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- PDB-5jgd: Crystal structure of human TAK1/TAB1 fusion protein in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jgd
タイトルCrystal structure of human TAK1/TAB1 fusion protein in complex with ligand 12
要素TAK1 kinase - TAB1 chimera fusion protein
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Transferase-Transferase inhibitor complex / TAK1-TAB1 kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


histone kinase activity / I-kappaB phosphorylation / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / positive regulation of JUN kinase activity / linear polyubiquitin binding / interleukin-17A-mediated signaling pathway / MAP kinase kinase kinase kinase activity / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / interleukin-33-mediated signaling pathway / toll-like receptor 3 signaling pathway ...histone kinase activity / I-kappaB phosphorylation / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / positive regulation of JUN kinase activity / linear polyubiquitin binding / interleukin-17A-mediated signaling pathway / MAP kinase kinase kinase kinase activity / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / interleukin-33-mediated signaling pathway / toll-like receptor 3 signaling pathway / type II transforming growth factor beta receptor binding / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / ATAC complex / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / anoikis / interleukin-1-mediated signaling pathway / toll-like receptor 4 signaling pathway / mitogen-activated protein kinase p38 binding / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / non-canonical NF-kappaB signal transduction / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / p38MAPK cascade / Fc-epsilon receptor signaling pathway / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / protein serine/threonine phosphatase activity / cellular response to angiotensin / positive regulation of macroautophagy / positive regulation of cell size / MAP kinase activity / regulation of MAPK cascade / MAP kinase kinase kinase activity / stress-activated MAPK cascade / JNK cascade / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of interleukin-2 production / signal transduction in response to DNA damage / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of cell cycle / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / protein serine/threonine kinase activator activity / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / protein serine/threonine kinase binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of T cell cytokine production / Activation of NF-kappaB in B cells / NOD1/2 Signaling Pathway / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / receptor tyrosine kinase binding / transcription coactivator binding / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / kinase activity / MAPK cascade / T cell receptor signaling pathway / Downstream TCR signaling / scaffold protein binding / cellular response to hypoxia / Ca2+ pathway / DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / immune response / inflammatory response / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / magnesium ion binding / signal transduction / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / DNA-templated transcription / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / MAP3K7 C-terminal coiled coil / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...: / MAP3K7 C-terminal coiled coil / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6KD / Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7 / TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.101 Å
データ登録者Irie, M. / Nakamura, M. / Fukami, T.A. / Matsuura, T. / Morishima, K.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Discovery of a potent and highly selective transforming growth factor beta receptor-associated kinase 1 (TAK1) inhibitor by structure based drug design (SBDD)
著者: Muraoka, T. / Ide, M. / Morikami, K. / Irie, M. / Nakamura, M. / Miura, T. / Kamikawa, T. / Nishihara, M. / Kashiwagi, H.
履歴
登録2016年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAK1 kinase - TAB1 chimera fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9862
ポリマ－35,5311
非ポリマー4561
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13680 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)58.167, 133.673, 141.111
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 TAK1 kinase - TAB1 chimera fusion protein


分子量: 35530.953 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 31-303,UNP residues 468-504 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: fusion of Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7,TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 1
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP3K7, TAK1, TAB1, MAP3K7IP1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43318, UniProt: Q15750, mitogen-activated protein kinase kinase kinase
#2: 化合物 ChemComp-6KD / N-(2-isopropoxy-3-(4-methylpiperazine-1-carbonyl)phenyl)-4-oxo-3,4-dihydrothieno[3,2-d]pyrimidine-7-carboxamide


分子量: 455.530 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H25N5O4S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.13 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.7M sodium potassium phosphate, 20%(v/v) Glycerol as cryoprotectant

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.101→97.04 Å / Num. obs: 10345 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Rsym value: 0.112 / Net I/av σ(I): 6.066 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.101-3.277.30.4981.41100
3.27-3.477.30.3012.31100
3.47-3.717.30.1983.51100
3.71-47.20.1365.21100
4-4.397.20.097.81100
4.39-4.97.10.0749.51100
4.9-5.6670.0798.71100
5.66-6.936.90.0759.11100
6.93-9.816.60.0511.91100
9.81-70.5555.80.04214.9199.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSdata processing
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2EVA

2eva


解像度: 3.101→97.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 14.763 / SU ML: 0.254 / SU R Cruickshank DPI: 1.3694 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.369 / ESU R Free: 0.332 / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2148 497 4.8 %RANDOM
Rwork0.1814 ---
obs0.183 9823 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 141.2 Å2 / Biso mean: 62.745 Å2 / Biso min: 23.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å2-0 Å20 Å2
2---0.01 Å2-0 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.101→97.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2303 0 32 18 2353
Biso mean--54.52 47.32 -
残基数----295
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192407
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2371.9523279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2265293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.28123.069101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.41515368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg171515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2348
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211845
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4536.3431178
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.3959.511469
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5716.3641229
LS精密化 シェル解像度: 3.101→3.182 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 40 -
Rwork0.265 709 -
all-749 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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