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- PDB-5l8n: crystal structure of human FABP6 protein with fragment 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l8n
タイトルcrystal structure of human FABP6 protein with fragment 1
要素Gastrotropin
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / FABP6 / Fatty acid binding protein 6 / Ileal bile acid binding protein / I-BABP / Ileal / Gastrotropin / Fragments
機能・相同性
機能・相同性情報


NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / Triglyceride catabolism / fatty acid transport / Recycling of bile acids and salts / fatty acid binding / lipid metabolic process / negative regulation of cell population proliferation / lipid binding / membrane / nucleus ...NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / Triglyceride catabolism / fatty acid transport / Recycling of bile acids and salts / fatty acid binding / lipid metabolic process / negative regulation of cell population proliferation / lipid binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5,6-dimethyl-1~{H}-benzimidazol-2-amine / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Gastrotropin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Hendrick, A. / Mueller, I. / Leonard, P.M. / Davenport, R. / Mitchell, P.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Identification and Investigation of Novel Binding Fragments in the Fatty Acid Binding Protein 6 (FABP6).
著者: Hendrick, A.G. / Muller, I. / Willems, H. / Leonard, P.M. / Irving, S. / Davenport, R. / Ito, T. / Reeves, J. / Wright, S. / Allen, V. / Wilkinson, S. / Heffron, H. / Bazin, R. / Turney, J. / Mitchell, P.J.
履歴
登録2016年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月31日Group: Database references
改定 1.22016年9月21日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gastrotropin
B: Gastrotropin
C: Gastrotropin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,24110
ポリマ－43,1683
非ポリマー1,0737
水81145
1
A: Gastrotropin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6573
ポリマ－14,3891
非ポリマー2672
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Gastrotropin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9284
ポリマ－14,3891
非ポリマー5393
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Gastrotropin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6573
ポリマ－14,3891
非ポリマー2672
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.250, 64.430, 59.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Gastrotropin / GT / Fatty acid-binding protein 6 / Ileal lipid-binding protein / ILBP / Intestinal 15 kDa protein ...GT / Fatty acid-binding protein 6 / Ileal lipid-binding protein / ILBP / Intestinal 15 kDa protein / I-15P / Intestinal bile acid-binding protein / I-BABP


分子量: 14389.235 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FABP6, ILBP, ILLBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51161
#2: 化合物 ChemComp-6RQ / 5,6-dimethyl-1~{H}-benzimidazol-2-amine / 5,6-ジメチル-1H-ベンゾイミダゾ-ル-2-アミン


分子量: 161.204 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11N3
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-P33 / 3,6,9,12,15,18-HEXAOXAICOSANE-1,20-DIOL / HEPTAETHYLENE GLYCOL / PEG330 / ヘプタエチレングリコ-ル


分子量: 326.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H30O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.73 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 39% w/v PEG 3350 and 0.1 M Bis-tris pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→47.12 Å / Num. obs: 19956 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 42.5 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.12→2.18 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.738 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5L8I

5l8i


解像度: 2.12→47.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 9.799 / SU ML: 0.242 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.335 / ESU R Free: 0.259 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30521 1026 5.1 %RANDOM
Rwork0.24656 ---
obs0.24945 18917 98.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 50.757 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0 Å20.04 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.12→47.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2775 0 74 45 2894
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0192892
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022612
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg11.9313897
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7712.995959
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8015373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.96924.917120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.76915436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.582159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2438
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.023349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02678
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6225.3671501
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6225.3671500
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8528.051871
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8518.051872
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4185.3711391
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.4185.3711391
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.4778.0072027
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.52941.6782860
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.47541.6822855
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.175 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 84 -
Rwork0.349 1385 -
obs--98.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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