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- PDB-5a3r: Crystal structure of the (SR) Calcium ATPase E2.BeF3- complex bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a3r
タイトルCrystal structure of the (SR) Calcium ATPase E2.BeF3- complex bound to TNP-AMPPCP
要素SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
キーワードHYDROLASE / SARCO(ENDO)PLASMIC / SARCO(ENDO)PLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE / BERYLLIUM FLUORIDE / P-TYPE ATPASE / SERCA / TRINITROPHENYL-NUCLEOTIDE ANALOGES / TNP-AMPPCP / CALCIUM TRANSPORT / INHIBITION / TRANSITION STATE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity ...positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / I band / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum / calcium ion transport / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus ...Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / HAD superfamily/HAD-like / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Distorted Sandwich / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DL5 / : / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Clausen, J.D. / Bublitz, M. / Arnou, B. / Olesen, C. / Andersen, J.P. / Moller, J.V. / Nissen, P.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of the Vanadate-Inhibited Ca(2+)-ATPase.
著者: Clausen, J.D. / Bublitz, M. / Arnou, B. / Olesen, C. / Andersen, J.P. / Moller, J.V. / Nissen, P.
履歴
登録2015年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月20日Group: Database references
改定 1.22019年5月15日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,4966
ポリマ－109,6681
非ポリマー8285
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.530, 114.967, 227.699
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1 / SERCA1 / SR CA(2+)-ATPASE 1 / CALCIUM PUMP 1 / CALCIUM-TRANSPORTING ATPASE SARCOPLASMIC RETICULUM ...SERCA1 / SR CA(2+)-ATPASE 1 / CALCIUM PUMP 1 / CALCIUM-TRANSPORTING ATPASE SARCOPLASMIC RETICULUM TYPE / FAST TWITCH SKELETAL MUSCLE ISOFORM / ENDOPLASMIC RETICULUM CLASS 1/2 CA(2+) ATPASE / SARCOP SARCOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1


分子量: 109667.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 器官: HIND LEG / 組織: SKELETAL MUSCLE / 参照: UniProt: P04191, Ca2+-transporting ATPase
#2: 化合物 ChemComp-DL5 / Spiro(2,4,6-trinitrobenzene[1,2a]-O2',O3'-methylene-adenosine (beta,gamma-methylene)triphosphate / TNP-AMPPCP


分子量: 716.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H19N8O18P3
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE OF THIS ISOFORM (2) DIFFERS FROM THE CANONICAL SEQUENCE BY THE RESIDUES 994-1001 IN ...THE SEQUENCE OF THIS ISOFORM (2) DIFFERS FROM THE CANONICAL SEQUENCE BY THE RESIDUES 994-1001 IN WHICH DPEDERRK IS REPLACED BY G

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.1 % / 解説: NONE
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 37% (W/V) PEG400, 25 MM MGCL2, AND 50 MM GLYCINE. THE CRYSTALLIZATION DROP WAS EQUILIBRATED AT 12 DEGREES C, AND THE CRYSTAL WAS FLASH FROZEN 6 DAYS AFTER SET-UP., pH 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→80.9 Å / Num. obs: 29733 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 81.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 3.05→3.24 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 1.05 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3B9B

3b9b


解像度: 3.05→57.484 Å / SU ML: 0.5 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2568 1506 5.1 %
Rwork0.2141 --
obs0.2163 29584 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→57.484 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7675 0 50 7 7732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067880
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.60410683
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8044761
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0311234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031361
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0501-3.14850.39621400.31842474X-RAY DIFFRACTION99
3.1485-3.2610.33881370.29262478X-RAY DIFFRACTION99
3.261-3.39160.35131490.27932524X-RAY DIFFRACTION100
3.3916-3.54590.31751320.26092482X-RAY DIFFRACTION99
3.5459-3.73280.28861330.22922531X-RAY DIFFRACTION100
3.7328-3.96660.24921310.20912545X-RAY DIFFRACTION100
3.9666-4.27280.23481330.19222548X-RAY DIFFRACTION100
4.2728-4.70260.23981320.17692539X-RAY DIFFRACTION100
4.7026-5.38270.24041380.18462590X-RAY DIFFRACTION100
5.3827-6.77990.26161370.23412612X-RAY DIFFRACTION100
6.7799-57.49370.20551440.19512755X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.21164.20755.95584.38635.7938.7714-0.33140.03440.5216-0.41-0.2177-0.0181.310.33890.51291.33370.15620.03671.4804-0.0970.7255-2.6363-11.9631-51.0263
23.02493.6832.73752.83212.72277.8619-0.3784-0.03460.6223-0.9553-0.01570.51420.70640.17450.13491.44340.0418-0.20741.2837-0.02940.5188-17.141-11.7721-53.2023
30.79510.47012.17310.27721.2645.395-0.37510.1416-0.0149-0.26950.11250.0204-1.14340.52690.20341.3625-0.2406-0.14211.345-0.09510.6245-18.57636.5168-56.9758
46.7507-2.80821.98096.1310.63035.53450.39870.1899-1.44670.27140.16660.03110.46160.2286-0.43960.4239-0.0509-0.10930.7692-0.03850.848512.1367-15.4841.5659
50.9891-0.37861.80743.53661.87168.7810.6213-0.3689-0.65020.3429-0.2344-1.1340.8313-0.2065-0.48610.92870.2522-0.18591.3828-0.13310.717111.0786-6.4419-23.5938
66.7232-1.19975.67188.1893-2.41925.0140.83461.8688-1.3521-0.62841.28480.01141.12372.2117-2.03010.7774-0.0091-0.21051.1221-0.25840.974-6.9258-13.6697-22.7008
71.44230.83760.95344.75181.11035.8497-0.06450.128-0.2702-0.31510.01640.458-0.2916-0.33940.0230.4009-0.0229-0.06281.032-0.09550.4951-10.8694-0.1218-12.4207
84.007-0.3925-0.13583.14460.14834.4320.0003-0.3450.08840.3154-0.054-0.19930.04680.19850.05070.4327-0.02630.00420.82890.00730.357210.17117.831910.7955
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 48:111)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 248:329 OR RESID 997)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 741:994 OR RESID 1000)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 1:41 OR RESID 123:237)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 42:47 OR RESID 112:122)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESID 238:247)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESID 330:358 OR RESID 604:740 OR RESID 995:996)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND (RESID 359:603)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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