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- PDB-5mhh: Crystal structure of engineered human lipocalin 2 carrying p-boro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mhh
タイトルCrystal structure of engineered human lipocalin 2 carrying p-boronophenylalanine at position 36
要素Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / beta-barrel / p-boronophenylalanine / lipocalin / Strep-tag
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of iron ion import across plasma membrane / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / positive regulation of endothelial tube morphogenesis / negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / positive regulation of cell projection organization / Metal sequestration by antimicrobial proteins / siderophore transport / response to kainic acid / response to mycotoxin / response to blue light ...positive regulation of iron ion import across plasma membrane / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / positive regulation of endothelial tube morphogenesis / negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / positive regulation of cell projection organization / Metal sequestration by antimicrobial proteins / siderophore transport / response to kainic acid / response to mycotoxin / response to blue light / cellular response to increased oxygen levels / response to fructose / cellular response to X-ray / short-term memory / cellular response to interleukin-6 / iron ion sequestering activity / enterobactin binding / response to herbicide / response to iron(II) ion / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cellular response to interleukin-1 / long-term memory / cellular response to nutrient levels / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of endothelial cell migration / acute-phase response / Iron uptake and transport / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to virus / specific granule lumen / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to amyloid-beta / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / cellular response to hypoxia / defense response to bacterium / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / innate immune response / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Neutrophil gelatinase-associated lipocalin/epididymal-specific lipocalin-12 / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Skerra, A. / Eichinger, A.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Molecular Biology OrganizationALTF number 858-2011 ドイツ
Helmholtz-Zentrum Berlin ドイツ
引用ジャーナル: ACS Synth Biol / 年: 2017
タイトル: Rational Design of an Anticalin-Type Sugar-Binding Protein Using a Genetically Encoded Boronate Side Chain.
著者: Edwardraja, S. / Eichinger, A. / Theobald, I. / Sommer, C.A. / Reichert, A.J. / Skerra, A.
履歴
登録2016年11月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02019年4月24日Group: Data collection / Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1594
ポリマ－21,8711
非ポリマー2883
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area490 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area10440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.857, 90.857, 44.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Neutrophil gelatinase-associated lipocalin / NGAL / 25 kDa alpha-2-microglobulin-related subunit of MMP-9 / Lipocalin-2 / Oncogene 24p3 / ...NGAL / 25 kDa alpha-2-microglobulin-related subunit of MMP-9 / Lipocalin-2 / Oncogene 24p3 / Siderocalin LCN2 / p25


分子量: 21870.545 Da / 分子数: 1 / 変異: L36BFP Y52F K125W K134N / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: BFP: p-boronophenylalanine / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LCN2, HNL, NGAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80188
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 2.4 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91801 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月5日
放射モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.888→64.246 Å / Num. all: 12330 / Num. obs: 12330 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.141 / Rsym value: 0.131 / Net I/av σ(I): 3.533 / Net I/σ(I): 8.7 / Num. measured all: 89836
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2-2.117.30.3412199.5
2.11-2.2470.2572.8199.9
2.24-2.397.70.232.6199.9
2.39-2.587.10.1873.71100
2.58-2.837.20.1614.41100
2.83-3.167.70.1344.8199.8
3.16-3.6570.1235.41100
3.65-4.477.70.1135.51100
4.47-6.3270.1016.41100
6.32-32.1237.10.0974.5199.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.89 Å32.12 Å
Translation1.89 Å32.12 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3I0A

3i0a


解像度: 2→64.246 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 9.393 / SU ML: 0.124 / SU R Cruickshank DPI: 0.1961 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.196 / ESU R Free: 0.172
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2326 605 4.9 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.1836 11723 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 118.83 Å2 / Biso mean: 34.564 Å2 / Biso min: 12.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.63 Å20 Å2-0 Å2
2--0.63 Å20 Å2
3----1.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→64.246 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1499 0 15 43 1557
Biso mean--62.96 34.37 -
残基数----182
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0191558
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021431
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.391.962112
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90833298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6355179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.41624.13375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.90615256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.365157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2221
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211731
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02378
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.1891.766727
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.0111.764726
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.2862.614903
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 53 -
Rwork0.182 850 -
all-903 -
obs--99.34 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.353 Å / Origin y: -23.443 Å / Origin z: -12.686 Å
111213212223313233
T0.0562 Å20.005 Å20.0061 Å2-0.0678 Å2-0.0108 Å2--0.1597 Å2
L0.9314 °20.651 °2-0.2353 °2-0.837 °2-0.5746 °2--0.9024 °2
S0.174 Å °-0.0392 Å °-0.0701 Å °0.0976 Å °-0.1605 Å °-0.0159 Å °-0.0837 Å °0.0807 Å °-0.0136 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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