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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4v8l | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of the Mycobacterial Fatty Acid Synthase | ||||||||||||
要素 | FATTY ACID SYNTHASE | ||||||||||||
キーワード | TRANSFERASE / MYCOLIC ACID BIOSYNTHESIS / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / SUBSTRATE CHANNELING | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 fatty acid synthase complex / fatty acid synthase activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / fatty acid biosynthetic process / hydrolase activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | MYCOBACTERIUM SMEGMATIS (バクテリア) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Boehringer, D. / Ban, N. / Leibundgut, M. | ||||||||||||
引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2013 タイトル: 7.5-Å cryo-em structure of the mycobacterial fatty acid synthase. 著者: Daniel Boehringer / Nenad Ban / Marc Leibundgut / 要旨: The mycobacterial fatty acid synthase (FAS) complex is a giant 2.0-MDa α(6) homohexameric multifunctional enzyme that catalyzes synthesis of fatty acid precursors of mycolic acids, which are major ...The mycobacterial fatty acid synthase (FAS) complex is a giant 2.0-MDa α(6) homohexameric multifunctional enzyme that catalyzes synthesis of fatty acid precursors of mycolic acids, which are major components of the cell wall in Mycobacteria and play an important role in pathogenicity. Here, we present a three-dimensional reconstruction of the Mycobacterium smegmatis FAS complex at 7.5Å, highly homologous to the Mycobacterium tuberculosis multienzyme, by cryo-electron microscopy. Based on the obtained structural data, which allowed us to identify secondary-structure elements, and sequence homology with the fungal FAS, we generated an accurate architectural model of the complex. The FAS system from Mycobacteria resembles a minimized version of the fungal FAS with much larger openings in the reaction chambers. These architectural features of the mycobacterial FAS may be important for the interaction with mycolic acid processing and condensing enzymes that further modify the precursors produced by FAS and for autoactivation of the FAS complex. | ||||||||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "DD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "DD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "ED" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "FD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-構造の表示
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ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4v8l.cif.gz | 2.6 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4v8l.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 4v8l.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4v8l_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4v8l_full_validation.pdf.gz | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4v8l_validation.xml.gz | 402.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4v8l_validation.cif.gz | 613.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v8/4v8l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v8/4v8l | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 325758.250 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) MYCOBACTERIUM SMEGMATIS (バクテリア) / 株: MC2 155 / 参照: UniProt: A0R1H7 #2: 化合物 | ChemComp-FMN / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: MYCOBACTERIAL FATTY ACID SYNTHASE, FAS I / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: 100MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 7.2, 165 MM NACL, 2MM EDTA, 2MM DTT pH: 7.2 詳細: 100MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 7.2, 165 MM NACL, 2MM EDTA, 2MM DTT |
試料 | 濃度: 1.65 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: VITRIFIED WITH HOMEMADE PLUNGER IN LIQUID ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2012年10月19日 詳細: DATA WERE COLLECTED USING THE AUTOMATED IMAGE ACQUISITION SOFTWARE FEI EPU. |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 100000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 5000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 温度: 79 K / 傾斜角・最大: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 1556 |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: EACH IMAGE | ||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称) | ||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: COMMON LINES, PROJECTION MATCHING / 解像度: 7.5 Å / 粒子像の数: 106884 / ピクセルサイズ(公称値): 2.37 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.4 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2238 (DEPOSITION ID: 11255). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient 詳細: METHOD--DOMAINS WERE SEPARATELY FITTED AS RIGID BODIES AND MANUALLY ADJUSTED IN O. THE MODEL WAS MINIMIZED WITH PHENIX.PDBTOOLS. REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY | ||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2UV8 Accession code: 2UV8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 7.5 Å | ||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 7.5 Å
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