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Yorodumi- PDB-5vyc: Crystal structure of the human 40S ribosomal subunit in complex w... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5vyc | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of the human 40S ribosomal subunit in complex with DENR-MCT-1. | ||||||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / 40S subunit / DENR-MCT-1 / PUA | ||||||||||||
| Function / homology | Function and homology informationIRES-dependent viral translational initiation / translation reinitiation / RNA cap binding / formation of translation preinitiation complex / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage ...IRES-dependent viral translational initiation / translation reinitiation / RNA cap binding / formation of translation preinitiation complex / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / protein tyrosine kinase inhibitor activity / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / IRE1-RACK1-PP2A complex / nucleolus organization / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / TNFR1-mediated ceramide production / negative regulation of DNA repair / negative regulation of RNA splicing / ribosome disassembly / supercoiled DNA binding / neural crest cell differentiation / NF-kappaB complex / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / oxidized purine DNA binding / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / regulation of establishment of cell polarity / negative regulation of bicellular tight junction assembly / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / negative regulation of phagocytosis / rRNA modification in the nucleus and cytosol / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / erythrocyte homeostasis / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / laminin receptor activity / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / protein kinase A binding / ion channel inhibitor activity / Ribosomal scanning and start codon recognition / pigmentation / Translation initiation complex formation / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of Wnt signaling pathway / fibroblast growth factor binding / monocyte chemotaxis / positive regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of translational frameshifting / TOR signaling / Protein hydroxylation / BH3 domain binding / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / iron-sulfur cluster binding / regulation of cell division / cellular response to ethanol / mTORC1-mediated signalling / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / ribosomal small subunit binding / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Eukaryotic Translation Termination / ubiquitin ligase inhibitor activity / positive regulation of GTPase activity / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / Viral mRNA Translation / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / phagocytic cup / regulation of translational fidelity / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / negative regulation of protein binding / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Protein methylation / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / spindle assembly / laminin binding / rough endoplasmic reticulum / ribosomal small subunit export from nucleus / positive regulation of cell cycle / translation regulator activity / translation initiation factor binding / gastrulation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / signaling adaptor activity / MDM2/MDM4 family protein binding / positive regulation of microtubule polymerization / translation initiation factor activity Similarity search - Function | ||||||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 6 Å | ||||||||||||
| Model details | Human 40S ribosomal subunit in complex with DENR-MCT-1. | ||||||||||||
Authors | Lomakin, I.B. / Stolboushkina, E.A. / Vaidya, A.T. / Garber, M.B. / Dmitriev, S.E. / Steitz, T.A. | ||||||||||||
| Funding support | United States, Russian Federation, 3items
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Citation | Journal: Cell Rep / Year: 2017Title: Crystal Structure of the Human Ribosome in Complex with DENR-MCT-1. Authors: Lomakin, I.B. / Stolboushkina, E.A. / Vaidya, A.T. / Zhao, C. / Garber, M.B. / Dmitriev, S.E. / Steitz, T.A. | ||||||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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| PDBx/mmCIF format | 5vyc.cif.gz | 23.2 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5vyc.ent.gz | Display | PDB format | |
| PDBx/mmJSON format | 5vyc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5vyc_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5vyc_full_validation.pdf.gz | 2.1 MB | Display | |
| Data in XML | 5vyc_validation.xml.gz | 1.2 MB | Display | |
| Data in CIF | 5vyc_validation.cif.gz | 1.7 MB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vy/5vyc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vy/5vyc | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5a2qS S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
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| Unit cell |
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Components
+40S ribosomal protein ... , 31 types, 186 molecules T1T2T3T4T5T6U1U2U3U4U5U6V1V2V3V4V5V6X1X2X3X4X5X6a1a2a3a4a5a6...
-Protein , 4 types, 24 molecules f1f2f3f4f5f6g1g2g3g4g5g6k1k2k3k4k5k6l1l2l3l4l5l6
| #8: Protein | Mass: 17944.008 Da / Num. of mol.: 6 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q5RKT7#9: Protein | Mass: 35115.652 Da / Num. of mol.: 6 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P63244#36: Protein | Mass: 20585.303 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MCTS1, MCT1 / Variant: X1 / Production host: ![]() #37: Protein | Mass: 22124.047 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DENR, DRP1, H14 / Production host: ![]() |
|---|
-RNA chain / Protein/peptide / Non-polymers , 3 types, 18 molecules i1i2i3i4i5i6j1j2j3j4j5j6

| #21: RNA chain | Mass: 602752.875 Da / Num. of mol.: 6 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Homo sapiens (human) / References: GenBank: 36162#35: Protein/peptide | Mass: 3473.451 Da / Num. of mol.: 6 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P62945#38: Chemical | ChemComp-ZN / |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 4.05 Å3/Da / Density % sol: 69.61 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 298.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.1 Details: 50 mM HEPES-NaOH, 50 mM NH4 acetate, 50 mM NH4Cl, 1 mM Mg acetate, 2 mM CaCl2, 3% PEG 20000, 3% PEG 3350, 2 mM TCEP, pH 8.1 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9792 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Aug 17, 2016 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 6→120 Å / Num. obs: 282736 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 6.8 % / Net I/σ(I): 5.5 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: pdbid 5A2Q (40S subunit only) Resolution: 6→116.931 Å / SU ML: 1.24 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 39.47 / Details: rigid-body refinement
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 485.81 Å2 / Biso mean: 204.98 Å2 / Biso min: 80 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 6→116.931 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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