.14832696X-RAY DIFFRACTION98
5.4446-49.01060.19241420.17262647X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.58690.17460.0390.3340.17380.7924-0.18250.5506-0.0250.10650.2698-0.164-0.07680.45260.05060.3234-0.10510.03760.3648-0.03130.3585-64.9351118.6326-11.6858
20.64140.07350.5990.116-0.10430.80890.04120.08750.2550.15980.0191-0.1488-0.20690.16990.00560.275-0.06990.00620.2544-0.04110.2477-73.301120.5411-5.5466
30.61380.074-0.26050.74590.54081.8441-0.002-0.0833-0.03320.09630.074-0.04770.0837-0.0763-00.2463-0.0141-0.0140.18310.0080.228-86.8066108.3643-1.9932
40.16860.2544-0.40531.2451-0.73540.98890.09430.34110.19330.4812-0.0582-0.2983-0.32030.4801-0.00870.3018-0.0247-0.08250.4404-0.07790.3362-77.0865109.484111.2898
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 33 through 97 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 98 through 140 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 141 through 305 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 2 through 9 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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