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万見
- EMDB-5170: Binding of alpha-actinin CH1 to F-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5170
タイトルBinding of alpha-actinin CH1 to F-actin
マップデータreconstructed volume of F-actin decorated with alpha-actinin ABD (CH1 and CH2)
試料
  • 試料: F-actin decorated with alpha-actinin ABD (containing CH1 and CH2)
  • タンパク質・ペプチド: F-actin
キーワードhelical filaments / calponin homology domains
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / negative regulation of relaxation of muscle / skeletal muscle atrophy / regulation of the force of skeletal muscle contraction / positive regulation of skeletal muscle fiber development / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / positive regulation of norepinephrine uptake / Regulation of CDH1 Function ...positive regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / negative regulation of relaxation of muscle / skeletal muscle atrophy / regulation of the force of skeletal muscle contraction / positive regulation of skeletal muscle fiber development / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / positive regulation of norepinephrine uptake / Regulation of CDH1 Function / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / Formation of the non-canonical BAF (ncBAF) complex / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / Formation of neuronal progenitor and neuronal BAF (npBAF and nBAF) / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / bBAF complex / cellular response to cytochalasin B / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / focal adhesion assembly / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / GBAF complex / transition between fast and slow fiber / Gap junction degradation / Folding of actin by CCT/TriC / regulation of G0 to G1 transition / Cell-extracellular matrix interactions / protein localization to adherens junction / muscle cell development / dense body / Tat protein binding / negative regulation of oxidative phosphorylation / postsynaptic actin cytoskeleton / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / Striated Muscle Contraction / bone morphogenesis / regulation of nucleotide-excision repair / regulation of double-strand break repair / negative regulation of glycolytic process / Nephrin family interactions / Adherens junctions interactions / RHOF GTPase cycle / adherens junction assembly / negative regulation of cold-induced thermogenesis / apical protein localization / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / Interaction between L1 and Ankyrins / tight junction / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / structural constituent of muscle / regulation of aerobic respiration / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / cortical actin cytoskeleton / positive regulation of double-strand break repair / maintenance of blood-brain barrier / regulation of norepinephrine uptake / nitric-oxide synthase binding / transporter regulator activity / cortical cytoskeleton / positive regulation of stem cell population maintenance / establishment or maintenance of cell polarity / pseudopodium / NuA4 histone acetyltransferase complex / Recycling pathway of L1 / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / brush border / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / kinesin binding / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / EPHB-mediated forward signaling / cytoskeleton organization / substantia nigra development / axonogenesis / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / cell projection / FCGR3A-mediated phagocytosis / actin filament / adherens junction / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of cell differentiation / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs)
類似検索 - 分子機能
EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site ...EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, cytoplasmic 1 / Alpha-actinin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15.0 Å
データ登録者Galkin VE / Orlova A / Salmazo A / Djinovic-Carugo K / Egelman EH
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2010
タイトル: Opening of tandem calponin homology domains regulates their affinity for F-actin.
著者: Vitold E Galkin / Albina Orlova / Anita Salmazo / Kristina Djinovic-Carugo / Edward H Egelman /
要旨: Many actin-binding proteins contain calponin homology (CH) domains, but the manner in which these domains interact with F-actin has been controversial. Crystal structures have shown the tandem CH ...Many actin-binding proteins contain calponin homology (CH) domains, but the manner in which these domains interact with F-actin has been controversial. Crystal structures have shown the tandem CH domains of alpha-actinin to be in a compact, closed conformation, but the interpretations of complexes of such tandem CH domains with F-actin have been ambiguous. We show that the tandem CH domains of alpha-actinin bind F-actin in an open conformation, explaining mutations that cause human diseases and suggesting that the opening of these domains may be one of the main regulatory mechanisms for proteins with tandem CH domains.
履歴
登録2010年2月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年2月23日-
マップ公開2010年4月20日-
更新2011年9月23日-
現状2011年9月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.61
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.61
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3lue
  • 表面レベル: 0.61
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5170_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5170.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈reconstructed volume of F-actin decorated with alpha-actinin ABD (CH1 and CH2)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.38 Å/pix.
x 100 pix.
= 238. Å		2.38 Å/pix.
x 100 pix.
= 238. Å		2.38 Å/pix.
x 100 pix.
= 238. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.38 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.61 / ムービー #1: 0.61
最小 - 最大-0.683673 - 2.18038
平均 (標準偏差)0.0771251 (±0.294062)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-49-49-49
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 238 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.382.382.38
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z238.000238.000238.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-49-49-49
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-0.6842.1800.077

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : F-actin decorated with alpha-actinin ABD (containing CH1 and CH2)

全体名称: F-actin decorated with alpha-actinin ABD (containing CH1 and CH2)
要素
  • 試料: F-actin decorated with alpha-actinin ABD (containing CH1 and CH2)
  • タンパク質・ペプチド: F-actin

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超分子 #1000: F-actin decorated with alpha-actinin ABD (containing CH1 and CH2)

超分子名称: F-actin decorated with alpha-actinin ABD (containing CH1 and CH2)
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: none / 集合状態: one to one binding / Number unique components: 2

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分子 #1: F-actin

分子名称: F-actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: F-actin / 集合状態: helical polymer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: muscle
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列GO: actin filament binding

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: NIKON COOLSCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 12.7 µm / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Gatan 626 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.7 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 166.8 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IHRSR

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

1tjt

,

2btf

)
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-3lue:
Model of alpha-actinin CH1 bound to F-actin

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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