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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4v92 | ||||||||||||
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タイトル | Kluyveromyces lactis 80S ribosome in complex with CrPV-IRES | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / EUKARYOTIC / TRANSLATION / INITIATION / IRES | ||||||||||||
機能・相同性 | RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) 機能・相同性情報 | ||||||||||||
生物種 | KLUYVEROMYCES LACTIS (酵母) CRICKET PARALYSIS VIRUS (ウイルス) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Fernandez, I.S. / Bai, X. / Scheres, S.H.W. / Ramakrishnan, V. | ||||||||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2014 タイトル: Initiation of translation by cricket paralysis virus IRES requires its translocation in the ribosome. 著者: Israel S Fernández / Xiao-Chen Bai / Garib Murshudov / Sjors H W Scheres / V Ramakrishnan / 要旨: The cricket paralysis virus internal ribosome entry site (CrPV-IRES) is a folded structure in a viral mRNA that allows initiation of translation in the absence of any host initiation factors. By ...The cricket paralysis virus internal ribosome entry site (CrPV-IRES) is a folded structure in a viral mRNA that allows initiation of translation in the absence of any host initiation factors. By using recent advances in single-particle electron cryomicroscopy, we have solved the structure of CrPV-IRES bound to the ribosome of the yeast Kluyveromyces lactis in both the canonical and rotated states at overall resolutions of 3.7 and 3.8 Å, respectively. In both states, the pseudoknot PKI of the CrPV-IRES mimics a tRNA/mRNA interaction in the decoding center of the A site of the 40S ribosomal subunit. The structure and accompanying factor-binding data show that CrPV-IRES binding mimics a pretranslocation rather than initiation state of the ribosome. Translocation of the IRES by elongation factor 2 (eEF2) is required to bring the first codon of the mRNA into the A site and to allow the start of translation. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4v92.cif.gz | 2.1 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4v92.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 4v92.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4v92_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4v92_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4v92_validation.xml.gz | 147.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4v92_validation.cif.gz | 255.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v9/4v92 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v9/4v92 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-RNA鎖 , 2種, 2分子 A2AZ
#1: RNA鎖 | 分子量: 569191.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 18S RRNA / 由来: (天然) KLUYVEROMYCES LACTIS (酵母) |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 60767.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: CRICKET-PARALYSIS-VIRUS-IRES / 由来: (天然) CRICKET PARALYSIS VIRUS (ウイルス) |
+タンパク質 , 33種, 33分子 BABBBCBDBEBFBGBHBIBJBKBLBMBNBOBPBQBRBSBTBUBVBWBXBYBZBaBbBcBd...
-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Kluyveromyces lactis 80S ribosome in complex with CrPV-IRES タイプ: RIBOSOME |
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緩衝液 | pH: 6.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: PROPANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年7月7日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 47000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 1900 |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: EACH PARTICLE | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: RELION / 解像度: 3.7 Å / 粒子像の数: 18132 / ピクセルサイズ(公称値): 1.34 Å / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 60 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: R-FACTOR, FSC / 詳細: METHOD--FLEXIBLE | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3B31 Accession code: 3B31 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.7 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 3.7 Å
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