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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4uy8 | ||||||
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タイトル | Molecular basis for the ribosome functioning as a L-tryptophan sensor - Cryo-EM structure of a TnaC stalled E.coli ribosome | ||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / TNAC / TRANSLATION REGULATION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of tryptophan metabolic process / transcriptional attenuation by ribosome / tryptophan catabolic process / stringent response / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / translational termination ...positive regulation of tryptophan metabolic process / transcriptional attenuation by ribosome / tryptophan catabolic process / stringent response / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / translational termination / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / ribosome assembly / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ESCHERICHIA COLI (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||
データ登録者 | Bischoff, L. / Berninghausen, O. / Beckmann, R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2014 タイトル: Molecular basis for the ribosome functioning as an L-tryptophan sensor. 著者: Lukas Bischoff / Otto Berninghausen / Roland Beckmann / 要旨: Elevated levels of the free amino acid L-tryptophan (L-Trp) trigger expression of the tryptophanase tnaCAB operon in E. coli. Activation depends on tryptophan-dependent ribosomal stalling during ...Elevated levels of the free amino acid L-tryptophan (L-Trp) trigger expression of the tryptophanase tnaCAB operon in E. coli. Activation depends on tryptophan-dependent ribosomal stalling during translation of the upstream TnaC peptide. Here, we present a cryoelectron microscopy (cryo-EM) reconstruction at 3.8 Å resolution of a ribosome stalled by the TnaC peptide. Unexpectedly, we observe two L-Trp molecules in the ribosomal exit tunnel coordinated within composite hydrophobic pockets formed by the nascent TnaC peptide and the tunnel wall. As a result, the peptidyl transferase center (PTC) adopts a distinct conformation that precludes productive accommodation of release factor 2 (RF2), thereby inducing translational stalling. Collectively, our results demonstrate how the translating ribosome can act as a small molecule sensor for gene regulation. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4uy8.cif.gz | 2.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4uy8.ent.gz | 1.8 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4uy8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4uy8_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4uy8_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4uy8_validation.xml.gz | 172.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4uy8_validation.cif.gz | 281.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uy/4uy8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uy/4uy8 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
+50S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 29種, 29分子 0123458CDEFGIJKLMNOPQRSTUWXYZ
-タンパク質・ペプチド , 3種, 3分子 67H
#7: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3300.856 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: KC6 / 参照: UniProt: V5UZV4, UniProt: P0A7K2*PLUS |
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#8: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2427.801 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 5-24 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: KC6 / 参照: UniProt: A4GWE7, UniProt: P0AD89*PLUS |
#17: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5467.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: KC6 / 参照: UniProt: D8BKG3, UniProt: P0A7R1*PLUS |
-RNA鎖 , 3種, 3分子 ABV
#10: RNA鎖 | 分子量: 925492.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: KC6 / 参照: GenBank: 64682453 |
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#11: RNA鎖 | 分子量: 38177.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: KC6 / 参照: GenBank: 64693170 |
#31: RNA鎖 | 分子量: 24890.803 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: KC6 / 参照: GenBank: 66001753 |
-非ポリマー , 4種, 585分子
#36: 化合物 | ChemComp-MG / #37: 化合物 | ChemComp-ZN / | #38: 化合物 | #39: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: TNAC STALLED E.COLI RIBOSOME / タイプ: RIBOSOME |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE 詳細: VITRIFICATION 1 --CRYOGEN- ETHANE,INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年1月27日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア | 名称: SPIDER / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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CTF補正 | 詳細: MICROGRAPH | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 粒子像の数: 72468 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2773. (DEPOSITION ID: 12802). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.8 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 3.8 Å
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