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万見
- EMDB-5201: The electron cryo-microscopic structure of Shigella phage Sf6 rev... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5201
タイトルThe electron cryo-microscopic structure of Shigella phage Sf6 reveals novel cementing proteins
マップデータElectron cryo-microscopic reconstruction of Shigella phage Sf6. The image is viewed approximately down the icosahedral 3-fold axis, and an octant of the capsid was removed to show the internal density (colored in green) that corresponds to the two host-derived cementing proteins.
試料
  • 試料: bacteriophage Sf6
  • ウイルス: Bacillus phage SF6 (ファージ)
キーワードvirus assembly / cementing protein / bacteriophage / Sf6 / Shigella
機能・相同性
機能・相同性情報


outer membrane protein complex / intermembrane phospholipid transfer / monoatomic ion transmembrane transporter activity / detection of virus / outer membrane / porin activity / pore complex / monoatomic ion transport / cell outer membrane / virus receptor activity ...outer membrane protein complex / intermembrane phospholipid transfer / monoatomic ion transmembrane transporter activity / detection of virus / outer membrane / porin activity / pore complex / monoatomic ion transport / cell outer membrane / virus receptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / monoatomic ion transmembrane transport / receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell / DNA damage response / identical protein binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Outer membrane protein OmpA-like, transmembrane domain / Outer membrane protein, OmpA / OmpA-like transmembrane domain / Outer membrane protein, OmpA-like, conserved site / OmpA-like domain. / Outer membrane protein, bacterial / Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin ...Outer membrane protein OmpA-like, transmembrane domain / Outer membrane protein, OmpA / OmpA-like transmembrane domain / Outer membrane protein, OmpA-like, conserved site / OmpA-like domain. / Outer membrane protein, bacterial / Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / : / Porin, Gram-negative type / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / OmpA-like domain profile. / : / Porin domain superfamily / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane porin C / Outer membrane protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage SF6 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Zhao H / Sequeira RD / Galeva NA / Tang L
引用ジャーナル: Virology / 年: 2011
タイトル: The host outer membrane proteins OmpA and OmpC are associated with the Shigella phage Sf6 virion.
著者: Haiyan Zhao / Reuben D Sequeira / Nadezhda A Galeva / Liang Tang /
要旨: Assembly of dsDNA bacteriophage is a precisely programmed process. Potential roles of host cell components in phage assembly haven't been well understood. It was previously reported that two ...Assembly of dsDNA bacteriophage is a precisely programmed process. Potential roles of host cell components in phage assembly haven't been well understood. It was previously reported that two unidentified proteins were present in bacteriophage Sf6 virion (Casjens et al, 2004, J.Mol.Biol. 339, 379-394, Fig. 2A). Using tandem mass spectrometry, we have identified the two proteins as outer membrane proteins (OMPs) OmpA and OmpC from its host Shigella flexneri. The transmission electron cryo-microscopy structure of Sf6 shows significant density at specific sites at the phage capsid inner surface. This density fit well with the characteristic beta-barrel domains of OMPs, thus may be due to the two host proteins. Locations of this density suggest a role in Sf6 morphogenesis reminiscent of phage-encoded cementing proteins. These data indicate a new, OMP-related phage:host linkage, adding to previous knowledge that some lambdoid bacteriophage genomes contain OmpC-like genes that express phage-encoded porins in the lysogenic state.
履歴
登録2010年6月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年7月14日-
マップ公開2011年2月7日-
更新2011年2月7日-
現状2011年2月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.25
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.25
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3nb3
  • 表面レベル: 1.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3nb3
  • 表面レベル: 1.25
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3nb3
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5201_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5201.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Electron cryo-microscopic reconstruction of Shigella phage Sf6. The image is viewed approximately down the icosahedral 3-fold axis, and an octant of the capsid was removed to show the internal density (colored in green) that corresponds to the two host-derived cementing proteins.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
3.93 Å/pix.
x 200 pix.
= 785.68 Å		3.93 Å/pix.
x 200 pix.
= 785.68 Å		3.93 Å/pix.
x 200 pix.
= 785.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.9284 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.25 / ムービー #1: 1.25
最小 - 最大-4.86976 - 4.75651
平均 (標準偏差)-0.0191559 (±1.00096)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-99-99-99
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 785.68 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.92843.92843.9284
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z785.680785.680785.680
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-99-99-99
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-99-99-99
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-4.8704.757-0.019

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : bacteriophage Sf6

全体名称: bacteriophage Sf6 (ファージ)
要素
  • 試料: bacteriophage Sf6
  • ウイルス: Bacillus phage SF6 (ファージ)

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超分子 #1000: bacteriophage Sf6

超分子名称: bacteriophage Sf6 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: icosahedral / Number unique components: 60
分子量理論値: 19.2 MDa

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超分子 #1: Bacillus phage SF6

超分子名称: Bacillus phage SF6 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Sf6 / 詳細: purified infectious virion / NCBI-ID: 10773 / 生物種: Bacillus phage SF6 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Sf6
宿主生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
分子量理論値: 19.2 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: gp5 / 直径: 680 Å / T番号(三角分割数): 7

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 10 mM Tric-HCl, pH 7.4, 10mM MgCl2
グリッド詳細: 300 mech holey copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: home-made plunger / 手法: blot for 3-4 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 89 K
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD (2k x 2k) / 実像数: 79 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.06 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.471 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 3232
最終 角度割当詳細: SPIDER: theta 31.72, phi 180

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1qjp


Chain - Chain ID: A
詳細PDBEntryID_givenInChain. The coordinates were fitted by manual docking using program O and UCSF Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3nb3:
The host outer membrane proteins OmpA and OmpC are packed at specific sites in the Shigella phage Sf6 virion as structural components

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2j1n


Chain - Chain ID: A
詳細PDBEntryID_givenInChain. The coordinates were fitted by manual docking using program O and UCSF Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3nb3:
The host outer membrane proteins OmpA and OmpC are packed at specific sites in the Shigella phage Sf6 virion as structural components

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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