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万見
- PDB-5kre: Covalent inhibitor of LYPLAL1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kre
タイトルCovalent inhibitor of LYPLAL1
要素Lysophospholipase-like protein 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / LYPLAL1 / serine hydrolase / covalent inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


palmitoyl[protein] hydrolase / palmitoyl-(protein) hydrolase activity / lysophospholipase activity / carboxylic ester hydrolase activity / hydrolase activity, acting on ester bonds / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phospholipase/carboxylesterase/thioesterase / Phospholipase/Carboxylesterase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2~{R})-2-phenylpiperidine-1-carbaldehyde / NITRATE ION / Lysophospholipase-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Pandit, J.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: Discovery of a Selective Covalent Inhibitor of Lysophospholipase-like 1 (LYPLAL1) as a Tool to Evaluate the Role of this Serine Hydrolase in Metabolism.
著者: Ahn, K. / Boehm, M. / Brown, M.F. / Calloway, J. / Che, Y. / Chen, J. / Fennell, K.F. / Geoghegan, K.F. / Gilbert, A.M. / Gutierrez, J.A. / Kalgutkar, A.S. / Lanba, A. / Limberakis, C. / ...著者: Ahn, K. / Boehm, M. / Brown, M.F. / Calloway, J. / Che, Y. / Chen, J. / Fennell, K.F. / Geoghegan, K.F. / Gilbert, A.M. / Gutierrez, J.A. / Kalgutkar, A.S. / Lanba, A. / Limberakis, C. / Magee, T.V. / O'Doherty, I. / Oliver, R. / Pabst, B. / Pandit, J. / Parris, K. / Pfefferkorn, J.A. / Rolph, T.P. / Patel, R. / Schuff, B. / Shanmugasundaram, V. / Starr, J.T. / Varghese, A.H. / Vera, N.B. / Vernochet, C. / Yan, J.
履歴
登録2016年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月28日Group: Database references
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysophospholipase-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7733
ポリマ－26,5221
非ポリマー2512
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.410, 61.440, 75.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Lysophospholipase-like protein 1


分子量: 26521.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYPLAL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q5VWZ2, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-6WG / (2~{R})-2-phenylpiperidine-1-carbaldehyde


分子量: 189.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H15NO
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Reservoir: 22% PEG 3350 and 100mM ammonium nitrate, Protein Buffer: 20mM Tris pH 8.0, 30mM NaCl, 1mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 15495 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 23.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 0.739 / Net I/av σ(I): 16.391 / Net I/σ(I): 5 / Num. measured all: 91849
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2-2.0340.302195.9
2.03-2.074.70.263198.3
2.07-2.115.20.244199.6
2.11-2.155.60.244199.9
2.15-2.25.70.221100
2.2-2.255.80.219199.9
2.25-2.315.70.1951100
2.31-2.376.10.181199.9
2.37-2.446.20.1631100
2.44-2.526.50.1631100
2.52-2.616.50.1521100
2.61-2.716.30.1311100
2.71-2.846.10.1161100
2.84-2.996.20.1041100
2.99-3.176.70.0931100
3.17-3.426.50.084199.9
3.42-3.766.10.0741100
3.76-4.316.40.066199.9
4.31-5.436.10.0641100
5.43-505.80.067199.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER-TNT2.11.5精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3U0V

3u0v


解像度: 2→40.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9373 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9081 / SU R Cruickshank DPI: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.18 / SU Rfree Blow DPI: 0.155 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.151
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2125 1030 6.67 %RANDOM
Rwork0.1653 ---
obs0.1684 15450 99.29 %-
原子変位パラメータBiso max: 98.81 Å2 / Biso mean: 24.46 Å2 / Biso min: 10.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.0744 Å20 Å20 Å2
2--8.045 Å20 Å2
3----5.9706 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.191 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→40.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1755 0 32 153 1940
Biso mean--22.15 36.23 -
残基数----224
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d636SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes39HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes278HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1848HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion236SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2293SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1848HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2514HARMONIC21.04
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.1
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.18
LS精密化 シェル解像度: 2→2.14 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2035 190 7.15 %
Rwork0.1683 2467 -
all0.1708 2657 -
obs--99.29 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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